Методическое пособие по теме «Органические вещества клетки»
методическая разработка по биологии (10 класс) на тему

Министерство образования и науки РФ

ФЕДЕРАЛЬНОЕ
ГОСУДАРСТВЕННОЕ ОБРАЗОВАТЕЛЬНОЕ УЧРЕЖДЕНИЕ

СРЕДНЕГО ПРОФЕССИОНАЛЬНОГО ОБРАЗОВАНИЯ

«НОВОРОССИЙСКИЙ КОЛЛЕДЖ РАДИОЭЛЕКТРОННОГО ПРИБОРОСТРОЕНИЯ»

МЕТОДИЧЕСКОЕ ПОСОБИЕ 

по теме  «Органические вещества клетки»

по дисциплинам «Биология», «Естествознание»

Новороссийск

2010

Разработала:   Кескевич С.М. – преподаватель биологии, экологических основ природопользования, естествознания НКРП

Аннотация

В соответствии с рабочей программой по дисциплине «Биология» предусматривается изучение темы «Химическая организация клетки». Эта тема изучается на двух уроках биологии: «Органические и неорганические вещества клетки, их роль» и «Нуклеиновые кислоты и их роль в клетке». В учебнике мало даётся информации по этой теме. Поэтому было разработано методическое пособие «Органические вещества клетки» в помощь студентам 1- го курса, изучающим дисциплины «Биология» и «Естествознание» при подготовке к занятиям по данной теме, где собран материал из разных источников и изложен в доступной форме. Этот материал можно использовать и при подготовке к урокам по химии, так как в химии тоже изучаются органические  вещества.

В пособии использованы различные методы контроля знаний студентов.

Содержание

Введение………………………………………………………………………………….....6

1 Основная часть (теоретическая)

   1.1 Углеводы………………………………………………………………………………………7

      1.1.1 Классификация углеводов………..………………………………....................................7

      1.1.2 Строение углеводов………………..………………………………………………… ….8

      1.1.3 Функции углеводов………………………………..………………….............................10

      1.1.4 Продукты, содержащие углеводы и их калорийность……..………………………….10

   1.2 Липиды………………………………………………………….…………............................11

      1.2.1 Классификация липидов……………………………………………………………..….11

      1.2.2 Строение липидов………………….……………………………………………………11

      1.2.3 Функции липидов……………………………………………..……………………........11

      1.2.4 Продукты, содержащие липиды и их калорийность…………………………….…....12

   1.3 Белки……………………………………………….…………………………………………12

      1.3.1 Классификация белков……………………………..…………………………………....13

      1.3.2 Строение белков …………………………………..………………………………….…13

      1.3.3 Пространственная структура…………………………………………..………………..15

      1.3.4 Денатурация белков…………………………………………………..…………………17

      1.3.5 Функции белков…………………..……………………………………………………..18

      1.3.6 Продукты, содержащие белки и их калорийность…………………………..…….......19

   1.4 Суточная потребность человека в органических веществах………………………….…..19

   1.5 Нуклеиновые кислоты…………………………………………..…………………………...20

      1.5.1 Распространение, строение и функции ДНК………………………………..…………21

      1.5.2 Распространение, строение и функции РНК……………….……………………….…22

      1.5.3 Строение и роль АТФ…..……………………………………………………………….23

2 Заключение (практическая часть)……………………………………………………….......25

3 Список использованных источников …………………………………….............................29

Введение

В природе существует огромное количество живых организмов: от одноклеточных до многоклеточных. Кроме вирусов, которые являются неклеточной формой жизни, все остальные – это клеточная форма жизни. Все клеточные организмы имеют микроскопии-ческие размеры клеток, и видны только в  микроскоп. Клетки всех одноклеточных и многоклеточных организмов сходны по строению и химическому составу, основным проявлениям и обмену веществ. Эти факты говорят о единстве происхождения живой природы.

Из огромного количества химических элементов Периодической системы Менделеева в состав клетки входит 86. Причём 24 из них являются обязательными и обнаруживаются почти во всех типах клеток. Химические элементы входят в состав клеток в виде ионов или компонентов молекул неорганических и органических веществ.

Среди огромного количества веществ, входящих в состав клетки, важное место занимают органические вещества. Они выполняют самые важные функции в организме: от построения органелл до переноса наследственной информации. Отсутствие органических веществ в клетке приводит к серьёзным заболеваниям в организме человека.

Написание этого методического пособия связано с недостаточностью и разрозненностью информации в учебниках, предназначенных для обучения студентов курсам «Биология» и «Естествознание».

Данное пособие содержит логически изложенный материал с классификацией, формулами, описанием строения и рисунками органических  веществ.

1 Основная часть (теоретическая)

В состав веществ, участвующих в реакциях и связанных с жизнедеятельностью живой материи, входят почти все элементы периодической таблицы Д.И. Менделеева. В клетках живых организмов обнаружено 86 постоянно присутствующих элементов. Все элементы входят в состав различных групп органических соединений.

Химический состав клетки

Органические вещества                                                       Неорганические вещества

1. Белки (10 - 20 %)                                                              1. Вода (70 - 85%)                              
2. Жиры (1 - 5%)                                                                   2. Соли (1 – 1,5%)
3. Углеводы (0,2 - 2,0%)
4. Нуклеиновые кислоты(1 - 2%)
5. АТФ и др. низкомолекулярные

          вещества (0,1 - 0,5%)

Органические вещества – вещества, в состав которых входят всегда атомы углерода и водорода. В органических соединениях углерод четырёхвалентен. При этом атомы обладают уникальной способностью, соединяясь друг с другом, образовывать длинные цепи: прямые, разветвлённые и замкнутые (циклические). Поэтому свойства органических веществ зависят от их качественного и количественного состава.

Среди органических веществ в клетке важнейшими группами являются: углеводы, липиды,  белки, нуклеиновые кислоты и АТФ.

1.  Углеводы

Углеводы (сахара) – вещества с общей формулой C (H  O)  , образующиеся в процессе фотосинтеза в клетках растений (кроме гликогена).

