Тема 4.4. "Белки"
план-конспект урока

Белки .

Среди органических веществ клетки самыми разнообразными по свойствам и выполняемым функциям являются белки, или протеины. В белках, в отличии от углеводов и липидов, кроме углерода, кислорода и водорода содержится азот, а также могут присутствовать атомы серы, фосфора и железа.

Белки — это биополимеры, мономерами в которых служат аминокислоты. В образовании всего разнообразия белков участвует 20 α-аминокислот. Молекулы аминокислот имеют две функциональные группы: карбоксильную (кислотную) и аминогруппу (основную).

Рис. 1. Молекула аминокислоты

Аминогруппа и карбоксильная группа способны взаимодействовать между собой с отщеплением воды и образованием пептидной связи CO−NH.  Пептидными связями молекулы аминокислот соединяются друг с другом в длинные цепи. Число остатков аминокислот в цепи может составлять несколько сотен и даже тысяч. Такие большие молекулы называют макромолекулами.

Структура белков

Порядок соединения аминокислот в макромолекуле белка называют первичной структурой. Для каждого типа белка эта структура уникальна. Она определяет структуры высших уровней, свойства белка и его функции.

Полипептидная цепь сворачивается в спираль за счёт образования водородных связей между группировками атомов −NH и −CO, расположенными на разных участках макромолекулы. Эту спираль называют вторичной структурой белка.

Третичная структура белка возникает при взаимодействии радикалов аминокислот, а также за счёт дисульфидных мостиков, водородных и ионных связей. Молекула белка принимает форму глобулы (шарика).

У некоторых белков формируется четвертичная структура. Она представляет собой комплекс нескольких макромолекул, имеющих третичную структуру. Четвертичную структуру удерживают непрочные ионные и водородные связи, а также гидрофобные взаимодействия. 

Рис. 2. Структуры белка

Белки могут соединяться с углеводами, жирами и нуклеиновыми кислотами с образованием комплексных соединений: гликопротеинов, липопротеинов, нуклеопротеинов.

Под действием внешних факторов: облучения, нагревания, некоторых химических веществ и др. — происходит нарушение пространственной структуры белковых молекул. Этот процесс называется денатурацией.

Сначала происходит разрушение четвертичной структуры, потом третичной и вторичной. Первичная структура при денатурации сохраняется, но белок утрачивает свои свойства и функции.

Денатурация в некоторых случаях обратима. Обратный процесс называется ренатурацией.

Рис. 3. Денатурация и ренатурация белка

Разрушение первичной структуры необратимо. Оно происходит при гидролизе белка — макромолекулы распадаются на отдельные аминокислоты. Такой процесс идёт в органах пищеварения животных и в лизосомах клеток под действием гидролитических ферментов.

Функции белков

1. Важнейшей функцией белков является каталитическая, или ферментативная. Белки-ферменты участвуют во всех биохимических реакциях, протекающих в клетке, и повышают скорость этих реакций во много раз. Для каждой реакции существует особый фермент.

2. Белки выполняют структурную (строительную) функцию. Они входят в состав плазматических мембран, образуют соединительные ткани (эластин и коллаген), волосы и ногти (кератин).

Рис. 4. Структурные белки в плазматической мембране

3. Сигнальную функцию также осуществляют белки, встроенные в мембрану. Под действием внешних факторов эти белки изменяют третичную структуру, что отражается на функционировании клетки. 

4. Транспортная функция белков проявляется в переносе ионов через клеточные мембраны, транспорте гемоглобином крови кислорода и углекислого газа, альбуминами плазмы — жирных кислот и т. д.

5. Двигательную функцию обеспечивают белки актин и миозин, способные сокращаться и растягиваться. Они приводят в движение реснички и жгутики одноклеточных организмов, сокращают мышцы у животных.

Рис. 5. Сократительные белки

6. Защитная функция обеспечивается антителами иммунной системы организма, белками системы свёртывании крови (фибриногеном, протомбином и др.).

7. Регуляторную функцию выполняют белки-гормоны (инсулин, тиреотропин, соматотропин, глюкагон и др.).

8. Энергетическую функцию белки выполняют после израсходования запасов углеводов и жиров. При полном расщеплении 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии. 

Классификация белков по их функциям

• Структурные белки – коллаген, склеротин, эластин.

• Каталитические белки – полимеразы, рибонуклеазы.

• Регуляторные белки – инсулин, глюкагон.

• Транспортные белки – гемоглобин, гемоцианин.

• Защитные белки – антитела, фибриноген.

• Двигательные, или мышечные, белки – миозин, актин.

• Запасательные белки – казеин, альбумин.

• Токсичные белки – змеиный яд, токсины.

• Сигнальные белки – рецепторы.

Для раскрытия природы белка изучим его химические свойства.

Белки

Строение аминокислот

Если проанализировать термин «аминокислоты», то можно прийти к выводу, что так должны называться соединения, содержащие в молекулах две функциональные группы: карбоксильную группу —СООН, определяющую кислотные свойства, и основную аминогруппу —NH2. Вывести общую формулу аминокислот нетрудно:

Аминокислоты представляют собой твёрдые кристаллические вещества, многие из них хорошо растворимы в воде, некоторые имеют сладкий вкус.

