Белки, жиры и углеводы в энергетическом балансе подростков

МКОУ БОГУЧАРСКАЯ ОБЩЕОБРАЗОВАТЕЛЬНАЯ ШКОЛА №2

ИССЛЕДОВАТЕЛЬСКАЯ РАБОТА

по химии

НА ТЕМУ: «Белки, жиры и углеводы

 в энергетическом балансе

подростков »

                                                                       Выполнил: ученик 11 «физ-мат» класса

                                                                       МКОУ БСОШ №2 Волков Андрей

                                                                       Преподаватель: Хаустова Ольга Анатольевна

2012 год.

План

1

Введение

      Нормальная деятельность организма возможна при непрерывном поступлении пищи. Входящие в состав пищи жиры, белки, углеводы, минеральные соли, вода и витамины необходимы для жизненных процессов организма.

       Питательные вещества являются как источником энергии, покрывающем расходы организма, так и строительным материалом, который используется в процессе роста организма и воспроизведения новых клеток, замещающих отмирающие. Но питательные вещества в том виде, в каком они употребляются в пищу, не могут всосаться и быть использованными организмом. Только вода, минеральные соли и витамины всасываются и усваиваются в том виде, в каком они поступают.

       Питательными веществами называются белки, жиры и углеводы. Эти вещества являются необходимыми составными частями пищи. В пищеварительном тракте белки, жиры и углеводы подвергаются как физическим воздействиям (измельчаются и перетираются), так и химическим изменениям, которые происходят под влиянием особых веществ - ферментов, содержащихся в соках пищеварительных желёз. Под влиянием пищеварительных соков питательные вещества расщепляются на более простые, которые всасываются и усваиваются организмом.

2

БЕЛКИ́

          Белки, высокомолекулярные органические соединения, биополимеры, построенные из 20 видов L-α-аминокислотных остатков, соединенных в определенной последовательности в длинные цепи. Молекулярная масса белков варьируется от 5 тыс. до 1 млн. Название «белки» впервые было дано веществу птичьих яиц, свертывающемуся при нагревании в белую нерастворимую массу. Позднее этот термин был распространен на другие вещества с подобными свойствами, выделенные из животных и растений. Белки преобладают над всеми другими присутствующими в живых организмах соединениями, составляя, как правило, более половины их сухого веса. Предполагается, что в природе существует несколько миллиардов индивидуальных белков (например, только в бактерии кишечной палочки присутствует более 3 тыс. различных белков). Белки играют ключевую роль в процессах жизнедеятельности любого организма. К числу белков относятся ферменты, при участии которых протекают все химические превращения в клетке (обмен веществ); они управляют действием генов; при их участии реализуется действие гормонов, осуществляется трансмембранный транспорт, в том числе генерация нервных импульсов. Они являются неотъемлемой частью иммунной системы (иммуноглобулины) и системы свертывания крови, составляют основу костной и соединительной ткани, участвуют в преобразовании и утилизации энергии.

История исследования белков

          Первые попытки выделить белки были предприняты еще в 18 веке. К началу 19 века появляются первые работы по химическому изучению белков. Французские ученые Ж.Л. Гей-Люссак и Л.Ж. Тенар попытались установить элементный состав белков из разных источников, что положило начало систематическим аналитическим исследованиям, благодаря которым был сделан вывод о том, что все белки сходны по набору элементов, входящих в их состав. В 1836 голландский химик Г. Я. Мульдер предложил первую теорию строения белковых веществ, согласно которой все белки имеют некий гипотетический радикал (С40H62N10O12), связанный в различных пропорциях с атомами серы и фосфора. Он назвал этот радикал «протеином» (от греч. protein — первый, главный). Теория Мульдера способствовала увеличению интереса к изучению белков и совершенствованию методов белковой химии. Были разработаны приемы выделения белков путем экстракции растворами нейтральных солей, впервые были получены белки в кристаллической форме (гемоглобин, некоторые белки растений). Для анализа белков стали использовать их предварительное расщепление с помощью кислот и щелочей.    Одновременно все большее внимание стало уделяться изучению функции белков. Й. Я. Берцелиус в 1835 первым высказал предположение о том, что они играют роль биокатализаторов. Вскоре были

3

открыты протеолитические ферменты—пепсин (Т. Шванн, 1836) и трипсин (Л. Корвизар, 1856), что привлекло внимание к физиологии пищеварения и анализу продуктов, образующихся в ходе расщепления пищевых веществ.