1.1.1 Классификация углеводов

                                            Углеводы

         Моносахариды                                                  Полисахариды

(n = 3 - 9 атомов углерода)                           (тысячи остатков молекул)

                                               Олигосахариды

                         (n = 2 -  10 остатков молекул)

Простые сахара (моносахариды) - состоят из мономолекул, которые не разлагаются на более мелкие составляющие. К ним относятся виноградный сахар (глюкоза) и фруктовый сахар (фруктоза). Простые сахара быстро и легко усваиваются организмом.

Олигосахариды — более сложные соединения, они усваиваются медленнее, поскольку организму требуется время для их расщепления. Самые распространенные дисахариды — это сахар - рафинад (сахароза) и сахар, содержащийся в молоке (мальтоза).

Сложные сахара (полисахариды) — сложные соединения молекул, образующие длинные полимерные цепи (до 2000 молекул в одной цепи). К ним относятся крахмал, гликоген, целлюлоза, хитин.

1.1.2 Строение углеводов

Моносахариды

Рибоза, дезоксирибоза – пятиуглеродный сахар. Входят в состав нуклеиновых кислот (ДНК - дезоксирибоза, РНК -  рибоза)

Глюкоза содержится почти во всех органах зелёных растений. Много в соке винограда, поэтому её называют иногда виноградным сахаром. Мёд состоит из смеси глюкозы с фруктозой. В организме человека содержится в мышцах, в крови и в небольшом количестве во всех клетках. Образуется в процессе фотосинтеза.

Фруктоза (фруктовый сахар) – изомер глюкозы, но в отличии от глюкозы является кетоноспиртом. 

Олигосахариды

Сахароза (тросниковый, свекловичный сахар) – дисахарид, состоящий из глюкозы и фруктозы,  распространён в растениях. В небольшом количестве он содержится вместе с глюкозой в плодах и листьях многих зелёных растений.

Лактоза (молочный сахар) – дисахарид молока млекопитающих.  В коровьем молоке содержится до 5% лактозы, в женском молоке - до 8%. В лактозе аномерная ОН - группа первого углеродного атома остатка D-галактозы связана β - гликозидной связью с четвёртым углеродным атомом D-глюкозы (β-1,4-связь). Поскольку аномерный атом углерода остатка глюкозы не участвует в образовании гликозидной связи, следовательно, лактоза относится к восстанавливающим сахарам.

Мальтоза поступает с продуктами, содержащими частично гидролизованный крахмал, например, солод, пиво. Мальтоза также образуется при расщеплении крахмала в кишечнике. Мальтоза состоит из двух остатков D-глюкозы, соединённых α -1,4-гликозидной связью.

Изомальтоза - промежуточный продукт, образующийся при расщеплении крахмала в кишечнике. Состоит из двух остатков D-глюкозы, но соединены эти моносахариды α-1,6-гликозидной связью.

Полисахариды

Крахмал – полимер глюкозы. Молекулы крахмала состоят из 2 компонентов: амилозы и амилопектина. Линейные цепи амилозы, состоящие из нескольких тысяч остатков глюкозы, способны спирально свёртываться и, т.о., принимать компактную форму. У разветвлённого амилопектина компактность обеспечивается интенсивным ветвлением цепей. Амилопектин содержит примерно вдвое больше глюкозных остатков, чем амилаза. Крахмал запасается в клетках в виде крахмальных зёрен в хлоропластах листьев, органах растений (например, клубнях картофеля, зёрнах бобовых растений).

Гликоген – эквивалент крахмала, построен из остатков глюкозы, схож с амилопектином, но его цепи ветвятся ещё сильнее. Синтезируется в животном организме, Встречается в и клетках грибов. У позвоночных содержится главным образом в клетках печени, мышцах, где он служит источником глюкозы, используемой в дыхании.

 Целлюлоза – полимер глюкозы. Целлюлозные волокна представляют собой длинные цепи, примерно 10 000 остатков. Такие цепи соединены водородными связями с соседними цепями, что обеспечивает жёсткое поперечное сшивание всех цепей. Цепи объединены  друг с другом, образуя микрофибриллы, а они собраны в пучки - макрофибриллы. Макрофибриллы погружены в цементирующий матрикс, состоящий из полисахаридов. При всей прочности такие слои легко пропускают воду с растворёнными веществами.

Хитин по своей структуре близок к целлюлозе – структурный компонент. Хитин встречается у некоторых грибов, у членистоногих в составе их скелета. Его длинные цепи собраны в пучки как у целлюлозы.

1.1.3 Функции углеводов

• Энергетическая – при окислении моносахаридов и их производных организм получает 55 - 60% необходимой ему энергии

• Структурная – углеводы входят в состав более сложных молекул, клеточных мембран, образуя гликокалликс (у растений – целлюлоза, у членистоногих, грибов – хитин)

• Запасающая – углеводы обладают способностью накапливаться в виде крахмала (растения) и гликогена (животные). По мере необходимости они расходуются с выделением энергии

• Защитная (вязкие секреты, выделяемые различными железами, предохраняют стенки полых органов от механических повреждений и проникновения бактерий)
• Регуляторная  - необходимы для передачи сигналов от одной клетки к другой, что способствует образованию контактов между клетками и окружающим их веществом

1.1.4  Продукты, содержащие углеводы и их калорийность

Наиболее распространенными углеводами являются глюкоза, фруктоза и сахароза, входящие в состав овощей, фруктов и меда. Лактоза входит в состав молока. Сахар - рафинад представляет собой соединение фруктозы и глюкозы.

Глюкоза играет центральную роль в процессе обмена веществ. Она является поставщиком энергии для таких органов, как головной мозг, почки, и способствует выработке красных кровяных телец.

Человеческий организм не в состоянии делать слишком большие запасы глюкозы и потому нуждается в ее регулярном пополнении. Но это не значит, что нужно есть глюкозу в чистом виде. Гораздо полезнее употреблять ее в составе более сложных углеводных соединений, например, крахмала, который содержится в овощах, фруктах, зерновых. Все эти продукты, кроме того, являются настоящим кладезем витаминов, клетчатки, микроэлементов и других полезных веществ, помогающих организму бороться со многими болезнями.

Полисахариды должны составлять большую часть всех поступающих в наш организм углеводов. Мучные продукты (выпечка из цельносмолотых зерен злаковых, спагетти и все виды пасты, пицца, фасоль, чечевица, горошек и особенно соя, мед, варенье, фруктоза, пищевой сахар (лучше так называемый «желтый», нежели очищенный или рафинированный).