Способы получения и химические свойства аминокислот

В промышленности аминокислоты получают биотехнологическим путём как продукты жизнедеятельности микроорганизмов. Кроме того, разработано несколько лабораторных способов получения аминокислот. Один из них может быть представлен следующей схемой:

Простейшую аминокислоту называют аминоуксусной кислотой или глицином, её формула H2N—СН2—СООН.

Какие же свойства проявляют аминокислоты — кислотные или основные? Оказывается, подобно амфотерным неорганическим соединениям, в зависимости от природы реагента аминокислоты могут проявлять свойства как кислоты, так и основания. Например, глицин реагирует со щелочами с образованием солей, проявляя свойства кислоты:

В реакциях с кислотами глицин проявляет свойства органических оснований — аминов:

Понятие о пептидах и белках

Важное химическое свойство аминокислот — способность взаимодействовать друг с другом с отщеплением молекулы воды, образуя пептиды:

Между двумя остатками аминокислот образуется пептидная связь:

Получившийся в результате реакции дипептид может вступать в реакции с другими молекулами аминокислот, образуя полимеры — белки. Поскольку в результате этой реакции, помимо высокомолекулярного вещества, образуется второй продукт — вода, такой процесс относят к реакциям поликонденсации.

О важности белков для живых организмов свидетельствует тот факт, что в большинстве иностранных языков соединения такого типа называют протеинами (от греч. protos — первый). На Земле не существует ни одного живого организма, включая простейшие одноклеточные и бактерии, который не состоял бы из белковых молекул.

Структура и функции белков

В состав природных белков входит около 20 аминокислот, а разновидностей белков великое множество. Каким же образом эти 20 аминокислот создают такое многообразие белков? Дело в том, что аминокислотные остатки в белковой молекуле повторяются, а их последовательность, называемая первичной структурой белка, уникальна. Подобным образом из 33 букв русского алфавита состоят десятки тысяч различных слов, различающихся порядком чередования букв («первичная структура» слова) и, как следствие, значением.

Молекулы белков имеют также вторичную и третичную структуру. Характеристика этих структур белковых молекул приведена в таблице.

В зависимости от того, какую функцию выполняет белок в организме, различно его отношение к воде. Большинство белков в воде не растворяется, например кератины, которые составляют основу волос, ногтей, перьев, рогов и т. д. Для некоторых белков выполнение их функций невозможно без растворения. Так, в воде растворяются многие белки, выполняющие функции природных катализаторов, — ферменты.

Химические свойства белков

Для обнаружения белка проводят качественные реакции на белки. Белки дают фиолетовое окрашивание в щелочной среде под действием свежеприготовленного осадка гидроксида меди(II). Эту пробу называют биуретовой реакцией.

Вторую качественную реакцию на белки называют ксантопротеиновой. При действии на раствор белка концентрированной азотной кислоты образуется белый осадок, который быстро приобретает жёлтую окраску, а при добавлении водного раствора аммиака становится оранжевым.

Для обнаружения в белках соединений серы используют следующий тест. При горении серосодержащих белков появляется характерный запах жжёного рога.

Одно из важнейших химических свойств белков — реакции гидролиза. В присутствии природных катализаторов (ферментов) или сильных кислот молекулы воды расщепляют полимерную белковую молекулу до аминокислот:

Именно такой процесс протекает при переваривании белковой пищи. Образующиеся аминокислоты попадают в кровь, затем транспортируются в каждую клетку организма, где из них синтезируются белковые молекулы, характерные именно для этого вида живых организмов. Теперь вы понимаете, почему белки, наряду с жирами и углеводами, — основной компонент пищи. Недостаток белка в питании человека может вызвать тяжёлые заболевания. При несбалансированном питании у людей отмечается плохое самочувствие, быстрая утомляемость, снижение иммунитета. Многие юноши и девушки вашего возраста изнуряют себя разными диетами с целью похудеть, а то и вовсе отказываются от еды. Такая «коррекция фигуры» может привести к непоправимым проблемам со здоровьем.

При относительно небольшом нагревании или действии химических реагентов нарушается структура белка, т. е. происходит его денатурация (от лат. denaturatus; de- — приставка, означающая «отделение, удаление», +nature — природа). Для живых организмов денатурация белка — это гибель. Однако в пищевой промышленности тепловая денатурация белков — один из обычных технологических процессов. Варка и обжаривание продуктов, выпечка хлеба, производство макаронных изделий, приготовление творога — все эти операции связаны с денатурацией белков.

Белки играют ключевую роль почти во всех структурах живых организмов и происходящих в них процессах.

В каждой клетке организма синтезируется множество белков. Информация о структуре всех белков организма зашифрована в ещё одних природных биополимерах — молекулах дезоксирибонуклеиновых кислот (ДНК). Мономеры ДНК — нуклеотиды. Молекулы ДНК человека содержат примерно 3,1 млрд пар нуклеотидов. Участок молекулы ДНК, отвечающий за синтез одного белка, называют геном.