         Дальнейшие исследования структуры белка, работы по химическому синтезу пептидов завершились появлением пептидной гипотезы, согласно которой все белки построены из аминокислот. К концу 19 века было изучено большинство аминокислот, входящих в состав белков. В начале 20 века немецкий химик Э. Г. Фишер впервые применил методы органической химии для изучения белков и доказал, что белки состоят из βаминокислот, связанных между собой амидной (пептидной) связью.

         Позже, благодаря использованию физико-химических методов анализа, была определена молекулярная масса многих белков, установлена сферическая форма глобулярных белков, проведен рентгеноструктурный анализ аминокислот и пептидов, разработаны методы хроматографического анализа (см. Хроматография). Был выделен первый белковый гормон — инсулин (Ф. Г. Бантинг, Дж. Дж. Маклеод, 1922), доказано присутствие гамма - глобулинов в антителах, описана ферментативная функция мышечного белка миозина (В. А. Энгельгардт, М. Н. Любимова, 1939). Впервые в кристаллическом виде были получены ферменты — уреаза (Дж. Б. Салинер, 1926), пепсин (Дж. Х. Нортрон, 1929), лизоцим (Э. П. Абрахам, Р. Робинсон, 1937).

         В 1950-х гг. была доказана трехуровневая организация белковых молекул — наличие у них первичной, вторичной и третичной структуры; создается автоматический анализатор аминокислот (С. Мур, У. Х. Стайн, 1950). В 60-х гг. предпринимаются попытки химического синтеза белков (инсулин, рибонуклеаза). Существенно усовершенствовались методы рентгеноструктурного анализа; был создан прибор — секвенатор (П. Эдман, Г. Бэгг, 1967), позволявший определять последовательность аминокислот в полипептидной цепи.

         Следствием этого явилось установление структуры нескольких сотен белков из самых разных источников.

         Среди них протеолитические ферменты (пепсин, трипсин,химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазы), миоглобины, гемоглобины,цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белки вирусных оболочек, белково-пептидные гормоны (см. Регуляторные пептиды). В результате появились предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и других областей биологической химии.

         В конце 20 века значительные успехи были достигнуты в изучении роли белков в ходе матричного синтеза биополимеров, понимания механизмов их действия в различных процессах жизнедеятельности организмов, установления связи между их структурой и функцией.

        Огромное значение при этом имело совершенствование методов исследования, появление новых способов для разделения белков и пептидов. Разработка эффективного

4

метода анализа последовательности расположения нуклеотидов    в нуклеиновых кислотах позволила значительно облегчить и ускорить определение аминокислотной последовательности в белках. Это оказалось возможным потому, что порядок расположения аминокислот в белке определяется последовательностью нуклеотидов в кодирующем этот белок гене (фрагменте ДНК). Следовательно, зная расстановку нуклеотидов в этом гене и генетический код, можно безошибочно предсказать, в каком порядке располагаются аминокислоты в полипептидной цепи белка.

        Наряду с успехами в структурном анализе белков значительные результаты были достигнуты в изучении их пространственной организации, механизмов образования и действия надмолекулярных комплексов, в том числе рибосом и других клеточных органелл, хроматина, вирусов и т. д.

Строение белков

         Практически все белки построены из 20 α -аминокислот, принадлежащих к L-ряду, и одинаковых практически у всех организмов. Аминокислоты в белках соединены между собой пептидной связью— СО—NH—, которая образуется карбоксильной иаминогруппой соседних аминокислотных остатков: две аминокислоты образуют дипептид, в котором остаются свободными концевые карбоксильная (—СООН) и аминогруппа (H2N—), к которым могут присоединяться новые аминокислоты, образуя полипептидную цепь.

