Урок по химии "Белки - биополимеры"
методическая разработка по химии (10 класс) по теме

Тема урока: «Белки - биополимеры»

Цель:  

1. формирование знаний о составе и строении белков, их аминокислотном составе, принципе их объединения в полипептидную цепочку
2. продолжить развитие у учащихся умения сравнивать состав и строение различных органических соединений (белков, жиров, углеводов)
3. продолжить формирование у учащихся убеждённости в познаваемости мира на основе знаний о строении, составе и свойствах органических веществ.

Ход урока

I. Организационный момент

1. Приветствие
2. Определение отсутствующих учащихся
3. Проверка готовности учащихся к уроку

II. Мотивация темы и целей урока:

1. Какие вещества называются органическими?
2. Какие органические вещества входят в состав клетки?

     3.  Какие органические вещества мы с вами изучили?

III. Изучение нового материала

Из органических веществ клетки на первом месте по количеству и значению стоят белки. Многообразие живых организмов на нашей планете во многом связано с многообразием белков. Вы, наверно, слышали о проблеме совместимости тканей при пересадке органов от одного организма к другому. Несовместимость связана, с тем, что каждый организм имеет собственный неповторимый набор белков. Наряду с углеводами и жирами белки являются основной составной частью нашей пищи. С белками связаны все жизненные процессы. Они входят в  состав клеток и тканей всех живых организмов.

Функции белков.

1. Транспортная (гемоглобин); 2) Защитная (иммуноглобулины); 3) каталитическая (ферменты); 4. Регулирующая (гормоны);

5) запасающая.

Рассмотрим строение и свойства белков.

1. В отличие от других органических соединений белки обладают

рядом особенностей. Прежде всего, белкам присуща громадная молекулярная масса. Сравните: молекулярная масса спирта – 46, уксусной кислоты – 60, а альбумина (одного из белков яйца) – 36000, гемоглобина – 152000, миозина (белок мышц) – 500000. (Слайд 2)

Ясно, что по сравнению с молекулами спирта, уксусной кислоты и другими веществами молекулы белков великаны. В их построении участвуют тысячи атомов. Для того чтобы подчеркнуть гигантский размер таких молекул, их называют макромолекулами (с греч. “макрос” - большой, гигантский)

2. Чтобы представить значение класса белков, обратимся к цифрам.

В одной клетке бактерий кишечной палочки содержится около 5 тыс. молекул органических соединений, из них – 3 тыс. приходится на белки.

В организме человека более 5 млн. белков (50 % массы клетки в расчёте на сухое вещество). Без белков невозможно представить движение, способность расти, сократимость, размножение.

Часто белки называют протеинами – это название подчёркивает первостепенную роль этих веществ (с греч “протео” - занимаю первое место) (Слайд 3)

Ряд ученых занимались изучением строения белков. В 1888 русский биохимик Данилевский указал на то, что в молекулах белков содержится повторяющаяся пептидная группа атомов. В начале ХХ столетия немецкому ученому  Эмилю .Г Фишеру удалось синтезировать соединение в молекулы которого входило 18 остатков различных аминокислот, соединенных пептидными связями. Нобелевская премия (1902).

В настоящее время известно, что белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, молекулы которых построены из остатков 20 аминокислот и представляет собой   повторяющиеся участки      –CH-CO-NH-, составляющих скелет молекул, и отдельных групп-радикалов R, R и R.  (Слайд 4)

Химический состав

Белки не удавалось выделить из костной ткани, хрящей, волос, копыт…так как они не переносят нагревания и кристаллизации из горячих растворов.

Поэтому в начале занимались изучением не структуры белка, а химического состава.

В белке следующие химические элементы: С, Н, О, N, S, P, Fe. Железо в гемоглобине крови, фосфор в казеине молока….(Слайд 5)

Массовая доля элементов:

С – 50% - 55%;

 О – 19% - 24%;

 Н – 6,5% - 7,3%;

 N – 15% – 19%;

 S – до 2,5%;

 P – до 2%

Не значительное количество меди, кальция, цинка, брома, йода.

