Альбом "Ферменты и их роль в жизнедеятельности организма"
творческая работа учащихся по химии (8 класс) по теме

Ферменты и их роль в жизнедеятельности организма.

Работу выполнили:

Ветрова Анжела

Матвеева Наташа

 (8 Класс)

Руководитель: Сидельникова И.М.

В основе всех жизненных процессов лежат тысячи химических реакций. Они идут в организме без применения высокой температуры и давления, т. е. в мягких условиях. Вещества, которые окисляются в клетках человека и животных, сгорают быстро и эффективно, обогащая организм энергией и строительным материалом. Но те же вещества могут годами храниться как в консервированном (изолированном от воздуха) виде, так и на воздухе в присутствие кислорода. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря присутствию в клетках особых биологических катализаторов - ферментов.

Ферменты - это специфические белки, входящие в состав всех клеток и тканей живых организмов играющие роль биологических катализаторов. О ферментах люди узнали давно. Еще в начале прошлого века в Петербурге К.С.Кирхгоф выяснил, что проросший ячмень способен превращать полисахарид крахмал в дисахарид мальтозу, а экстракт дрожжей расщеплял свекловичный сахар на моносахариды - глюкозу и фруктозу. Это были первые исследования в ферментологии. Хотя на практике применеие ферментативных процессов было известно с незапямятных времен (сбраживание винограда, сыроварение и др.).

Свойства ферментов.

Важнейшим свойством ферментов является преимущество одной из нескольких теоретически возможных реакций. В зависимости от условий ферменты способны катализировать как прямую так и обратную реакцию. Это свойство ферментов имеет большое практическое значение. Другое важнейшее свойство ферментов - термолабильность, т. е. высокая чувствительность к изменениям температуры. Так как ферменты являются белками, то для большинства из них температура свыше 70 C приводит к денатурации и потере активности. При увеличении температуры до 10 С реакция ускоряется в 2-3 раза, а при температурах близких к 0 С скорость ферментативных реакций замедляется до минимума. Следующим важным свойством является то, что ферменты находятся в тканях и клетках в неактивной форме (проферменте). Классическими его примерами являются неактивные формы пепсина и трипсина. Существование неактивных форм ферментов имеет большое биологическое значение. Если бы пепсин вырабатывался сразу в активной форме, то пепсин "переваривал" стенку желудка, т. е. желудок "переваривал" сам себя.

Будучи белками, ферменты обладают всеми их свойствами.  Вместе  с  тем биокатализаторы   характеризуются   рядом   специфических   качеств,тоже вытекающих из  их  белковой  природы.  Эти  качества  отличают  ферменты  от катализаторов обычного  типа. Сюда относятся  термолабильность  ферментов,зависимость их действия от значения  рН  среды,  специфичность  и,наконец,подверженность влиянию активаторов и ингибиторов.

Детальные  исследования  роста  активности  ферментов   с повышением температуры, проведенные в последнее время, показали более сложный  характер этой зависимости, чем указано  выше:  во  многих  случаях  она  не  отвечает правилу удвоения активности на  каждые  10°С  в основном  из-за  постепенно

нарастающих конформационных изменений в молекуле фермента.

Методы выделения и очистки ферментов.

      Долгое время вполне обоснованно  считали,  что  все  ферменты  -  тела белковой природы.  Однако в начале 80-х годов  была  неожиданно  открыта способность  низкомолекулярных рибонуклеиновых  кислот, ускорять реакцию

превращения предшественников РНК в функционально  значимый  продукт, т.е. возникло представление о полирибонуклеотидной природе  некоторых ферментов,названных рибозимами.