Исследовательская работа «Химические свойства белков и их роль в современном мире»

Государственное бюджетное общеобразовательное учреждение средняя общеобразовательная школа №398 Красносельского района Санкт-Петербурга
(ГБОУ СОШ №398 Санкт-Петербурга)

Исследовательская работа

«Химические свойства белков и их роль в современном мире»

2018-2019 учебный год

Авторы:

Зельницкий Никита и

Румянцев Василий

9а класс.

Руководитель:
Матлаева Алла Михайловна,

Лаптева Анна Михайловна
ГБОУ СОШ №398

Содержание

1. Введение__________________________________________________________ с.3

2.Основная часть  _______________________________________________________с.4

           2.1.История открытия белков___________________________________________.с4

2.2.Аминокислота – структурная единица белка __________________________с.4

2.3.Классификация белков по форме молекул_____________________________с.5

2.4.Классификация белков по строению_________________________________с.6

2.5.Структура, белков________________________________________________с.6

2.6.Функции белков _______________________________________________________с.8

3.Исследовательская часть________________________________________________с.11

3.1.Исследование  химического состава белков_______________________________с.11

Опыт №1_______________________________________________________________c.11

Опыт №2________________________________________________________________c.12

Опыт №3_______________________________________________________________c.12

3.2. Исследование  химических свойств белков_______________________________с.12

Опыт №4__________________________________________________________________c.12

Опыт №5__________________________________________________________________c.12

Опыт №6__________________________________________________________________c.13

Заключение_________________________________________________________________с.13

Список литературы___________________________________________________________с.15

Приложения _______________________________________________________________с.16

1. Введение

   Белки играют важнейшую роль из всех  органических веществ, входящих в живую клетку. На  долю белков в животных клетках  приходится около 40- 50%, а в клетках растений – 20-35% их сухой массы. Белки содержат 51-55% углерода, 21-23% кислорода, 15-18% азота, 6,6-7,3% водорода, 0,3-2,4% серы. Кроме того, в состав белков могут входить железо, фосфор и другие химические элементы.

 Белки являются одними из четырех основных органических веществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место.

Белки лежат в основе структуры любого организма и всех протекающих в нем жизненных реакций. Любые нарушения этих белков приводят к изменению самочувствия и нашего здоровья. Необходимость изучения строения, свойств и видов белков кроется в многообразии их функций.

С белками связано возникновение самой жизни на Земле.

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Данное  определение Ф.Энгельса до сих пор, по прошествии полутора веков, не потеряло своей правильности и актуальности.

Исходя из выше изложенного  актуальность темы данной работы очевидна. в связи с этим

Целью работы является:

• расширение  и углубление знаний о важнейшем органическом веществе-белке- на основе рассмотрения их строения , свойств, функций ,классификации;
• выяснение  роли белков в органическом мире, в жизни человека ;;        
• формирование умений  выявлять связи между строением , функциями и свойствами веществ.
• формирование понятий о белках на основе межпредметных связей (химия + биология)
• формирование представлений о белках, как о важнейших составных частях пищи

В ходе реализации цели будут решаться следующие

Задачи:

• Изучить состав, строение белков-биополимеров жизни.
• Опытным путем  провести  исследование  состава и свойств белков .
• Показать функции белков как основы жизнедеятельности организма на Земле.
• Выяснить классификацию  белков и их роль в практической жизни человека.
• Расширить сведения сверстников о белках и их роли в нашей жизни.

2.Основная часть

2.1.История открытия белков

 Белки – это  высокомолекулярные  соединения, биополемеры, мономерами которых являються аминокислоты.

Молекулярная  масса молекул белков –от 5 тысяч до 150 тысяч дальтон и более.

За большую массу и огромные  размеры  белки  относят к  макромолекулярным соединениям  т. е. полимерами. Так , формула   гемоглобина    С3032H4816О872N780S8Fе4.  И эта белковая молекула ниже средней величины.

Молекулы белков имеют вид длинных  цепей, состоящих из 5 -1500 аминокислотных  звеньев всего лишь двадцати  аминокислот.

Название  белков происходит от греческого слова « protos» – первый, важнейший. Терминбыл  предложен в 1838 году голландцем  Мульдером. Отражает этот термин первостепенное биологическое значение белков.