Быстроусвояемые углеводы, содержащиеся в больших количествах в сахаре, муке, кукурузе, картофеле и в других богатых крахмалом продуктах, а также во фруктовых соках.

Медленноусвояемые углеводы, содержащиеся в богатых клетчаткой продуктах: фруктах, овощах, отрубях и злаках.

Есть углеводы, которые либо вообще не усваиваются организмом, либо усваиваются с трудом. К этому виду углеводов относят клетчатку.

Калорийность углеводов: 1 г углеводов дает организму 17 кДж (4.1 ккал). На долю углеводов должно приходиться не менее 55% калорийности суточного рациона.

1.2 Липиды

Липиды – это нерастворимые в воде вещества с различной структурой, но общими свойствами. Под термином «липиды» объединяют жиры и жироподобные вещества.

1.2.1 Классификация липидов

Липиды

                          Животные                                                             Растительные                                              

             (говяжий, козий и др. жиры)                       (масла: оливковое, кукурузное и др.)                

1.2.2 Строение липидов:

• Фосфолипиды - содержат остаток фосфорной кислоты
• Гликолипиды – соединения углеводов и липидов
• Липопротеиды - соединения белков и липидов
• Воска – сложные эфиры высших жирных кислот и одноатомных спиртов
• Стероиды и терпены являются гормонами.

По химической структуре жиры – это соединения трёхатомного спирта глицерина и высокомолекулярных жирных кислот  (пальмитиновой, стеариновой, олеиновой).

1.2.3 Функции липидов

• Структурная – принимают участие в построении мембран клеток органов и тканей
• Энергетическая – многие жиры, в первую очередь триглицериды, используются как источник энергии. При расщеплении  1 г. жира выделяется около 9 ккал., примерно в 2 раза больше энергии, чем от расщепления 1 г. углеводов и белков.
• Запасающая – жиры являются своего рода «энергетическими консервами», откладываясь в виде капелек в клетке, у насекомых образуют «жировое депо» и подкожную клетчатку у высших животных
• Защитная (теплоизоляции) - жир является теплоизолятором, поэтому у многих теплокровных животных он откладывается в подкожной жировой клетчатке, уменьшая потери тепла.
• Источник воды – у животных, обитающих в условиях жаркого климата (верблюды, тушканчики) жировые запасы окладываются на изолированных участках тела (горбах  - у верблюда, у тушканчика – в хвосте) и являются источником эндогенной воды (при окислении 100 г. жира образуется 107 мл. эндогенной воды).
• Гормональная  - гормоны животных и человека по природе являются липидами (тестостерон – мужской половой гормон, прогестерон – женский).

1.2.4 Продукты, содержащие липиды и их калорийность

В животных содержатся в основном насыщенные жировые кислоты и холестерин. Эти жиры расщепляются желчной жидкостью и переносятся кровью. Они питают энергией клетки или - как, например, холестерин - предохраняют клеточные стенки.
       Растительные жиры и жиры морских рыб содержат, так называемые, простые и сложные ненасыщенные кислоты, которые обеспечивают энергией нервы и головной мозг, а также оказывают другое положительное воздействие на наш организм. Если употреблять в пищу слишком большое количество насыщенных жиров - есть много мяса, колбасы, молочных продуктов, сыра, чипсов или кексов, - тогда они в скором времени начнут откладываться в качестве дополнительных килограммов в области живота, бедер и боков. Эти трудно расщепляемые жирные кислоты и являются теми, что ведут к избыточному весу. И напротив, потребление простых ненасыщенных жирных кислот (например, из оливкового масла) или сложных ненасыщенных жирных кислот (из растительных масел и морских рыб) жизненно необходимо для нашего организма. Только в сочетании с ними усваиваются, скажем, витамины.
          «Хорошие» и «плохие»  жиры. Для поддержания своих функций клеткам и тканям нужны жиры (липиды). Усвоенные жиры перевариваются в желудочно - кишечном тракте и переносятся в определенное место кровью. Но поскольку жиры не растворимы в воде, они связываются с растворимыми в воде белками и образуют, таким образом, липопротеины (жировые белки). Чем больше белка и меньше жира содержат эти образования, тем плотнее и мельче они становятся. Их называют «липопротеинами высокой плотности», сокращенно ЛВП. Это «хороший» кровяной жир. Если жиров больше или они связаны с малым количеством белка, то есть имеют меньшую плотность, говорят о «липопротеинах низкой плотности», сокращенно ЛНП. Это «плохие» жиры. Холестерин, необходимый для организма кровяной жир, обычно переносится ЛНП в определенную часть организма и там перерабатывается. Остатки переносятся обратно ЛВП. Если все клетки обеспечены кровяным жиром в достаточном количестве, они «закрывают двери». Незадействованный холестерин остается в крови, повышая там содержание жиров. Наконец, он откладывается на стенках кровеносных сосудов.
Эти отложения становятся причиной сужения кровеносных путей. Крови приходится накачиваться в артерии с большим давлением. Это артериосклероз и, как следствие, — повышенное кровяное давление.

1.3 Белки

Белки – полимеры, мономерами которых являются аминокислоты. Кроме того белки содержат атомы углерода, кислорода, водорода, азота, серы, фосфора, иногда – железа, марганца, меди, йода, цинка и др.

Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название «белки» впервые было дано веществу птичьих яиц, свертывающемуся при нагревании в белую нерастворимую массу. Позднее этот термин был распространен на другие вещества с подобными свойствами, выделенные из животных и растений. Белки преобладают над всеми другими присутствующими в живых организмах соединениями, составляя, как правило, более половины их сухого веса. Предполагается, что в природе существует несколько миллиардов индивидуальных белков (например, только в бактерии кишечная палочка присутствует более 3 тыс. различных белков). Белки играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности любого организма. К числу белков относятся ферменты, при участии которых протекают все химические превращения в клетке (обмен веществ); они управляют действием генов; при их участии реализуется действие гормонов, осуществляется трансмембранный транспорт, в том числе генерация нервных импульсов; они являются неотъемлемой частью иммунной системы (иммуноглобулины) и системы свертывания крови, составляют основу костной и соединительной ткани, участвуют в преобразовании и утилизации энергии и т. д.