       Участок цепи, на котором находится концевая Н2N-группа, называют N-концевым, а противоположный ему — С-концевым. Огромное разнообразие белков определяется последовательностью расположения и количеством входящих в них аминокислотных остатков. Хотя четкого разграничения не существует, короткие цепи принято называть пептидами или олигопептидами (от олиго...), а под полипептидами (белками) понимают обычно цепи, состоящие из 50 и более аминокислот. Наиболее часто встречаются белки, включающие 100-400 аминокислотных остатков, но известны и такие, молекула которых образована 1000 и более остатками. Белки могут состоять из нескольких полипептидных цепей. В таких белках каждая полипептидная цепь носит название субъединицы.

Пространственная структура белков

       Полипептидная цепь способна самопроизвольно формировать и удерживать особую пространственную структуру. Исходя из формы белковых молекул белки делят на фибриллярные и глобулярные. В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в компактную структуру сферической формы, или глобулу. Обычно эти белки хорошо растворимы в воде. К их числу относятся почти все ферменты, транспортные белки крови и многие запасные белки. Фибриллярные белки представляют

5

собой нитевидные молекулы, скрепленные друг с другом поперечными связями и образующие длинные волокна или слоистые структуры. Они обладают высокой механической прочностью, нерастворимы в воде и выполняют главным образом структурные и защитные функции. Типичными представителями таких белков являются кератины волос и шерсти, фиброин шелка, коллаген сухожилий.

       Порядок расположения ковалентно связанных аминокислот в полипептидной цепи называют аминокислотной последовательностью, или первичной структурой белков.     Первичная структура каждого белка, кодируемая соответствующим геном, постоянна и несет в себе всю информацию, необходимую для формирования структур более высокого уровня. Потенциально возможное число белков, которые могут образоваться из 20 аминокислот, практически не ограничено. В результате взаимодействия боковых групп аминокислотных остатков отдельные относительно небольшие участки полипептидной цепи принимают ту или иную конформацию (тип укладки), известную как вторичная структура белков. Наиболее характерными элементами ее являются периодически повторяющиеся    α -спираль и α -структура. Вторичная структура весьма стабильна. Так как она в значительной мере определяется аминокислотной последовательностью соответствующего участка белка, становится возможным ее предсказание с определенной степенью вероятности. Термин «α - спираль» был введен американским биохимиком Л. Полингом, описавшим укладку полипептидной цепи в белке α - кератине в виде правосторонней спирали (α -спираль можно сравнить со шнуром от телефонной трубки). На каждый виток такой спирали в белке приходится 3,6 аминокислотных остатков. Это означает, что группа — С= О одной пептидной связи образует водородную связь с группой —NH другой пептидной связи, отстоящей от первой на четыре аминокислотных остатка. В среднем каждый α - спиральный участок включает до 15 аминокислот, что соответствует 3-4 оборотам спирали. Но в каждом отдельном белке длина спирали может сильно отличаться от этой величины. В поперечном сечении α -спираль имеет вид диска, от которого наружу направлены боковые цепи аминокислот. -структура, или  -складчатый слой, может быть образована несколькими участками полипептидной цепи. Эти участки растянуты и уложены параллельно друг другу, связываясь между собой водородными связями, которые возникают между пептидными связями. Они могут быть ориентированы в одном и том же или в противоположных направлениях (направление движения вдоль полипептидной цепи принято считать от N-конца к С-концу). В первом случае складчатый слой называют параллельным, во втором — антипараллельным. Последний образуется, когда пептидная цепь делает резкий поворот вспять, образуя изгиб.    Боковые цепи аминокислот ориентированы перпендикулярно плоскости - слоя. Относительное содержание α -спиральных участков и α -структур может широко варьироваться в разных белках. Существуют белки с преобладанием -спиралей (около 75% аминокислот в миоглобине и гемоглобине), а основным типом укладки цепи во многих фибриллярных белках (в том числе фиброин шелка, α -кератин) является α -структура. Участки полипептидной цепи, которые нельзя отнести ни к одной из вышеописанных конформаций, называют соединительными петлями. Их структура определяется главным образом взаимодействиями между боковыми цепями аминокислот,

6

и в молекуле любого белка она укладывается строго определенным образом. 