В самостоятельный класс белки были выделены в 18 веке благодаря  работам  французского  химика Антуана де Фуркруа и других учених.

В начале XIX века, стало известно, что при гидролизе белков образуются  аминокислоты. В 1836 году  голландский ученый Мульдер предложил первую модель химического строения белков.  Используя теорию радикалов, он  пришёл к выводу суть которого заключается в том, что минимальная структурная единица белка имеет  состав: C40H62N10O12.  Данную единицу  Мульдер  назвал «протеином» В результате  возникла теория, которая получила название «теория протеина». В соответствии с теорией , каждый белок состоит из нескольких протеинных едининий,   фосфора и серы.  Данная теория  считалась общепризнанной. до конца 1850-х гг.

 В конце 1880-х гг. А. Я. Данилевский (русский биохимик, физиолог)  указал на существование в белковой молекуле пептидных групп  (-СО-NН-), а в 1894 году  Альбрехт Коссель  (немецкий физиолог) в своей теории отметил, что  аминокислоты  являются основными структурными элементами белков.

   В начале XX века Эмилю Фишеру (немецкий химик)  удалось экспериментальным путем  доказать, что белки состоят из аминокислотных остатков, которые соединены  пептидными связями.

  Аминокислотные остатки, связанные пептидными связями, образуют полипептид.

Рис.№ 1 Образование пептидной связи

 Пептидная связь – это связь, возникающая между  карбоксильной группой одной аминокислоты и аминогруппой другой аминокислоты (-СО-NО-). Так же в истории исследования белка появилась новая наука – Биотехнология.

2.2Аминокислота – структурная единица белка

Итак, мы выяснили, что  структурной единицей или мономером белка является аминокислота. Но возникает  вопрос : « А что представляет собой аминокислота? Каковы ее строение, свойства, значение?»  Изучив различные информационные  источники  мы пришли к следующим выводам.

Аминокислоты – это органические соединения, которые содержат две функциональные группы: аминогруппу – NH2 и карбоксильную группу – COOH, связанные с углеводородным радикалом.

 Рис. № 2  Общая формула аминокислоты

Исходя из общей формулы аминокислоты можно отметить, что все они содержат:

- аминогруппу (–NH2),

- карбоксильную группу (–СООН),

-3) радикал или R-группу.

Строение радикала у разных видов аминокислот  различное. В качестве примера можно привести строение радикалов  аминокислот : аланин, аргинин, аспарагин, глутамин (приложение №1).

В настоящее время известно более 200 природных аминокислот. Большее число их находятся в организме в свободном виде. Их строение и функции известны. Следует отметить, что в состав белков обычно входят 20 видов α-аминокислот. Эти аминокислоты названы основными чтобы отличать их от других аминокислот, которые имеются в организме, но не входят в состав белков.Следует отметить, что разработана классификация аминокислот, основанная на возможности их синтеза в организмечеловека. Основываясь на этом, различают:

•  заменимые аминокислоты — синтезируются 
• незаменимые аминокислоты — не синтезируются.

       Незаменимые аминокислоты поступают в организм вместе с пищевыми продуктами. Эти аминокислоты синтезируют растения, бактерии, грибы.

  Незаменимых кислот 9. К ним относятся: аргинин, валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин. Но на практике приходится встречаться с не достатком в пищевом рационе трех аминокислот Это метионин, триптофан, лизин.

2.3.Классификация белков по строению.

1. Простые белки (протеины). Состоят только из остатков аминокислот.

По пространственному строению и по растворимости простые белки разделяют на:

• глобулярные
• фибриллярные.

 Среди глобулярных белков можно выделить альбумины, гистоны, глобулины, протамины .

Фибриллярные белки делятся на растворимые и нерастворимые:

• к растворимым белкамотносятся актин, миозин, фибриноген;
• к нерастворимым белкам относятся склеропротеины: кератины, эластины, коллаген.  

2. Сложные белки (протеиды). Белки, которые кроме полипептидных цепей, содержат в своем составе небелковую часть. К белку небелковая часть присоединяется при помощи ковалентных связей.  Небелковая часть сложных белков может быть представлена как ионами металлов, так и какими-либо органическими молекулами, имеющими высокую или низкую молекулярную массу.  Небелковая часть носит название простетической группы. Эта группа может быть представлена веществами  разной природы.

