Урок "Ферменты"
методическая разработка по химии (10 класс) на тему

Урок  по химии в 10 классе

Тема «Ферменты»

Учитель - Ченцова Наталья Николаевна

Тип урока: изучение нового материала

Технология: критического мышления, исследования в обучении

Цель: изучить ферменты, их  строение, роль в регуляции жизнедеятельности клетки, практическом значении в жизни человека.

Задачи:

Образовательные

сформировать знания о белках-ферментах, играющих важную роль в процессах жизнедеятельности клетки;

сформировать знания о ферментах-катализаторах – как одной из важнейших функций.

Развивающие:

развивать умение критически анализировать результаты лабораторных опытов, устанавливать причинно-следственные связи между живыми и неживыми клетками по результатам опытов

развивать познавательный интерес учащихся к предмету химия.

Воспитательные:

формирование научного мировоззрения, четких представлений о роли химии в современном обществе и жизни человека

Оборудование:

Экран,  мультимедийный проектор, компьютер, лабораторное оборудование для проведения лабораторной работы и материалы (картофель, мясо, Н2О2, раствор дрожжей, гидроксид натрия, сульфат меди)

Ход урока

1. Организационный момент.
2. Изучение нового материала.

С какими материальными объектами связана тайна жизни? Это один из главных вопросов, на который пыталась ответить наука на протяжении своей истории. И уже довольна давно ученые поняли, что важную, а может быть и главную роль во всех жизненных процессах играют…белки.

Вы познакомились на уроках биологии и химии со строением, свойствами и функциями белков. Над проблемой строения белков долгое время работал Э. Фишер и после его работы была создана полипептидная теория строения белков.

Что было доказано? Было доказано, что в состав белков входят следующие элементы: C, H, O, N, S и другие, в разных количествах.

Почему белкам дано название протеины?

Согласно пептидной теории, какова структура белков?

Какие функции белки выполняют в клетках?

Какими свойствами обладают белки? (Денатурация, ренатурация)

Сегодня на уроке продолжим знакомство с белками, но с белками-ферментами, рассмотрим одну из важных функций – каталитическую. В процессе изучения материала постараемся решить поставленные задачи урока.

Наш урок будет проходить под девизом (Д. Хевеши).

 “Мыслящий ум не чувствует себя счастливым, пока ему не удается связать воедино разрозненные факты, им наблюдаемые”

Таким образом, нам с вами предстоит решить не только теоретические вопросы о ферментах, но и практически пронаблюдать их действие.

Задание:  заполните в таблице раздел «Знаю», а в конце урока «Узнал»

А начнем знакомство с ферментами с исторической справки.

Все обменные процессы протекают при участии биологических катализаторов - ферментов.

Термин «фермент» (от лат. fermentum – закваска) был предложен в начале XVII века голландским ученым Ван Гельмонтом.

Длительное время шел спор между французским ученым Луи Пастером и немецким химиком Либихом о природе ферментов. Пастер считал ферменты живыми, и только искусственным получением ферментов дрожжей спор был разрешен в пользу Либиха. В конце XIX века из дрожжей был выделен сок, который вызывал брожение, как и дрожжи. В трактате знаменитого европейского алхимика Василия Валентина (XV в)  брожение описывается как результат действия некоего духа, и этот дух назвали fermentum (лат. “закваска”). Постепенно происходила материализация ферментов: с духами было покончено.

   В XIX веке большинство ученых уже считали процесс брожения  совокупностью реакций, вызванных ферментами. Было предложено называть ферменты  энзимами (от греч. “энзим”- “в дрожжах”). Сегодня термины фермент и энзим - синонимы. Еще в XVIII – XIX вв. некоторые ученые предполагали, что основой фермента является белок, но эта мысль не была услышана научным обществом. Лишь в 30-х годах ХХ в., когда американским биохимиком Нортропом были получены кристаллические ферменты пепсин и трипсин, их белковая природа была окончательно признана, и в 50-х годах подтверждена рентгеноструктурным анализом. На сегодняшний день известно более двух тысяч ферментов, а сколько еще не изучено?!

Строение ферментов

Ферменты – это белковые молекулы, синтезируемые живыми клетками. В каждой клетке имеются сотни различных ферментов. С их помощью осуществляются многочисленные химические реакции, которые проходят с большой скоростью  при температурах, подходящих для данного организма, то есть в пределах от 5 до 40 градусов.  

Опыт: доказательство белковой  природы ферментов

Биуретовая реакция

В пробирку с ферментом сахаразой (растворить дрожжи и отфильтровать) налить 2  мл NaOH и добавить несколько капель CuSO4, появляется фиолетовое окрашивание доказывающее белковую природу ферментов

    По строению ферменты делят на 2 группы:

- работа с опорным конспектом

А) Простые  - ферменты-протеины (однокомпонентные, т.е. состоят только из белка) – трипсин, пепсин, лизоцим

Б) ферменты-протеиды (двухкомпонентные, состоящие из белка и небелковой части).