        Третичной структурой называют пространственное строение глобулярных белков. Но часто это понятие относят к характерному для каждого конкретного белка способу сворачивания полипептидной цепи в пространстве. Третичная структура формируется полипептидной цепью белка самопроизвольно, по-видимому, по определенному пути (путям) свертывания с предварительным образованием элементов вторичной структуры. Если стабильность вторичной структуры обусловлена водородными связями, то третичная структура фиксируется разнообразной системой не ковалентных взаимодействий: водородными, ионными, межмолекулярными взаимодействиями, а также гидрофобными контактами между боковыми цепями неполярных аминокислотных остатков. В некоторых белках третичная структура дополнительно стабилизируется за счет образования дисульфидных  связей (—S—S—-связей) между остатками цистеина. Как правило, внутри белковой глобулы расположены боковые цепи гидрофобных аминокислот, собранные в ядро (их перенос внутрь глобулы белка выгоден термодинамически), а на периферии находятся гидрофильные остатки и часть гидрофобных. Белковую глобулу окружает несколько сотен молекул гидратной воды, необходимой для стабильности молекулы белка и нередко участвующей в его функционировании. Третичная структура подвижна, отдельные ее участки могут смещаться, что приводит к конформационным переходам, которые играют значительную роль во взаимодействии белка с другими молекулами. Третичная структура является основой функциональных свойств белка. Она определяет образование в белке ансамблей функциональных групп — активных центров и зон связывания, придает им необходимую геометрию, позволяет создать внутреннюю среду, являющуюся предпосылкой протекания многих реакций, обеспечивает взаимодействие с другими белками. Третичная структура белков однозначно соответствует его первичной структуре; вероятно, существует еще нерасшифрованный стереохимический код, определяющий характер свертывания белка. Однако один и тот же способ укладки в пространстве обычно соответствует не единственной первичной структуре, а целому семейству структур, в которых совпадать может лишь небольшая доля (до 20-30%) аминокислотных остатков, но при этом в определенных местах цепи сходство аминокислотных остатков сохраняется. Результатом является образование обширных семейств белков, характеризующихся близкой третичной и более или менее сходной первичной структурой и, как правило, общностью функции. Таковы, например, белки организмов разных видов, несущие одинаковую функцию и эволюционно родственные: миоглобины и гемоглобины, трипсин, химотрипсин, эластаза и другие протеиназы животных.

       Нередко, особенно в крупных белках, сворачивание полипептидной цепи проходит через формирование отдельными участками цепи более или менее автономных элементов пространственной структуры — доменов, которые могут обладать функциональной автономией, будучи ответственными за ту или иную биологическую активность белка. Так, N-концевые домены белков системы свертывания крови обеспечивают их присоединение к клеточной мембране.

7

Существует много белков, молекулы которых представляют собой ансамбль из глобул (субъединиц), удерживаемых вместе за счет гидрофобных взаимодействий, водородных или ионных связей. Такие комплексы называют олигомерными, мультимерными или субъединичными белками. Укладку субъединиц в функционально активном белковом комплексе называют четвертичной структурой белка. Некоторые белки способны образовывать структуры более высоких порядков, например, полиферментные комплексы, протяженные структуры (белки оболочек бактериофагов), надмолекулярные комплексы, функционирующие как единое целое (например, рибосомы или компоненты дыхательной цепи митохондрий). Четвертичная структура позволяет создать молекулы необычной геометрии. Так, у ферритина, образованного 24 субъединицами, имеется внутренняя полость, благодаря которой белку удается связать до 3000 ионов железа. Кроме того, четвертичная структура позволяет в одной молекуле выполнять несколько различных функций. В триптофансинтетазе совмещены ферменты, ответственные за несколько последовательных стадий синтеза аминокислоты триптофана.

Методы исследования структуры белков

       Первичная структура белков определяет все остальные уровни организации белковой молекулы. Поэтому при изучении биологической функции различных белков важно знание этой структуры. Первым белком, для которого была установлена аминокислотная последовательность, был гормон поджелудочной железы — инсулин. Эта работа, потребовавшая 11 лет, была выполнена английским биохимиком Ф. Сенгером (1954). Он определил расположение 51 аминокислоты в молекуле гормона и показал, что она состоит из 2-х цепей, соединенных дисульфидными связями.