Например,:

Нуклеопротеиды — комплексы белки с нуклеиновыми кислотами .  Они имеют очень высокий молекулярный вес. Функции:1)участие в биосинтезе белка; 2)передача наследственных признаков
Мукопротеиды — белки, которые содержать  углеводные группировки кислого характера мукополисахариды .  К ним относятся муцины, мукоиды.                                                                        Фосфопротеиды  -  белки, которые содержат  фосфорную кислоту, как правило, в виде сложного эфира с оксигруппой  серина. Представители: вителлин яичного желтка . казеин молока.
Металлопротеиды — комплексы белков , которые имеют  атомы металла или органические группировки, имеющие атомы металлов. К ним ,например, относятся гемоглобин - пигмент крови,  ферменты, например, оксидазы, которые содержат железо или медь.

     2.4.Классификацию белков по функциональному принципу:

• Ферменты;
•  Белки-регуляторы активности генома;
• Белки – гормоны;
• Защитные  белки: антитела;
• Транспортне  белки;
• Белки – ингибиторы ферментов
• Рецепторные  белки;
• Мембранне белки;
• Сократительные  белки
• Токсические белки
• Белки вирусной оболочки
• 12)Белки с иными функциями. (приложение № 2)

2.5.Структура белков

Структура белковой молекулы

            Интересным, с нашей точки зрения, является вопрос о структурной организации белка. И мы решили более подробно осветить информацию по данному вопросу в этой главе.

Во – первых отметим, что различают четыре уровня структурной организации белков: первичный, вторичный, третичный, четвертичный  (приложение №3

Во – вторых отметим  характерные признаки каждой структуры.

Первичная структура белка  представляет  собой:

• последовательность расположения аминокислотных остатков в полипептидной цепи, которая образует молекулу белка.

 Аминокислоты соединяются между собой:

• ковалентной , пептидной связью .

В состав белков может входить 20 различных аминокислот. Чередование разных аминокислот в полипептидной цепи дает возможность получать  большое количество разных белков.

Вторичная структура  белка представляет собой упорядоченное свертывание полипептидной цепи в спираль.  Витки спирали удерживаются водородными связями, возникающими между карбоксильными группами и аминогруппами, которые расположены на соседних витках.  Водородные связи  слабее пептидных, но, повторяясь многократно, придают данной конфигурации устойчивость . Следует отметить, что на уровне вторичной структуры существуют белки:

• фиброин –это шелк, паутина;
• кератин – это ногти,  волосы;
• коллаген – это  сухожилия ;

Третичная структура белка представляет собой трехмерное образование шаровидной формы- глобулу. Третичная структура стабилизируется :

• водородными связями;
• ионными связями;
•  ковалентными дисульфидными связями,  образующимися между атомами серы, которые входят в состав аминокислоты цистеин;
•  гидрофобными взаимодействиями.

 Важную роль  в образовании третичной структуры  играют гидрофобные взаимодействия. При этом белок свертывается следующим образом: его гидрофобные боковые цепи скрыты внутри молекулы (защищены от соприкосновения с водой), гидрофильные боковые цепи, наоборот, выставлены наружу.

На уровне третичной структуры существуют:

• антитела,
• ферменты,
•  некоторые гормоны.

Четвертичная структура  образуетсяу сложных белков, молекулы которых образованы двумя и более глобулами. Субъединицы удерживаются в молекуле благодаря:

• ионным связям;
• водородным связям;
• гидрофобным и электростатическим взаимодействиям.  

Иногда при образовании четвертичной структуры между субъединицами возникают дисульфидные связи. Примером  белка, имеющим четвертичную структуру, является гемоглобин. Его молекула состоит из четырех субъединиц: двумя α-субъединицами (141 аминокислотный остаток) и двумя β-субъединицами (146 аминокислотных остатков). С каждой субъединицей связана молекула гема, содержащая железо. Именно в такой структуре гемоглобин способен выполнять свою транспортную функцию.

2.6 Денатурация- важнейшее свойство белков

Белки – амфотерные электролиты. Глобулярные белки растворяются в воде и солевых растворах с образованием коллоидных систем, доказательством чего служит их способность рассеивать свет. Фибриллярные белки имеют волокнистое строение и нерастворимы в воде.

Под  влиянием  различных  факторов, таких как  концентрированная кислота, щелочь, рентгеновские лучи , высокая температура , свойства и структура  белков могут нарушаться.