   Что же является небелковой частью?

- это могут быть ионы металла - они называются кофактор.

- органическое вещество, непрочно связанное с белком - кофермент.

- органическое вещество, прочно связанное с белком - простетическая группа.

 Вывод: все ферменты – белки. Но не все белки – ферменты.

Механизм действия ферментов. Взаимодействие субстрата (S) c ферментом впервые изучил немецкий ученый Эмиль Фишер. Он высказал гипотезу (1880), согласно которой субстрат подходит активному центру фермента как «ключ к замку» (рис).

В составе ферментов выделяют области , выполняющие различную функцию

Активный центр:  комбинация аминокислотных остатков (12-16 остатков), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ.

В активном центре выделяют 2 участка:

Якорный - отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре

Каталитический - непосредственно отвечает за  осуществление реакции, катализ

Образовавшиеся продукты по форме уже не соответствуют активному центру. Они отделяются от «замка» фермента и поступают в окружающую среду, после этого освободившийся активный центр может принимать новые молекулы субстрата

б) Свойства ферментов.

1. Высокая каталитическая активность 

1 г пепсина расщепляет 50 кг яичного белка в час

1,6 мл слюны, содержащей фермент амилазу – 175 кг крахмала в час

Активность ферментов  рассмотрим на примере изучения работы фермента каталазы.

     В каждой растительной и животной клетке имеется фермент каталаза, который

расщепляет пероксид водорода.

  Пероксид водорода - это ядовитое вещество, которое образуется в организме в результате ОВ-реакций. Так вот чтобы не произошло самоотравления клетки и организма в целом, каталаза расщепляет это вещество до воды и кислорода:

               каталаза

2Н2О2     ----------->  2Н2О + О2↑

Практическая работа:

Действие перекиси водорода на сырое мясо или сырой картофель и отваренные продукты  

Вывод: в сырых продуктах происходит выделение кислорода. Тлеющая лучина загорается

2. Селективность (избирательность) действия (один фермент катализирует одну реакцию).

Исследовательская работа

«Специфичность действия ферментов амилазы и сахаразы»

   Вывод: амилаза слюны катализирует расщепление крахмала, но не действует на сахарозу. Дрожжевая сахараза катализирует расщепление сахарозы, но не действует на крахмал.

   Общий вывод: ферменты обладают высокой специфичностью действия. Каждый фермент выполняет строго отведённые ему функции, не влияя на течение многих десятков и сотен других реакций. Это объясняется точным взаимным пространственным соответствием молекул субстрата и активного центра фермента.

3. Регулируемость активности ферментов (внутренняя среда организма из-за действия ферментов всегда постоянна).

Факторы, влияющие на активность ферментов.

1.Концентрация фермента и субстрата (чем выше концентрация исходных веществ, тем выше скорость реакции).

Зависимость скорости реакции от концентрации субстрата

Зависимость скорости реакции от концентрации фермента

2. Реакция среды (рН)

Большинство ферментов проявляют максимальную активность при значении рН=7 (нейтральная) .При физических нагрузках в мышцах накапливается молочная кислота, способная закислять среду и снижать активность многих ферментов).

Различные ферменты имеют различное значение рН:

А) амилаза слюны - рН - 7  нейтральная среда;

Б) пепсин желудочного сока рН=1,5-2,5 действует в кислой среде

В) трипсин кишечного сока имеет рН = 8-9 щелочная среда.

Опыт.  Зависимость действия ферментов от реакции среды.

В 3 пробирки наливают крахмальный клейстер. В 1 пробирку добавляют лимонный сок, делая реакцию кислой, во 2 пробирку капают несколько капель щелочи, 3 пробирку оставляют контрольной. Во все пробирки добавляют водный раствор слюны и через 5 минут раствор йода. Наблюдают за изменением  цвета

Вывод: В нейтральной среде цвет не изменился, т. к.  амилаза слюны действует в нейтральной среде и в пробирке произошло  разложение крахмала

3.Температура

 Термолабильность - изменчивость фермента под влиянием температуры.

 При возрастании температуры активность фермента сначала растет, а затем, выше

определенной температуры, начинает снижаться.

  При t= 70° и выше большинство ферментов полностью утрачивают свою активность из-за денатурации белка.

   Каждый фермент характеризуется температурным оптимумом. Для ферментов животного происхождения topt = 40-50°, для ферментов растительного происхождения -50-60°, для человека ~ 37°.

   При понижении t° ферменты теряют свою активность, но при создании нормальных условий они вновь начинают функционировать.