1.3.1 Классификация белков

                                                 Белки

                 простые (протеины)                                     сложные (протеиды)

Протеины состоят только из молекул аминокислот:

- альбумины хорошо растворяются в воде и встречаются в молоке, яичном белке, крови;

- глобулины нерастворимы в воде, но растворимы в разбавленных растворах солей, к ним принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин;

- глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей, встречаются в растениях;

- склеропротеины – нерастворимые белки, к ним относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шёлка фиброин.

Протеиды построены из протеинов, соединённых с молекулами другого типа (простетическими) группами:

- фосфопротеиды содержат молекулы фосфорной кислоты, связанные в виде сложного эфира у гидроксильной группы аминокислоты серина, сюда относится вителлин – белок, содержащийся в яичном желтке, белок молока – казеин;

- гликопротеиды содержат остатки углеводов, входят в состав хрящей, рогов, слюны;

- хромопротеиды содержат молекулу окрашенного вещества, обычно типа порфина, самым важным хромопротеидом является гемоглобин – переносчик кислорода, окрашивающий красные кровяные тельца;

- нуклеопротеиды – протеины, связанные с нуклеиновыми кислотами, составляют составные части клеточных ядер, нуклеопротеиды – составная часть вирусов – возбудителей многих заболеваний.

 1.3.2 Строение белков

Большие молекулы белков состоят из более мелких по размерам образований – аминокислот, которые, внутри белка соединяются между собой, как звенья одной цепочки. В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, только 20 из них служат звеньями, из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определённых организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов.

Первая аминокислота – аспарагин – была открыта в 1806  году, последняя из аминокислот – треонин – индентифицирована в 1938 году. Каждая аминокислота имеет тривиальное (традиционное) название, иногда оно связано с источником выделения. Например, аспарагин был обнаружен в аспарагусе (спарже), глутаминовую – в клейковине (от англ. gluten – глютен) пшеницы, глицин был назван за его сладкий вкус (от греч. glykys – сладкий).

                        Общая формула всех аминокислот

                                                 R

                             NH2             C               COOH

                                                 H

Как видно из рисунка молекула состоит  как бы из 2 частей. Одна часть у всех аминокислот одинаковая: она состоит из аминогруппы (NH2) и карбоксильной группы (COOH), присоединённых к одному атому углерода. У большей части аминокислот имеется одна карбоксильная (кислотная) группа и одна аминогруппа (основная). Существуют аминокислоты с более чем одной аминогруппой (это основные) и кислые аминокислоты - с более чем одной карбоксильной группой. Другая часть у всех аминокислот разная. Эта часть называется радикалом. Именно эта часть определяет уникальные свойства каждой аминокислоты.

 Аминокислоты – это бесцветные кристаллические твёрдые вещества. Обычно они растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях. В нейтральных водных растворах и в кристаллах аминокислоты существуют в виде биполярных ионов и ведут себя как амфотерные соединения, т.е. проявляются свойства и кислот и оснований. Они способны образовывать ряд химических связей с различными реакционноспособными группами.

Здесь изображён биполярный ион.

                                                     R

                        NH3+                  C               COO‾                

                                                     H

Большинство микроорганизмов и растения создают все необходимые им аминокислоты из более простых молекул. В отличие от них животные организмы не могут синтезировать некоторые из аминокислот, в которых они нуждаются. Такие аминокислоты они должны получать в готовом виде, то есть с пищей. Поэтому, исходя из пищевой ценности, аминокислоты делят на незаменимые и заменимые. К числу незаменимых для человека аминокислот относятся: Валин, треонин, триптофан, фенилаланин, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, а для детей незаменимыми являются также гистидин и аргинин. Недостаток любой из незаменимых аминокислот в организме приводит к нарушению обмена веществ, замедлению роста и развития. В отдельных белках встречаются редкие (нестандартные) аминокислоты, которые образуются путём различных химических превращений боковых групп обычных аминокислот в ходе синтезе белка на рибосомах или после его окончания (так называемая посттрансляционная модификация белков). Например, в состав коллагена (белка соединительной ткани) входят гидроксипролин и гидроксилизин, являющиеся производными пролина и лизина соответственно;. В мышечном белке миозине присутствует метиллизин, только в белке эластине содержится производное лизина – десмозин.

Аминокислоты находят широкое применение в качестве пищевых добавок. Например, лизином, триптофаном, треонином и метионином обогащают корма сельскохозяйственных животных, добавление натриевой соли глутаминовой кислоты (глутамат натрия) придаёт ряду продуктов мясной вкус. В смеси или отдельно аминокислоты применяют в медицине, в том числе при нарушениях обмена веществ и заболеваниях органов пищеварения, при некоторых заболеваниях центральной нервной системы ( - аминомасляная и глутаминовая кислоты, ДОФА). Аминокислоты используются при изготовлении лекарственных препаратов, красителей, в парфюмерной промышленности, в производстве моющих средств, синтетических волокон, плёнки и т.д.

Для хозяйственных и медицинских нужд аминокислоты получают с помощью микроорганизмов путём так называемого микробиологического синтеза (лизин, триптофан, треонин); их выделяют также из гидролизатов природных белков (пролин, цистеин, аргинин, гистидин). Но наиболее перспективны смешанные способы получения, совмещающие методы химического синтеза и использования ферментов.

1.3.3 Пространственная структура белков

Практически все белки построены из 20 аминокислот, принадлежащих к 1 - ряду, и одинаковых практически у всех организмов. Аминокислоты в белках соединены между собой пептидной связью — СО— NН—, которая образуется карбоксильной и а - аминогруппой соседних аминокислотных остатков: две аминокислоты образуют дипептид, в котором остаются свободными концевые карбоксильная (—СООН) и аминогруппа (Н2N—), к которым могут присоединяться новые аминокислоты, образуя полипептидную цепь.

Участок цепи, на котором находится концевая Н2N - группа, называют N - концевым, а противоположный ему — С - концевым. Огромное разнообразие белков определяется последовательностью расположения и количеством входящих в них аминокислотных остатков. Хотя четкого разграничения не существует, короткие цепи принято называть пептидами или олигопептидами, а под полипептидами (белками) понимают обычно цепи, состоящие из 50 и более аминокислот. Наиболее часто встречаются белки, включающие 100 - 400 аминокислотных остатков, но известны и такие, молекула которых образована 1000 и более остатками. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепей. В таких белках каждая полипептидная цепь носит название субъединицы.