Процесс нарушения нативной структурытуры белка называется денатурацией (от лат. де- приставка,означающая потерю,и натура-природные свойства).

В процессе  денатурации  происходит потеря ферментативной активности белка, изменение формы и размеров  его молекул,  уменьшение растворимости и белок не может выполнять свои функции.(приложение № 4)

Денатурация- это важное свойство белков, которое  имеет физиологическое значение. Денатурация приводит к антигенной чувствительности белка, а иногда и полному блокированию ряда иммунологических реакций, к инактивации ферментов и нарушению обмена веществ. Учёные предполагают, что процессы старения связаны с медленно протекающей денатурацией. Может быть, именно в преодолении этого процесса – ключ продления жизни. Понятия “жизнь” и “белок” неразрывно связаны. Насколько многообразны белки, настолько сложна, загадочна и многолика сама жизнь. Подтверждением этого может стать высказывание Гёте:

 “Я всегда говорил и не устаю повторять, что мир бы не мог существовать, если бы был так просто устроен”.

2.7.Функции белков

Белки  выполняют  чрезвычайно важные и многообразные функции.

Структурная 

Одна из основных функций белков. Белки входят в состав клеточных мембран, формируют вещество соединительной ткани – коллаген, эластин, кератин. Так  белок кератин образует волосы и ногти, а белки коллаген и эластин – хрящи и сухожилия.

Сократительная 

 Обеспечивается сократительными белками – актином , миозином, тубулином.  Функция этих белков заключается  в изменении  формы клетки , движения самой клетки или ее органелл.

Транспортная.

Белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа.  Например:

• глобулины крови транспортирую металлы и гормоны;
• гемоглобин крови осуществляет транспорт  кислорода и углекислого газа;

Защитная

Выполняют  иммуноглобулины  или  антитела крови. Они  обеспечивают иммунную защиту организма, так как  обладают  способностью распознавать чужеродные клетки ( бактерии или вирусы,а также чужеродные для организма белки) и прочно связываться с ними.

Сигнальная

Белки осуществляют прием сигналов из внешней среды и передают его  в клетку за счет изменения третичнойструктуры  белков встроенных в мембрану белков в ответ на действие факторов внешней среды

Энергетическая 

Белки являются одним из источников энергии в клетке. При полном расщеплении 1г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж энергии.  Но в качестве источника энергии белки используются очень редко.

Регуляторная.

Обеспечивается белками-гормонами, которые оказывают влияние на обмен веществ, т. е. обеспечивают гомеостаз. Кроме того, они регулируют размножение, рост, развитие и другие жизненно важные процессы. Например,:гормон поджелудочной железы инсулин регулирует уровень глюкозы в крови;

Резервная функция –

Резервные белки накапливаются в запас  для питания развивающихся организмов. Например:

• альбумин (яйца)   накапливает  воду,
• казеин находится в молоке,
• белки семян – источник питания для зародыша.

Таким образом, функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

.Каталитическая (ферментативная)

Самая важная функция белков в организме — биокаталитическая. Белки—двигатели всех химических реакций, слаженно и последовательно протекающих в организме.

В 1941 г. король Дании Христиан X вручал известному биохимику Линдерстрём - Лангу высшую научную награду своей страны - медаль Эрстеда за исследования белков и ферментов. Король, вручая медаль, попросил ученого объяснить ему и всем присутствующим, что такое ферменты. Ученый рассказал такую историю. Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных верблюдов (белых).0н собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: "Мой старший сын ,опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший , любимый сын должен получить свою долю—одну девятую часть стада." Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца ,3 брата стали делить верблюдов. Но исполнить, волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей.

Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный как все учёные ,он вёл ссобой чёрного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: "Выполнить волю вашего отца очень просто.Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство."

У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов-9 , средний - треть стада-6 и младший сын получил свою долю – 2х верблюдов.

Но 9,и 6,и 2 дает 17,и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд учёного. И дервиш сказал:" Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню."

Вот этот черный верблюд,—закончил рассказ Линдерстрём -Ланг,—и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменения".

Главное свойство ферментов - ускорять химические реакции в организме, неподвергаясь при этом никаким изменениям.

Таким образом, функции белков в организме разнообразны. Они в значительной мере обусловлены сложностью и разнообразием форм и состава самих белков.

