Строение белков.
Длинные белковые цепи построены всего из 20 различных типов аминокислот. Биологи называют их «волшебными» аминокислотами. Аминокислоты имеют общий план строения, но отличаются друг от друга по строению радикала. Соединяясь, молекулы аминокислот образуют так называемые пептидные связи. Реакция, на рисунке 13, называется реакцией полимеризации. В результате взаимодействия аминогруппы одной аминокислоты с карбоксильной группой другой аминокислоты выделяется молекула воды, а освобождающиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной.
Две аминокислоты, соединившись, образуют дипептид, три – трипептид. Продолжите ряд, (4 - тетрапепсид, 5 - пентапептид, 6 - гекса… , а много - полипептид). Если вам в тексте учебника попадутся термины «полипептид», «полипептидная молекула», то вы уже будете знать, что речь идет о молекуле белка.информация учителя.
Белковые молекулы могут быть короткими и длинными, например:
- Инсулин - гормон поджелудочной железы, состоит из двух цепей: в одной 21, а в другой 30 аминокислотных остатков.
- Миоглобин — белок, мышечной ткани, состоит из 153 аминокислот.
- Коллаген- состоит из трех полипептидных цепей, каждая из которых содержит около 1000 аминокислотных остатков.
Помогите мне сформулировать определение понятия «белок».
Белок – это
- низкомолекулярное соединение или высокомолекулярное? (высокомолекулярное)
- можем мы назвать ее биополимером? (да)
- аргументируйте свою мысль (биополимеры – это крупные органические молекулы, состоящие из мономеров)
- что является мономером белковой молекулы? (аминокислоты)
- сколько видов аминокислот может входить в состав белковой молекулы? (20)
- белок относится к гомополимерам или гетерополимерам? Аргуменитруйте свою мысль. (к гетерополимерам, потому что в состав белков входят отличающиеся друг от друга мономеры – 20 аминокислот).
Белок это нерегулярный биополимер, мономерами которого являются аминокислоты.
По составу белки можно классифицировать:
- протеины – состоят только из белков
- протеиды – белок + небелковая часть:
а. гликопротеиды – аминокислоты + углеводы
б. липопротеиды – аминокислоты + жиры
в. нуклеопротеиды – аминокислоты + нуклеиновая кислота
г. металлопротеиды – аминокислоты + металлы (гемоглобин)
Уровни организации белковой молекулы (см. презентацию).
Молекулы белков имеют сложную пространственную структуру.
Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.
Вторичная структура белков представляет собой спираль или гармошку. Витки спирали или ребра гармошки удерживаются водородными связями между группами — СООН и —NН2— . Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.
Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (—S—S—) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.
Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает в результате соединения нескольких глобул в сложный комплекс. Например, гемоглобин крови человека представляет комплекс из четырех таких субъединиц, инсулин – из двух.
Денатурация и ренатурация белков.
Проблемные вопросы:
1. Почему врачи рекомендуют «сбивать» температуру больного, если она превышает 38 °С? (Из-за возможной тепловой денатурации белков).
2. Почему из сваренного яйца никогда не появится цыпленок? (Белки яйца необратимо теряют структуру из-за тепловой денатурации).
Денатурация — это утрата белковой молекулой своей структурной организации: четвертичной, третичной, вторичной, а при более жестких условиях — и первичной структуры (рис. 19). В результате денатурации белок теряет способность выполнять свою функцию. Причинами денатурации могут быть высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей, тяжелых металлов и органических растворителей.
Денатурация может быть обратимой и необратимой, частичной и полной. Иногда, если воздействие денатурирующих факторов оказалось не слишком сильным и разрушение первичной структуры молекулы не произошло, при наступлении благоприятных условий денатурированный белок может вновь восстановить свою трехмерную форму. Этот процесс называется ренатурацией, и он убедительно доказывает зависимость третичной структуры белка от последовательности аминокислотных остатков, т. е. от его первичной структуры.