Содержание белка в некоторых тканях (после обезвоживания органа): Мышцы – 80%;         Жировая ткань, кости, зубы – 14 – 28%;

Почки – 72%;         Семена растений – 10 – 15 %;

Кожа – 63%;        Стебли, корни, листья – 3% - 5%

Печень – 57%;         Плоды – 1-2% Мозг – 45%; (Слайд 6)

Состав и классификация белков: (Слайд 7)

По составу различают:

протеины, состоящие только из аминокислот,

протеиды – содержащие небелковую часть,

простые белки – состоят из аминокислот,

сложные – могут включать углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды)

полноценные – содержат весь набор аминокислот

неполноценные – какие–то аминокислоты в их составе отсутствуют

Структура белка (см видео)

Первичная структура - полипептидная цепь, в которой пептидные связи между аминокислотными остатками. (Слайд 8)

Вторичная структура – спираль, поддерживается водородными связями, которая в 15 – 20 раз слабее ковалентной. Данные ренгеноструктурного анализа доказали, что максимальная стабильность молекулы белка обеспечивается множеством водородных связей (работы Л. Полинга, Р. Кори) (Слайд 9)

Третичная структура – глобула, способ укладки спиральных структур в глобулярных белках. (Слайд 10)

Третичная структура

В образовании третичной структуры большая роль принадлежит радикалам, за счёт которых образуются дисульфидные мостики, сложноэфирные связи, водородные связи, амидные связи. Компактность белка во многом определяется взаимодействием с водой, так как гидрофобные остатки отталкиваются от молекул воды и стремятся собраться внутри белковой молекулы силами Ван-дер-Ваальса. Интересно отметить, что информация для образования третичной структуры содержится в полипептидной цепи, а дисульфидные мостики только закрепляют третичную структуру (инсулин, рибонуклеаза)

Четвертичная структура – это объединение нескольких трёхмерных структур в одно целое. (Слайд 11)

Классический пример: гемоглобин. В гемоглобине гем - небелковая часть, глобин - белковая часть. Гем одинаков для животных и человека, глобин отличен.

Доказана четвертичная структура амилазы, вируса табачной мозаики, пепсина, инсулина.

Свойства белков:

1. Денатурация (Слайд 12)

Чем выше уровень организации белковой молекулы, тем структура мене прочна.

Нарушение нативной (естественной), уникальной (свойственной только этому белку) структуры белковой молекулы называют денатурацией.

Денатурация может быть вызвана изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами и другими воздействиями. Вначале разрушается самая слабая структура – четвертичная, затем третичная, вторичная и при наиболее жестких условиях – первичная.

Если при изменении условий среды первичная структура молекулы белка остаётся неизменной, то при восстановлении нормальных условий среды полностью восстанавливается и структура белка.

Процесс восстановления структуры белка называется ренатурацией.

Это свойство белков широко используется в медицинской и пищевой промышленности для приготовления медицинских препаратов, например вакцин и сывороток, для получения пищевых концентратов, сохраняющих в высушенном виде свои питательные функции.

2. Растворимость белков. Белки могут быть как растворимы, так и нерастворимы в воде в зависимости от их состава и структуры

(показ растворимости яичного белка в воде)

3. Пенообразование ( взбить яичный белок)
4. Горение с образованием углекислого газа и воды.

   5. Цветные реакции белков: биуретовая, ксантопртеиновая (Слайд 13,14)

Сегодня на уроке мы познакомились с новыми понятиями. (Слайд 15)

IV. Закрепление изученного материала

Тест «Строение белков»

1. Какие химические элементы  входят в состав  белков?

а) углерод  б) водород  в) кислород  г) сера   д) фосфор е) азот ё) железо ж) хлор

2. Сколько аминокислот участвуют в образовании белков?

а) 30    в) 20    б) 26       г) 10

3.  Какие белки называются неполноценными?

а) в которых отсутствуют некоторые аминокислоты

б) в которых отсутствуют некоторые незаменимые аминокислоты

в) в которых отсутствуют некоторые заменимые аминокислоты

4. Какие связи стабилизируют первичную, вторичную, третичную структуру? (Соотнесите)

а) ковалентные     в) ионные

б) водородные      г) такие связи отсутствуют.

5. Функция, при которой гемоглобин переносит кислород из лёгких к клеткам других тканей:

а) защитная         в) структурная

б) транспортная      г) регулирующая.

V. Домашнее задание: конспект.