2.8. Биотехнология ферментов

Основными источниками ферментов являются природные объекты :растения, животные    ( проросшее зерно,сок некоторых растений, сычуг КРС, семенники половозрелых животных). Но практически неограниченным источником питания служат микроорганизмы и грибки, способные за счет размножения самостоятельно наращивать объемы производства ферментов.

Производство ферментных препаратов занимает одно из ведущих мест в современной биотехнологии и относится к отраслям, объём продукции которых постоянно растёт, а сфера

применения неуклонно расширяется. Такое быстрое развитие связано с тем, что ферменты являются высокоактивными, нетоксичными биокатализаторами , которые широко распространены в природе, и без  них невозможны осуществление многих биохимических процессов и жизнь в целом.

Применение ферментных препаратов различной степени очистки позволило не только улучшить показатели и выходы в различных биотехнологических процессах, но позволило:

• усовершенствовать кормопроизводство,
•  повысить усвояемость кормов,
• сделать более целенаправленным и эффективным действие синтетических моющих средств,

Биотехнология ферментов широко применяется в медицинской, текстильной, кожевенной, целлюлозно-бумажной, химической промышленности

3.Исследовательская часть

Тема:  «Химические свойства белков на примере белка куриного яйца в соответствии с их составом»

Цель работы:

• Изучить химические свойства белков на примере белка куриного яйца, и убедиться, что они зависят отсоставляющих их химических элементов.
• Выявить наличие пептидных связей в белках и полипептидах с помощью качественной реакции
• Выявить наличие в белках аминокислот, которые содержат ароматические углеводородные радикалы (С6Н5–), с помощью качественной реакции.

Задачи:

• Ознакомиться с теоретическим материалом по химическим свойствам белков

      взятых для примера в качестве белка куриного яйца.

• Изучить методику поведения химических опытов, которые бы доказали, что химические свойства белка зависят от его состава.
• Изучить роль белков в современном мире.
• На практике применить знания по технике безопасности при работе с химическими реактивами в лаборатории.

Оборудование:

• Спиртовка
• Пробирки
• Универсальная индикаторная бумага
• NaOH (Каустическая сода)
• Pb(NO3)2(Динитрат свинца)
• CuSO4(Медный купорос)
• HNO3( Селитряной спирт)
• Pb(CH3COO)2(Свинец уксуснокислый)

3.1.Исследование  химического  состава

1. Предположим, что в состав белков входят: C, H, O, N, S, P и ионы металлов.

2. Для подтверждения предположений, были проведены опыты по определению        качественного состава белков

Опыт №1

В трех пробирках соответственно находились   кусок мяса, сыра и яичный белок. Нагрели их на пламени спиртовки

Наблюдали :на стенках пробирок продукты горения(H2O,C) (Указано стрелками).

Приложение №5,6

Вывод: в составе белков присутствуют C, H, O.

Опыт №2

   1.Нагревали яичный белок с раствором  NaOH, затем помещали влажную универсальную   индикаторную бумагу в горлышко пробирки.

Приложение №9,10

    Наблюдали:, что голубая окраска индикатора указывает на щелочную реакцию раствора, ощущается запах аммиака.

 Вывод: в состав белка входят атомы азота.

Опыт №3

  1.К раствору яичного белка добавляли NaOH и несколько капель Pb(NO3)2..

  2.Нагревали содержимое пробирки.

Приложение №7,8

Наблюдали :Выпадение желтого осадка

Вывод: в состав яичного белка входят атомы серы.

3.2 Исследоване  химических свойств белка

Опыт №4  « Биуретовая  реакция.»

1.Возьмем пробирку с раствором белка и прильем раствор сульфатам меди (CuSO4) и раствор NaOH

Приложение №11,12

Наблюдали :красно-фиолетовое окрашивание раствора

Вывод : Эта реакция является качественной на пептидные связи и подтверждает наличие их в белках и полипептидах. Для различных полипептидов окраска, возникающая при взаимодействии с солями меди, неодинакова:

• дипептиды дают синюю окраску,
• трипептиды – фиолетовую,
• более сложные полипептиды – красную.

Опыт №5 «Ксантопротеиновая  реакция.»