Опыт: Изучение влияния температуры на действие амилазы

В 3 пробирки наливают крахмальный клейстер. Опускают пробирки в водяную баню:

1 пробирка- 800 С, 2 пробирку - 36-380  С, 3 пробирку 00 С. Добавляют раствор слюны, через 5 минут раствор йода. Наблюдают изменения

Вывод:  ферментативная активность наибольшая в температурном диапазоне 36-380 С

Активаторы и ингибиторы (ионы металлов, низкомолекулярные вещества) активаторы повышают активность фермента (АТФ-аза миозина мышц активируется ионами Са2+), ингибиторы снижают активность фермента, т.к. занимают место субстрата (конкурентные ингибиторы), или соединяются с неактивной частью и тем самым меняют химическую природу фермента (катализ нарушается) (неконкурентные ингибиторы – ионы тяжелых металлов

Сравнение ферментов с неорганическими катализаторами

Таблица.  Различия между неорганическими катализаторами и ферментами

Заполняется учащимися

Применение ферментов

Выступление учащихся

Сейчас известно, что многие заболевания вызываются снижением активности ферментов, а нарушения синтеза одного из них может стать причиной гибели организма. Например, недостаток у детей фермента, превращающего галактозу в глюкозу, вызывает га-локтоземию, при которой дети отравляются избытком галактозы и погибают в первые месяцы жизни.

С помощью ферментов ученые в настоящее время расшифровывают сложные структуры биополимеров: белков и нуклеиновых кислот. Так, например, энзимы помогли ученым с триумфом расшифровать геном человека, который, как оказалось, состоит «всего лишь» из 26—30 тыс. генов. Проводится клонирование, достигли небывалых успехов биотехнология и генная инженерия.

Многочисленные отрасли пищевой промышленности: виноделие, хлебопечение, сыроварение, производство чая, спирта — основаны на широком применении ферментов.

В фармацевтической промышленности с помощью ферментов получают различные препараты: витамины, лекарства, антибиотики

Существует  наука, которая занимается изучением ферментов – энзимология.

3. Оценочно-рефлексивный этап урока

Тест:

1. Ферменты – это катализаторы:

а) углеводной природы;
б) белковой природы;
в) неорганической природы;
г) липидной природы.

2. Участок молекулы фермента, отвечающий за присоединение вещества:

а) каталитический центр;
б) субстратный центр;
в) аллостерический центр;
г) активный центр. 

3. Почему под влиянием высокой температуры ферменты теряют свою активность?

а) понижается активность субстрата;

б) изменяется пространственная структура молекул;

в) изменяется содержание ферментов в клетке.

4. При какой температуре наступает оптимальная активность ферментов у человека?

а) 36-38˚;

б) 40-50˚;

в) 50˚.

5. Что происходит с ферментом при его взаимодействии с субстратом?

а) фермент мутирует;

б) фермент не изменяется;

в) фермент превращается в новое вещество.

6. Фермент каталаза

а) ускоряет гидролиз крахмала

б) катализирует реакцию с сахарозой

в) ускоряет разложение перекиси водорода 

II. Дайте ответ в форме: А =Б; А> Б; А<Б.

1.

А. Скорость гидролиза крахмала в присутствии 10% соляной кислоты, при 100°;

Б. Скорость гидролиза крахмала в присутствии амилазы, при 37°.            (А < Б)

2.

А. Каталитическая активность каталазы в реакции разложения Н2О2 ;

Б. Каталитическая активность железа в реакции разложения Н2О2.          (А  > Б)

3.

А. Температурный оптимум для ферментов.

Б. Температурный оптимум для неорганических катализаторов.                (А < Б)

Взаимопроверка

4. Домашнее задание.

 Заполните правый столбик таблицы  «Я узнал»

ЛИТЕРАТУРА

1. Батуев А.С., Гуленкова М.А. и др. Биология. Большой справочник для школьников и поступающих в вузы. М.: Издательский дом «Дрофа», 1999, с. 116; Биология (приложение к газете «Первое сентября»), 1999, № 15;
2. Габриелян О.С.,  Пономарев С.Ю. Химия 10 класс.- М.: Дрофа, 2010 г.
3. Ермолаев М.В. Биологическая химия. М.: Медицина, 1983, с. 92–114;

Кемп П., Арис К. Введение в биологию. М.: Мир, 1988, с. 251–253;

4. Корсунская В.М., Мироненко Г.Н., Мокеева З.А., Верзилин Н.М. Уроки общей биологии. М.: Просвещение, 1986,

с. 137–141;

5. Овчинников Ю.А., Шамин А.Н. Строение и функции белков. (Библиотека Детской энциклопедии.) М.: Педагогика, 1983, с. 49–74

№2 Сравнение ферментов с неорганическими                            №2 Сравнение ферментов с неорганическими

катализаторами                                                                                  катализаторами

№1                                                                                                                               №1