Полипептидная цепь способна самопроизвольно формировать и удерживать особую пространственную структуру. Исходя из формы белковых молекул белки делят на фибриллярные и глобулярные. В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в компактную структуру сферической формы, или глобулу. Обычно эти белки хорошо растворимы в воде. К их числу относятся почти все ферменты, транспортные белки крови и многие запасные белки. Фибриллярные белки представляют собой нитевидные молекулы, скрепленные друг с другом поперечными связями и образующие длинные волокна или слоистые структуры. Они обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде и выполняют главным образом структурные и защитные функции. Типичными представителями таких белков являются кератины волос и шерсти, фиброин шелка, коллаген сухожилий. Порядок расположения ковалентно связанных аминокислот в полипептидной цепи называют аминокислотной последовательностью, или первичной структурой белков. Первичная структура (I) каждого белка, кодируемая соответствующим геном, постоянна и несет в себе всю информацию, необходимую для формирования структур более высокого уровня. Потенциально возможное число белков, которые могут образоваться из 20 аминокислот, практически не ограничено.

В результате взаимодействия боковых групп аминокислотных остатков отдельные относительно небольшие участки полипептидной цепи принимают ту или иную конформацию (тип укладки), известную как вторичная структура белков (II). Наиболее характерными элементами ее являются периодически повторяющиеся а - спираль и р - структура. Вторичная структура весьма стабильна.  Термин «а - спираль» был введен американским биохимиком Л. Полингом, описавшим укладку полипептидной цепи в белке а - кератине в виде правосторонней спирали (а - спираль можно сравнить со шнуром от телефонной трубки). На каждый виток такой спирали в белке приходится 3,6 ами-нокислотных остатков. Это означает, что группа — С = О одной пептидной связи образует водородную связь с группой — NН другой пептидной связи, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. В среднем каждый а - спиральный участок включает до 15 аминокислот, что соответствует 3 - 4 оборотам спирали. Но в каждом отдельном белке длина спирали может сильно отличаться от этой величины. В поперечном сечении а - спираль имеет вид диска, от которого наружу направлены боковые цепи аминокислот. Р – структура, или р - складчатый слой, может быть образована несколькими участками полипептидной цепи. Эти участки растянуты и уложены параллельно друг другу, связываясь между собой водородными связями, которые возникают между пептидными связями. Они могут быть ориентированы в одном и том же или в противоположных направлениях (направление движения вдоль полипептидной цепи принято считать от N - конца к С-концу). В первом случае складчатый слой называют параллельным, во втором — антипараллельным. Он  образуется, когда пептидная цепь делает резкий поворот вспять, образуя изгиб (р - изгиб). Боковые цепи аминокислот ориентированы перпендикулярно плоскости р - слоя. Содержание а - спиральных участков и р - структур может широко варьироваться в разных белках. Существуют белки с преобладанием а - спиралей (около 75% аминокислот в миоглобине и гемоглобине), а основным типом укладки цепи во многих фибриллярных белках (в том числе фиброин шелка, р - кератин) является р - структура.

 Третичной структурой (III) называют пространственное строение глобулярных белков. Но часто это понятие относят к характерному для каждого конкретного белка способу сворачивания полипептидной цепи в пространстве. Третичная структура формируется полипептидной цепью белка самопроизвольно. Эта структура фиксируется разнообразной системой нековалентных взаимодействий: водородными, ионными, межмолекулярными взаимодействиями, а также гидрофобными контактами между боковыми цепями неполярных аминокислотных остатков. В некоторых белках третичная структура дополнительно стабилизируется за счет образования дисульфидных связей (—5—5—связей) между остатками цистеина. Как правило, внутри белковой глобулы расположены боковые цепи гидрофобных аминокислот, собранные в ядро (их перенос внутрь глобулы белка выгоден термодинамически), а на периферии находятся гидрофильные остатки и часть гидрофобных. Белковую глобулу окружает несколько сотен молекул гидратной воды, необходимой для стабильности молекулы белка и нередко участвующей в его функционировании. Третичная структура подвижна, ее отдельные участки могут смещаться, что приводит к конформационным переходам, которые играют значительную роль во взаимодействии белка с другими молекулами. Третичная структура является основой функциональных свойств белка. Она определяет образование в белке ансамблей функциональных групп — активных центров и зон связывания, придает им необходимую геометрию, позволяет создать внутреннюю среду, являющуюся предпосылкой протекания многих реакций, обеспечивает взаимодействие с другими белками. Третичная структура белков однозначно соответствует его первичной структуре; вероятно, существует еще нерасшифрованный стереохимический код, определяющий характер свертывания белка. Однако один и тот же способ укладки в пространстве обычно соответствует не единственной первичной структуре, а целому семейству структур, в которых совпадать может лишь небольшая доля (до 20 – 30 %) аминокислотных остатков, но при этом в определенных местах цепи сходство аминокислотных остатков сохраняется. Результатом является образование обширных семейств белков, характеризующихся близкой третичной и более или менее сходной первичной структурой и, как правило, общностью функции. Таковы, например, белки организмов разных видов, несущие одинаковую функцию и эволюционно родственные: миоглобины и гемоглобины, трипсин, химотрипсин, эластаза и другие протеиназы животных.

Существует много белков, молекулы которых представляют собой ансамбль из глобул (субъединиц), удерживаемых вместе за счет гидрофобных взаимодействий, водородных или ионных связей. Такие комплексы называют олигомерными, мультимерными или субъединичными белками. Укладку субъединиц в функционально активном белковом комплексе называют четвертичной структурой белка. Некоторые белки способны образовывать структуры более высоких порядков, например, полиферментные комплексы, протяженные структуры (белки оболочек бактериофагов), надмолекулярные комплексы, функционирующие как единое целое (например, рибосомы или компоненты дыхательной цепи митохондрий).

Четвертичная структура (IV) позволяет создать молекулы необычной геометрии. Так, у ферритина, образованного 24 субъединицами, имеется внутренняя полость, благодаря которой белку удается связать до 3000 ионов железа. Кроме того, четвертичная структура позволяет в одной молекуле выполнять несколько различных функций. В триптофан - синтетазе совмещены ферменты, ответственные за несколько последовательных стадий синтеза аминокислоты триптофана.