Справочная таблица «Аминокислоты»

Самостоятельная работа «Белки: строение и функции»

Вариант _______

1. Аминокислоты отличаются друг от друга:

а) радикалом;

б) аминогруппой;

в) карбоксильной группой;

г) химическим составом.

2. Определите, что изображено на рисунке:

а) гликопротеид;

б) нуклеопротеид;

в) металлопротеид;

г) липопротеид.

3. Для большинства белков характерна структура пространственной организации молекулы:

а) четвертичная;

б) третичная;

в) вторичная;

г) первичная.

4. Одна из важнейших функций белков: 

а) двигательная;

б) транспортная;

в) энергетическая;

г) строительная.

5. Все белки состоят из:

а) аминокислот;

б) нуклеиновых кислот;

в) гормонов;

г) нуклеотидов.

6. Молекулы белков отличаются друг от друга:

а) последовательностью чередования аминокислот;

б) количеством аминокислот в молекуле;

в) формой третичной структуры;

г) всеми указанными особенностями.

7. К какой структуре белка относится глобула?

а) первичной;

б) вторичной;

в) третичной;

г) четвертичной.

8. Денатурация – это:

а) регулирование физиологическими процессами организма;

б) утрата белковой молекулой своей структуры;

в) предохранение организма от чужеродных белков.

9. При понижении температуры активность ферментов:

а) повышается;

б) периодически изменяется;

в) понижается.

10. В каком из указанных процессов белки НЕ участвуют?

а) обмен веществ;

б) транспорт веществ;

в) кодирование наследственной информации.

11. Установите соответствие между протеидом и его особенностью:

1) нуклеопротеид                               а) содержит небелковый компонент – липид;

2) гликопротеид                                 б) содержит небелковый компонент – углевод;

3) металлопротеид                             в) содержит небелковый компонент – атом металла;

4) липопротеид                                  г) содержит небелковый компонент – НК.

«5» – 10 баллов;

«4» – 8 баллов;

«3» – 6 баллов;

«2» – менее 6 баллов.

Самостоятельная работа «Белки: строение и функции»

Вариант ______

1. Белки живых организмов составляют:

а) 15 аминокислот;

б) 20 аминокислот;

в) 25 аминокислот;

г) 30 аминокислот.

2. Денатурация белка:

а) всегда обратима, так как белок легко восстанавливает свою естественную структуру;

б) редкий процесс, так как связи, формирующие пространственные структуры белка, очень прочные;

в) лежит в основе ферментативной функции белков;

г) не затрагивает первичную структуру.

3. Примером запасающей функции белков является:

а) накопление белков в семенах бобовых;

б) наличие белков в мембранах клеток;

в) участие белков в иммунном ответе организма;

г) возможность гемоглобина образовывать непрочные соединения с кислородом и углекислым газом.

4. Среди органических веществ первое место, как по количеству, так и по значению занимают:

а) белки;

б) жиры;

в) углеводы;

г) нуклеиновые кислоты.

5. Вторичная структура белка поддерживается:

а) пептидными связями;

б) водородными связями;

в) дисульфидными связями;

г) всеми перечисленными видами связи.

6. Аминокислоты в молекуле белка соединены посредством:

а) ионной связи;

б) пептидной связи;

в) водородной связи;

г) связи между радикалами кислот.

7. Цепочка из аминокислот, соединённых пептидной связью, обладает структурой:

а) первичной;

б) вторичной;

в) третичной;

г) четвертичной.

8. Последовательность аминокислот в молекуле белка зависит от:

а) внешней среды;

б) структуры гена;

в) их случайного сочетания.

9. В защите организма от кровопотерь участвует:

а) фибрин;

б) коллаген;

в) гемоглобин.

10. Выбери функции характерные для белков:

а) каталитическая, защитная, транспортная;

б) кроветворная, рефлекторная;

в) фотосинтетическая.

11. Установите соответствие между структурной организацией белка и ее изображением:

1) первичная                                   а)                      б)                      в)                        г)

2) вторичная

3) третичная

4) четвертичная

«5» – 10 баллов;

«4» – 8 баллов;

«3» – 6 баллов;

«2» – менее 6 баллов.

Самостоятельная работа «Белки: строение и функции»

Вариант ______

«5» – 10 баллов;

«4» – 8 баллов;

«3» – 6 баллов;

«2» – менее 6 баллов.

 Самостоятельная работа «Белки: строение и функции»

Вариант ________

«5» – 10 баллов;

«4» – 8 баллов;

«3» – 6 баллов;

«2» – менее 6 баллов.

Задание:

из списка веществ выбрать углеводы, липиды и белки, внести в соответствующие колонки: вода, фруктоза, витамин А, крахмал, гемоглобин, холестерин, рибоза, рыбий жир, актин, коллаген, воск, карбонат кальция, поваренная соль, льняное масло, хитин, инсулин, казеин, глюкоза.

Органические вещества