Тема "Белки"
презентация к уроку по биологии (10 класс)
Презентация для сопровождения урока по теме "Органические вещества. Белки"
Включает в себя краткий теоретический материал о составе и строении белков, а так же классификацию аминокислот, входящих в состав белков.
Скачать:
| Вложение | Размер |
|---|---|
 Органические вещества. Белки | 2.82 МБ |
Предварительный просмотр:
Подписи к слайдам:
Органические вещества Низкомолекулярные содержат до 30 атомов углерода и имеют молекулярную массу от 100 до 1000. Они являются промежуточными соединениями или структурными звеньями — мономерами — макромолекул Высокомолекулярные (полимеры) Молекулярная масса может превышать несколько миллионов. чаще всего представляют собой полимеры, состоящие из повторяющихся структурных звеньев — мономеров. Полимеры Периодические (регулярные) Полимеры состоят из одинаковых мономеров Непериодические (нерегулярные) Полимеры состоят из разных мономеров
Белки, или протеины — это непериодические полимеры с большой молекулярной массой, мономерами которых являются аминокислоты. Существует огромное количество аминокислот, однако в организмах встречаются около 170 видов. В состав белков входят только 20 видов. Важно Количество аминокислот в одной молекуле может колебаться от 3—5 (у низкомолекулярных пептидов) до нескольких тысяч. Кроме аминокислот в состав белков могут входить небелковые компоненты, содержащие комплексы металлов и органических веществ.
Аминокислоты — это органические вещества, содержащие в молекуле карбоксильную группу (—СООН ) и аминогруппу (— NH 2 ), связанные с одним и тем же атомом углерода
В зависимости от радикала аминокислоты делят на: 1. кислые (в радикале карбоксильная группа); 2. основные (в радикале аминогруппа); 3. нейтральные (не имеют заряженных радикалов).
Виды радикалов: Гидрофобные радикалы аминокислот (глицина, аланина, валина, изолейцина, лейцина, фенилаланина, тирозина и метионина) Играют важную роль в формировании белковой молекулы и определяют её устойчивость , слипаясь, подобно каплям жира, друг с другом и образуя структуры с наименьшей поверхностью. Эти радикалы всегда направлены внутрь белковой глобулы. Гидрофильные радикалы (остальные 12) Располагаются обычно снаружи молекулы, так как внутренняя среда клетки представляет собой водный раствор. Оказывают влияние на растворимость белков. Например, в белке шёлка (фиброине) 70% аминокислот содержат гидрофобные радикалы, поэтому он нерастворим в воде. В яичном белке альбумине, наоборот, высокое содержание аминокислот с гидрофильными радикалами. Поэтому данный белок достаточно хорошо растворяется в воде. Кислотные - имеется ещё одна дополнительная карбоксильная группа (аспарагиновая и глутаминовая кислоты) Основные – дополнительная аминогруппа (лизин, аргинин, гистидин).
В зависимости от того, могут ли аминокислоты синтезироваться в организме человека и других животных, различают: Заменимые аминокислоты — могут синтезироваться; Незаменимые аминокислоты — не могут синтезироваться. Незаменимые аминокислоты должны поступать в организм вместе с пищей. Растения синтезируют все виды аминокислот. В зависимости от аминокислотного состава, белки бывают: Полноценными — содержат весь набор аминокислот; Неполноценными — какие-то аминокислоты в их составе отсутствуют. Простые - белки состоят только из аминокислот. Сложные - белки содержат помимо аминокислот еще и неаминокислотный компонент (простетическую группу. Простетическая группа может быть представлена металлами ( металлопротеиды ), углеводами ( гликопротеиды ), липидами ( липопротеиды ), нуклеиновыми кислотами ( нуклеопротеиды ).
Пептидная связь - связь, образованная между карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой Аминокислоты, соединённые друг с другом пептидной связью, образуют длинные полимеры — белки, которые иначе называются полипептидами. Механизм образования пептидной связи (1). Схема первичной структуры белка (2)
Структуры белка Первичная структура белка — последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, составляющей молекулу белка. Связь между аминокислотами — пептидная.
Вторичная структура — упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль (имеет вид растянутой пружины). Витки спирали укрепляются водородными связями , возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами. Практически все СО- и NН-группы принимают участие в образовании водородных связей. Они слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость и жесткость. На уровне вторичной структуры существуют белки: фиброин (шелк, паутина), кератин (волосы, ногти), коллаген (сухожилия). Существуют два типа вторичной структуры: α-спираль β-структура. 1 2
Третичная структура – укладка полипептидных цепей в глобулы , возникающая в результате возникновения химических связей (водородных, ионных, дисульфидных) и установления гидрофобных взаимодействий между радикалами аминокислотных остатков. На уровне третичной структуры существуют: гемоглобин, ферменты - трипсин, антитела, некоторые гормоны - инсулин. Третичная структура гемоглобина
Гемоглобин . Он образован двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо. Четвертичная структура характерна для сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Она поддерживается за счёт взаимодействий между радикалами аминокислот: ковалентных дисульфидных мостиков, ионных, водородных связей, гидрофобных взаимодействий Связи 1 – 2) Водородные 3) Дисульфидные 4) Электростатические взаимодействия 5)Гидрофобные взаимодействия
Белки – место нахождения кератин – коллаген – гемоглобин – фибрин, фибриноген – пепсин – трипсин – миозин – глобулин – родопсин – птиалин – инсулин – казеин – альбумин –