1.3.4 Денатурация белков

Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной структур белка, легко разрушаются, что сопровождается потерей его биологической активности. Разрушение исходной (нативной) структуры белка, называемое денатурацией, происходите присутствии кислот и оснований, при нагревании, изменении ионной силы и других воздействиях. Как правило, денатурированные белки плохо или совсем не растворяются в воде. При непродолжительном действии и быстром устранении денатурирующих факторов возможна ренатурация белка с полным или частичным восстановлением исходной структуры и биологических свойств.

1.3.5 Функции белков

В зависимости от выполняемых функций различают несколько классов белков. Самый многообразный и наиболее специализированный класс составляют белки с каталитической функцией — ферменты, обладающие способностью ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах. Ряд белков выполняет защитную функцию. Например, Многие вещества белковой природы, выделяемые бактериями, а также компоненты ядов змей и некоторых беспозвоночных относятся к числу токсинов. Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с пищей, а также энергии солнечного излучения тоже происходит при участии белков биоэнергетической системы (например, зрительного пигмента родопсина, цитохромов дыхательной цепи).

• Каталитическая – ферменты по природе белки. В этом качестве белки участвуют во всех процессах синтеза и распада различных соединении в ходе обмена веществ, в биосинтезе белков и нуклеиновых кислот, регуляции развития и дифференцировки клеток.
• Регуляторная – некоторые белки  участвуют в регуляции физиологической активности организма в целом, отдельных органов, клеток или процесссов. Они контролируют транскрипцию генов и синтез белка; к их числу относятся пептидно - белковые гормоны, секретируемые эндокринными железами  (например, гормоны инсулин и глюкагон).
• Транспортная – переносчики веществ. Транспортные белки обладают способностью избирательно связывать жирные кислоты, гормоны и другие органические и неорганические соединения и ионы, а затем переносить их с током крови и лимфы в нужное место (например, гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких ко всем клеткам организма). Транспортные белки осуществляют также активный транспорт через биологические мембраны ионов, липидов, сахаров и аминокислот.
• Защитная – иммуноглобулины (антитела) позвоночных, обладая способностью связывать чужеродные патогенные микроорганизмы и вещества, нейтрализуют их болезнетворное воздействие на организм, препятствует размножению раковых клеток. Фибриноген и тромбин участвуют в процессе свертывания крови.
• Двигательная – благодаря белкам мышечные клетки приобретают способность сокращаться и в конечном итоге обеспечивать движения организма. Примером таких сократительных белков могут служить актин и миозин скелетных мышц, а также тубулин, являющиеся компонентом ресничек и жгутиков одноклеточных организмов; они же обеспечивают расхождение хромосом при делении клеток.
• Строительная – структурные белки выполняют опорную или защитную функцию; они участвуют в формировании клеточного скелета. Наиболее распространены среди них коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и перьев, эластин клеток сосудов и многие другие. В комплексе с липидами они являются структурной основой клеточных и внутриклеточных мембран.
• Энергетическая – при расщеплении 1 г.белка выделяется  17,6 кДж энергии
• Запасающая –  белки семян обеспечивают питательными веществами начальные этапы развития зародыша. К ним относят также казеин молока, альбумин яичного белка (овальбумин) и многие другие.
• Рецепторная – белки - рецепторы являются мишенью действия гормонов и других биологически активных соединений. С их помощью клеткой воспринимается информация о состоянии внешней среды. Они играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе).

Существует также множество белков с другими, порой довольно необычными функциями (например, в плазме крови некоторых антарктических рыб содержатся белки, обладающие свойствами антифриза.

1.3.6 Продукты, содержащие белки и их калорийность

«Белок» в переводе с греческого означает «первое, важное», что и в самом деле соответствует действительности: белки — наиболее ценные пищевые вещества в питании человека.

Из 20 аминокислот 12 являются заменимыми, поскольку они могут образовываться в организме за счет внутренних процессов. 8 аминокислот относятся к числу незаменимых – они могут поступить в организм только извне с пищей, это – триптофан, метионин, лизин, лейцин, изолейцин, фенилаланин, треонин, валин.  Поэтому полноценность белковых продуктов во многом определяется содержанием в них незаменимых аминокислот. Если в молекуле присутствуют все восемь незаменимых аминокислот, белки называются полноценными, они наиболее необходимы организму.

Источники полноценных белков – это в основном продукты животного происхождения: молоко, яйца, рыба, мясо. Особенно ценны три незаменимые аминокислоты – триптофан, лизин, метионин. Повышенное количество триптофана содержится в молоке, мясе, зерновых продуктах; лизина – в мясе и продуктах из крови убойных животных, рыбе, твороге, яйцах; метионина – в твороге, мясе, горохе, фасоли, сое.

Источниками неполноценных белков чаще всего являются растительные продукты: кукуруза, рожь, пшеница и др. В тех случаях, когда растительная пища преобладает в пищевом рационе человека (например, у вегетарианцев), ее нужно искусственно обогащать незаменимыми аминокислотами в виде специальных пищевых добавок. Также следует знать, что белки продуктов растительного происхождения усваиваются хуже, чем животного. Имейте в виду, что любые способы сохранения белковых продуктов (в первую очередь, мясных) снижают пищевую ценность данного продукта. Многократное замораживание и оттаивание, добавление консервантов и т.п. разрушают природную структуру хрупких белковых молекул. Пищевая ценность замороженного мяса, как минимум, на 40% ниже по сравнению с тем же незамороженным продуктом. Поэтому надо стремиться к натуральным продуктам (типа парного мяса, свежей рыбы, яиц, белого мяса птицы), причем слишком интенсивная обработка таких продуктов (например, сильное прожаривание или долгое вываривание) также снижает пищевую ценность белков. Так, 100 г кусок вырезки говядины, приготовленный «с кровью», будет более ценным с точки зрения питательности, нежели 300 г того же вываренного мяса или пресловутых куриных ножек Буша.

Калорийность белка: 1 г белков дает организму 17 кДж (4.1 ккал).

