Ферменты

Слайд 1

Слайд 2

1. Общие положения 2. Свойства ферментов 3. Классификация ферментов и характеристика некоторых групп 4 . Структура и механизм действия ферментов 5. Медицинское значение. Практическое использование. Оглавление

Слайд 3

Известно более 20000 различных ферментов, из которых многие выделены из живых клеток и получены в индивидуальном состоянии. Первый кристаллический фермент (уреаза) выделен американским биохимиком Д. Самнером в 1926 г. Для ряда ферментов изучена последовательность аминокислот и выяснено расположение полипептидных цепей в трёхмерном пространстве. Ферменты используют для количественного определения и получения различных веществ, для модификации молекул нуклеиновых кислот методами генной инженерии, диагностики и лечения ряда заболеваний, а также в ряде технологических процессов, применяемых в лёгкой, пищевой и фармацевтической промышленностях. Ферменты (от лат. fermentum — брожение, закваска), специфические белки, присутствующие во всех живых клетках и играющие роль биологических катализаторов. Через их посредство реализуется генетическая информация и осуществляются все процессы обмена веществ и энергии в живых организмах. Ферменты бывают простыми или сложными белками, в состав которых наряду с белковым компонентом (апоферментом) входит небелковая часть — кофермент Биосинтез ферментов находится под контролем генов. Многие ферменты и ферментные комплексы прочно связаны с мембранами клетки или её органоидов (митохондрий, лизосом, микросом и т.д.) и участвуют в активном транспорте веществ через мембраны.

Слайд 4

Свойства ферментов 1. Влияние на скорость химической реакции : ферменты увеличивают скорость химической реакции, но сами при этом не расходуются. 2 . Специфичность действия ферментов . В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализируется определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих. Различают : Абсолютную – когда Ф катализирует только одну определенную реакцию ( аргиназа – расщепление аргинина) Относительную (групповую спец) – Ф катализирует определенный класс реакций (напр. гидролитическое расщепление) или реакции при участии определенного класса веществ . Специфичность ферментов обусловлена их уникальной аминокислотной последовательностью . Вещество , химическое превращение которого катализируется ферментом носит название субстрат ( S ) . 3 . Активность ферментов – способность в разной степени ускорять скорость реакции Активность зависит в первую очередь от температуры . Наибольшую активность тот или иной фермент проявляет при оптимальной температуре. Для Ф живого организма это значение находится в пределах +37,0 - +39,0  С, в зависимости от вида животного. Активность ферментов зависит также от рН среды . Для большинства из них существует определенное оптимальное значение рН , при котором их активность максимальна.

Слайд 5

КЛАССИФИКАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ И ХАРАКТЕРИСТИКА НЕКОТОРЫХ ГРУПП По первой в истории изучения ферментов классификации их делили на две группы : 1. Г идролазы , ускоряющие гидролитические реакции 2. Десмолазы , ускоряющие реакции негидролитического распада Наряду с ферментами, ускоряющими реакции гидролиза (гидролазы), были изучены ферменты, участвующие в реакциях переноса атомов и атомных групп (феразы), в изомеризации ( изомеразы ), расщеплении (лиазы), различных синтезах ( синтетазы ) и т. д. Это направление в классификации ферментов оказалось наиболее плодотворным, так как объединяло ферменты в группы по типу важнейших биохимических процессов, лежащих в основе жизнедеятельности любого организма. По этому принципу все ферменты делят на 6 классов. 1. Оксидоредуктазы — ускоряют реакции окисления — восстановления. 2. Трансферазы — ускоряют реакции переноса функциональных групп и молекулярных остатков. 3. Гидролазы — ускоряют реакции гидролитического распада. 4. Лиазы — ускоряют негидролитическое отщепление от субстратов определенных групп атомов с образованием двойной связи (или присоединяют группы атомов по двойной связи). 5. Изомеразы — ускоряют пространственные или структурные перестройки в пределах одной молекулы . 6. Лигазы — ускоряют реакции синтеза, сопряженные с распадом богатых энергией связей .

Слайд 6

Структура и механизм действия ферментов Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой. Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ. Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него.

Слайд 7

Медицинское значение Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом в 1910-е гг. Гэррод назвал заболевания, связанные с дефектами ферментов, «врожденными ошибками метаболизма». Если происходит мутация в гене, кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени. В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней. Практическое использование Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии. Еще шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.