1.Нагреваем  раствор белка с концентрированной азотной кислотой (HNO3)  

Приложение №13,14

Наблюдали:  раствор окрашивается в жёлтый цвет.                                                                  

Вывод :Реакция объясняется наличием в белках аминокислот, содержащих ароматические углеводородные радикалы (С6Н5–), которые при взаимодействии с азотной кислотой образуют нитросоединения, окрашенные в жёлтый цвет.

Опыт №6 «Цистиновая реакция (сульфгидрилъная).»

1.Прокипятим раствор белка с избытком едкого натра и прибавить несколько капель раствора ацетата свинца  Рb(СН3СОО)2

Приложение №15,16

Наблюдали : появляется буро-чёрное окрашивание или осадок.

Белок + NaOHNa2S + др. вещества.

Na2S + Pb(CH3COO)2 → PbS↓ + 2CH3COONa.

Вывод : Реакция подтверждает наличие слабо связанной серы в белках.

Данные исследования  показывают, что загрязнение природной среды солями тяжелых металлов приводит к отрицательным последствиям для живых организмов. Природные белки теряют присущие им специфические свойства, становятся нерастворимыми, денатурируют. При отравлении людей солями тяжелых металлов используют молоко, белки которого связывают ионы таких металлов.

Заключение

В данной работе  при помощи схем и рисунков, опытов были рассмотрены особенности белков, их классификация, состав, строение, а также свойства этих важных органических веществ. Были рассмотрены  и основные функции белков, их значение в природе и жизни человека.

В ходе написания работы убедились в том, что белки являются  обязательной, составной частью всех живых клеток. Они играют  важнейшую роль  в живой природе,  являются главным, незаменимым компонентом питания. Белки -  незаменимый строительный материал. Велика роль белков в транспорте веществ в организме.  Регуляторную функцию выполняют  в организме белки-гормоны, активно участвующие в гуморальной регуляции  организма.

Белки являются одними из четырех основных органических веществ живой материи (белки, нуклеиновые кислоты, углеводы, жиры), но по своему значению и биологическим функциям они занимают в ней особое место. Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах, около 20% - в костях и сухожилия х и около 10% - в коже.

 Около 30% всех белков человеческого тела находится в мышцах,
Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.

Все процессы, происходящие в организме: переваривание пищи, окислительные реакции, активность желез внутренней секреции, мышечная деятельность и работа мозга регулируется ферментами. Человек в течение длительного времени потреблял белки, выделенные главным образом из растений и животных. В последние десятилетия ведутся работы по искусственному получению белковых веществ. Половина земного шара находится в состоянии белкового голодания, а мировая нехватка пищевого белка составляет около 15 млн т в год при норме потребления белка в сутки взрослым человеком   115г.                                                                                                                                                      

 С белками связано возникновение самой жизни на Земле.

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Данное  определение Ф.Энгельса до сих пор, по прошествии полутора веков, не потеряло своей правильности и актуальности.

Список литературы

1.Т.Т.Березов, Б.Ф.Коровкин «Биологическая химия», 1998 г.

2 Биология. Пособие для поступающих в вузы / А.Г. Мустафин, Ф.К. Лагнуев, Н.Г. Быстренина и др., под ред.В.Н. Ярыгина. - М.: Высшая школа, 2008. - 492 с.

3.. Биология. Справочник школьника и студента / Под ред.З. Брема, И. Мейнке. - М.: Дрофа, 2009. - 400 с.

4.Биохимические основы жизнедеятельности человека: А. С. Коничев, Н. М. Кутузова, Г. А. Севастьянова, Ю. Б. Филиппо — Санкт-Петербург, Владос, 2005 г.- 408 с.

 5.О.С. Габриелян, И.Т. Остроумов «Настольная книга учителя химии-10». М.: «Дрофа» 2004 год.

6. Грин Н., Стаут У., Тейлор Д. Биология / Н. Грин, У. Стаут, Д. Тейлор, под ред.Р. Сопера. - М.: Мир, 2007. - Т.1. - 368 с.

7. Кемп П., Армс К. Введение в биологию / П. Кемп, К. Армс. - М.: Мир, 2008. - 671 с.

8. Пехов А.П. Биология с основами экологии. Учебное пособие для вузов с грифом МО / А.П. Пехов. - СПб.: Изд-во "Лань", 2007. - 672 с.

9..Ю.А. Овчинников, А.Н. Шамин, «Строение и функции белков», Москва, 1983.