4. Суточная потребность в белках, жирах, углеводах и калориях
   работоспособных мужчин и женщин

1.5 Нуклеиновые кислоты

Нуклеиновые кислоты важнейшие биологические вещества, имеющие универсальное распространение в живой природе. Содержатся в каждой клетке всех организмов. Сравнительный анализ нуклеиновых кислот в разных группах организмов играет важную роль при решении вопросов систематики и эволюции. Каждый вид организмов содержит специфичные кислоты. Степень сходства в строении нуклеиновых кислот указывает на уровень филогенетической близости организмов.

 К нуклеиновым кислотам относятся ДНК и РНК. Были открыты в 1868 году швейцарским учёным Ф. Мишером в клеточных ядрах (отсюда  название: nucleus – ядро), изолированных из гноя, а также из спермиев лосося. Позднее кислоты были обнаружены не только в ядре, но и в цитоплазме. Кроме того, они находятся также в митохондриях и пластидах.

Кислотами они являются потому, что в их состав входят отрицательно заряженные фосфатные группы, которые образуют комплексы с ионами металлов. Их калиевая и натриевая соли хорошо растворяются в воде. Концентрированные растворы нуклеиновых кислот очень вязкие и слегка опалесцируют, а в твёрдом виде эти вещества белые. Они сильно поглощают ультрафиолетовый свет, и это свойство лежит в основе определения их концентрации. С этим же свойством связан и мутагенный эффект ультрафиолетового света.

Биологическая роль нуклеиновых кислот заключается в хранении, реализации и передаче наследственной информации «записанной» в молекулах  в виде последовательности нуклеотидов – т.е. генетического кода.

Молекулы нуклеиновых аминокислот – длинные цепочки с молекулярной массой 2,5·10 4 – 4·10 9.

 Нуклеиновые кислоты – биополимеры, мономерами которых являются нуклеотиды.

Строение нуклеотида

1.Остаток фосфорной                            2.Сахар – пентоза                               3. Азотистое

         кислоты                                   (рибоза или дезоксирибоза)                         основание

                   ( условные обозначения частей нуклеотида при  составлении схем  кислот)

Общий план строения нуклеотида в нуклеиновых кислотах:

Азотистые основания, входящие в состав нуклеиновых кислот бывают 2 видов:

- пуриновые (аденин, гуанин)

- пиримидиновые (урацил, тимин, цитозин)

1.5.1 Распространение, строение и функции ДНК

ДНК присутствует в ядрах всех растительных и животных клеток, где она находится в комплексе с белками и является составной частью хромосом. У особей каждого вида содержание ядерной ДНК обычно одинаково во всех клетках, кроме гамет (яйцеклеток и сперматозоидов), где её вдвое меньше. ДНК найдена в митохондриях («энергетических станциях» клеток) и в хлоропластах (частицах, где идёт фотосинтез). Эти субклеточные частицы обладают некоторой генетической автономией. Бактерии и сине-зелёные водоросли содержат вместо хромосом 1 или 2 крупные молекулы ДНК, связанные с небольшим количеством белка. Такие образования называются плазмидами. Плазмиды несут полезную генетическую информацию

ДНК – полимерная молекула, состоящая из тысяч и сотен тысяч нуклеотидов, образующих 2 цепи, спиральнозакрученных одна вокруг другой.

Выяснить такую структуру ДНК удалось в 1953 году английским учёным Д.Уотсону и Ф.Крику. Они показали, что ДНК состоит из двух цепей, каждая цепь закручена в спираль вправо, и обе цепи свиты вместе. Цепи антипаралллельны, т.е направлены в противоположные стороны, так что 3' –конец одной цепи распологается напротив 5'-конца другой цепи. Шаг спирали составляет 3,4 нм. (по 10 пар оснований в витке), а диаметр витка – 2 нм. Фосфатные группировки находятся снаружи спирали, а азотистые основания внутри. ДНК – очень хрупкая молекула, простое перемешивание её раствора или нагревание до 60 º С может привести к разрыву цепей на более мелкие куски. Происходит денатурация ДНК (плавление).

Двойная цепь образуется за счёт комплиментарных оснований: А - Т, Г – Ц посредством водородных связей. Число адениновых оснований в любой ДНК равно числу тиминовых оснований, число гуаниновых оснований всегда равно числу цитозиновых оснований. Никаких ограничений относительно последовательности нуклеотидов в одной цепи не существует, но эта последовательность в одной цепи полностью определяет последовательность нуклеотидов в другой цепи.

                      Состав молекулы ДНК:                                                                        

- остаток фосфорной кислоты

- сахар – дезоксирибоза

- азотистые основания (аденин, гуанин, цитозин, тимин)

1.5.2 Распространение, строение и функции РНК

РНК – полимерная молекула, состоящая из десятков и тысяч нуклеотидов, образующих 1 цепь. Все молекулы РНК являются копиями определённых участков ДНК и во много раз её короче. Между отдельными комплиментарными друг другу участками одной цепи РНК возможно спаривание оснований (А сУ, Г с Ц) и образование спиральных участков. В результате молекулы приобретают специфическую конфигурацию (т-РНК имеет вид клеверного листа).

                           Состав молекулы РНК:

     - остаток фосфорной кислоты

     - сахар – рибоза

     - азотистые основания (урацил, гуанин, цитозин,  аденин)

  Виды РНК:

1. Матричная, или информационная РНК  ( м - РНК, и – РНК синтезируются в ядре под контролем фермента РНК-полимеразы комплиментарно информационным последовательностям ДНК, переносит эту информацию на рибосомы, где становится матрицей для синтеза белковой молекулы. В зависимости от объёма копируемой информации молекула может иметь разную длину и составляет около 5% всей клеточной РНК.
2. Транспортная РНК (т – РНК) составляет около 10% клеточной РНК. Существует более 40 видов т - РНК. При реализации генетической информации каждая т - РНК присоединяет определённую аминокислоту и транспортирует её к месту сборки полипептида. У      эукариот  т - РНК состоит из 70-90 нуклеотидов.
3. Рибосомная РНК (р – РНК) синтезируется в основном в ядрышке, в области генов и представлена разнообразными по молекулярной массе молекулами, входящими в состав большой и малой  субчастиц рибосом. На её долю приходится 85% всей РНК клетки.

3. Строение молекулы АТФ и его роль.