Вопросы к тексту:
- Что называется денатурацией? (утрата белковой молекулой своей структурной организации)
- Что может явиться причиной денатурации? (высокая температура, ультрафиолетовое излучение, действие сильных кислот и щелочей)
- В каком случае возможно восстановление структуры белковой молекулы? (если не произошло разрушение первичной структуры белка)
- Как называется этот процесс? (ренатурация)
- Какая структура белковой молекулы обеспечивает свойства белка и ее пространственную конфигурацию? (первичная)
Выполните опыты и объясните их результаты:
Белок яйца является типичным протеином. Выясните, что с ним произойдет, если на него подействовать водой, спиртом, ацетоном, кислотой, щелочью, растительным маслом, высокой температурой и т. д.
Нарисуйте таблицу. Какие функции белков вы знаете?
Функция
| Сущность
| Пример
| Структурная
| Образование мембраны клеток и органоидов и др. структур
| Коллаген
кератин
| Регуляторная
| Регулирование обмена веществ в организме
| гормоны:
инсулин
глюкагон
| Защитная
| -При попадании в организм чужеродных белков и микроорганизмов в лейкоцитах образуются защитные белки
-защита от потери крови при ранении в результате свертывания
| -антитела
-фибриноген
| Транспортная
| Присоединение и перенос химических элементов по организму
| гемоглобин
| Сократительная
| Осуществление всех типов движения
| Актин, миозин
| Запасающая
| Резерв для организма, плода
| Яичный альбумин
| Токсическая
|
| Змеиный яд
| Энергетическая
| Не основной, но источник энергии в клетке
| Расщепление 1г
| Сигнальная
| Узнавание молекул мембраной клетки
| гликопротеины
| Ферментативная, каталитическая
| Каталитическое ускорение биохимических реакций в клетке
| Белки-ферменты
Пепсин, трипсин
|
Изучим подробнее каталитическую функцию белков.
Каталитическая функция - одна из важнейших функций белков. Все биохимические реакции протекают с огромной скоростью благодаря участию в них биокатализаторов - ферментов. Определение: ферменты - это белки, ускоряющие протекание реакций. Скорость ферментативных реакций в десятки тысяч (а иногда и в миллионы раз) выше скорости реакций, идущих с участием неорганических катализаторов. Например, пероксид водорода без катализаторов разлагается медленно: 2Н2О2 -> 2Н2О + О2. В присутствии солей железа (катализатора) эта реакция идет несколько быстрее. Фермент каталаза за 1 сек. расщепляет до 5 млн. молекул Н2О2.
Известно более 2000 ферментов. Несмотря на большое количество и разнообразие ферментов, все их по особенностям строения можно разделить на две группы: простые белки и сложные белки. У сложных ферментов помимо белковой части имеется добавочная группа- кофактор (например, у многих витаминов).
Активный центр фермента взаимодействует с молекулой субстрата с образованием фермент-субстратного комплекса. Затем фермент-субстратный комплекс распадается на фермент и продукт (продукты) реакции.
Согласно гипотезе, выдвинутой в 1890 г. Э. Фишером, субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть пространственные конфигурации активного центра фермента и субстрата точно соответствуют друг другу. Субстрат сравнивается с «ключом», который подходит к «замку» — ферменту.
В 1959 году Д. Кошланд выдвинул гипотезу, по которой пространственное соответствие структуры субстрата и активного центра фермента создается лишь в момент их взаимодействия друг с другом. Эту гипотезу называют гипотезой «руки и перчатки» (гипотезой индуцированного соответствия).
Поскольку все ферменты являются белками, их активность наиболее высока при физиологически нормальных условиях: большинство ферментов наиболее активно работает только при определенной температуре. При повышении температуры до некоторого значения (в среднем до 50 °С) каталитическая активность растет (на каждые 10 °С скорость реакции повышается примерно в 2 раза). При температуре выше 50 °С белок подвергается денатурации и активность фермента падает.
Кроме того, для каждого фермента существует оптимальное значение рН, при котором он проявляет максимальную активность.
На скорость реакции влияет также концентрация субстрата и концентрация фермента. При увеличении количества субстрата скорость ферментативной реакции растет до тех пор, пока количество молекул субстрата не станет равным количеству молекул фермента. При дальнейшем; увеличении количества субстрата скорость увеличиваться не будет, так как происходит насыщение активных центров фермента. Увеличение концентрации фермента приводит к усилению каталитической активности, так как в единицу времени преобразованиям подвергается большее количество молекул субстрата.
| 