Молекула АТФ состоит из: аденина, сахара - рибозы и трёх фосфатных групп. При гидролитическом отщеплении двух её концевых фосфатных групп выход свободной энергии на каждую составляет около 30,6 кДЖ, тогда как на отщепление третьей – всего 13,8 кДж. Именно поэтому принято говорить, что АТФ и АДФ содержат богатые энергией (высокоэнергетические) связи.

АТФ – стандартная единица, в виде которой запасается высвобождаемая при дыхании энергия. АТФ – постоянный источник энергии для клетки. Он мобилен и может доставлять химическую энергию в любую часть клетки. Когда клетка нуждается в энергии, единственное, что требуется для её получения – гидролиз АТФ. Поскольку АТФ содержится во всех клетках, его называют универсальным источником энергии. АТФ является связующим звеном между дыханием и процессами, требующими затрат энергии. При этом его высокоэнергетические связи постоянно отщепляются и заменяютя  новыми.

2 Заключение (практическая часть)

Контрольные вопросы:

1) Какие органические вещества имеются в клетке?

2) Какие вещества являются полимерами?

3) Перечислите мономеры белков и дайте им характеристику?

4) Назовите общие функции белков, жиров и углеводов.

5) Чем отличаются пространственные структуры белков друг от друга?

6) Сколько образуется энергии при расщеплении 1 г. органических веществ?

7) Перечислите признаки сходства и различий ДНК и РНК.

8) Какова доля органических веществ в клетке?

9) Что такое заменимые и незаменимые аминокислоты?

10) Какие бывают моносахариды по количеству атомов углерода?

Заполните таблицы:

«Главные органические соединения»

 «Сравнение ДНК и РНК»

 Решите задачи:

1) Допустим, что у вас имелся раствор определённого фермента. Разделив его на 2 равные части, вы влили эти порции в 2 пробирки, содержащие равное количество субстрата данного фермента. По истечении нескольких минут вы проверили содержимое пробирок и обнаружили, что в пробирке А субстрат изменился, а в пробирке Б нет. Только тут вы заметили, что пробирка Б стоит на плите, включенной на максимум. Что произошло в пробирках?

2) Напишите последовательность второй цепочки ДНК

Т – А – Г – Ц – Г – Г – А – Ц – А – А – Г –

Тест 1. Выберите варианты ответов

1. Какое соединение является мономером крахмала?

- глюкоза

- белки

- аминокислоты

2. Какие углеводы нерастворимы в воде?

- крахмал

- сахароза

- хитин

3. Сколько аминокислот участвуют в синтезе белка?

- 20

- 16

- 49

4. Какая часть молекулы аминокислоты отличается друг от друга?

- радикал

- аминогруппа

5. Как соединены аминокислоты в белке?

- водородными связями

- пептидными связями

6. Глобула – это структура белка -

- первичная

- третичная

- четвертичная

7. Какое вещество даёт много энергии?

- АТФ

- жиры

- белки

8. В состав оболочки входят:

- хитин

- целлюлоза

- сахароза

- белки

9. Функция передачи информации характерна для:

- ДНК

- РНК

- жира

10) Урацил входит в состав:

-  РНК

- АТФ

- ДНК

11)Парные основания - это -

- аденин и Тимин

- урацил и Тимин

- гуанин и цитозин

12) Воск – это –

- вид жира

- углевод

- белок

Тест 2. Выберите варианты ответов

1)К каким соединениям по отношению к воде относятся липиды?

а) гидрофильные

б) гидрофобные

2) Каков химический состав молекулы жира?

а) аминокислоты

б) жирные кислоты

в) глицерин

г) глюкоза

3) Какова роль липидного слоя в функционирование клеточных мембран?

а) избирательная проницаемость

б) непроницаемость

в) полная непроницаемость

4) Какие функции в клетке выполняют липиды?

а) структурная

б) энергетическая

в) транспортная

г) информационная

5) Сколько энергии освобождается при расщеплении 1 грамма жира?

а)  17,6 кДж

б) 38,9 кДж

6) В результате какого процесса из неорганических веществ образуются углеводы?

а) биосинтез белка

б) фотосинтез

7) Из каких неорганических соединений синтезируются углеводы?

а) СО2

б) Н2О

в) О2

8) Какое соединение является мономером крахмала?

а) глюкоза

б) рибоза

9) Какие углеводы относятся к моносахаридам?

а) сахароза

б) глюкоза

в) фруктоза

г) галактоза

д) рибоза

е) целлюлоза

10) Какие из углеводов нерастворимы в воде?

а) глюкоза

б) дезоксирибоза

в) целлюлоза

г) крахмал

11) Какие углеводы относятся к полисахаридам?

а) моносахариды

б) дисахариды

в) полисахариды

12) Какие соединения являются мономерами молекул белка?

а) глюкоза

б) глицерин

в) аминокислоты

13) Сколько известных аминокислот участвуют в синтезе белков?

а) 20

б) 23

в) 100

14) Какая часть молекул аминокислот отличает их друг от друга?

а) радикал

б) аминогруппа

в) карбоксильная группа

15) Посредством какой химической связи соединяются между собой аминокислот в молекуле белка первичной структуры?

а) дисульфидная

б) пептидная

в) водородная

16) Для какой структуры белка характерно образование глобулы?

а) 1-я

б) 2-я

в) 3-я

г) 4-я

17) Какие структуры молекул белка способны нарушатся при денатурации, а затем восстанавливаться?

а) 1-я

б) 2-я

в) 3-я

18) Каковы главнейшие функции белков?

а) строительная

б) каталитическая

в) двигательная

г) транспортная

д) защитная

е) энергетическая

3 Список использованных источников

1.   Р. А. Матвеева «Белки». «Большая энциклопедия Кирилла и Мефодия», Москва, 2001 г.

2.   Р. А. Матвеева «Аминокислоты», «Большая энциклопедия Кирилла и Мефодия», Москва, 2001г.

3.   Г. М. Дымшиц, Р. И. Салганик «Общая биология» 10-11 классы, Москва, 2006 г.

4.   Н. Грин, Биология, Москва, "Мир", 1993

5.   В.Н. Ярыгин, Биология, Москва, "Медицина", 1985.

6.   БМЭ, Москва, "Советская энциклопедия", 1962г., Т.25.