       Позже большая часть работ по установлению первичной структуры белков была автоматизирована. С развитием методов генетической инженерии  появилась возможность еще более ускорить этот процесс, определяя первичную структуру белков в соответствии с результатами анализа нуклеотидной последовательности в генах, кодирующих эти белки. Вторичную и третичную структуру белков исследуют с помощью достаточно сложных физических методов, например, кругового дихроизма или рентгеноструктурного анализа белковых кристаллов. Третичная структура была впервые установлена английским биохимиком Дж. К. Кендрю (1957) для белка мышц — миоглобина.

Денатурация белков

        Сравнительно слабые связи, ответственные за стабилизацию вторичной, третичной и четвертичной структур белка, легко разрушаются, что сопровождается потерей его биологической активности. Разрушение исходной (нативной) структуры белка, называемое денатурацией, происходит в присутствии кислот и оснований, при

8

нагревании, изменении ионной силы и других воздействиях. Как правило, денатурированные белки плохо или совсем не растворяются в воде. При непродолжительном действии и быстром устранении денатурирующих факторов возможна ренатурация белка с полным или частичным восстановлением исходной структуры и биологических свойств.

Классификация белков

         Сложность строения белковых молекул, чрезвычайное разнообразие выполняемых ими функций затрудняют создание единой и четкой их классификации, хотя попытки сделать это предпринимались неоднократно, начиная с конца 19 века. Исходя из химического состава белки делят на простые и сложные (иногда их называют протеидами).

      Молекулы первых состоят только из аминокислот. В составе же сложных белков помимо собственно полипептидной цепи имеются небелковые компоненты, представленные углеводами (гликопротеиды), липидами (липопротеиды), нуклеиновыми кислоты (нуклеопротеиды), ионами металла (металлопротеиды), фосфатной группой (фосфопротеиды), пигментами (хромопротеиды) и т. д.

      В зависимости от выполняемых функций различают несколько классов белков. Самый многообразный и наиболее специализированный класс составляют белки с каталитической функцией — ферменты, обладающие способностью ускорять химические реакции, протекающие в живых организмах. В этом качестве белки участвуют во всех процессах синтеза и распада различных соединении в ходе обмена веществ, в биосинтезе белков и нуклеиновых кислот, регуляции развития и дифференцировки клеток.    Транспортные белки обладают способностью избирательно связывать жирные кислоты, гормоны и другие, органические и неорганические соединения и ионы, а затем переносить их с током крови и лимфы в нужное место (например, гемоглобин участвует в переносе кислорода от легких ко всем клеткам организма). Транспортные белки осуществляют также активный транспорт через биологические мембраны ионов, липидов, сахаров и аминокислот. Структурные белки выполняют опорную или защитную функцию; они участвуют в формировании клеточного скелета. Наиболее распространены среди них коллаген соединительной ткани, кератин волос, ногтей и перьев, эластин клеток сосудов и многие другие. В комплексе с липидами они являются структурной основой клеточных и внутриклеточных мембран. Ряд белков выполняет защитную функцию. Например, иммуноглобулины (антитела) позвоночных, обладая способностью связывать чужеродные патогенные микроорганизмы и вещества, нейтрализуют их болезнетворное воздействие на организм, препятствует размножению раковых клеток. Фибриноген и тромбин участвуют в процессе свертывания крови. Многие вещества белковой природы, выделяемые бактериями, а также компоненты ядов змей и некоторых беспозвоночных относятся к числу токсинов. Некоторые белки (регуляторные) участвуют в регуляции физиологической активности организма в целом, отдельных органов, клеток или

9

процессов. Они контролируют транскрипцию генов и синтез белка; к их числу относятся пептидно-белковые гормоны, секретируемые эндокринными железами. Запасные белки семян обеспечивают питательными веществами начальные этапы развития зародыша. К ним относят также казеин молока, альбумин яичного белка (овальбумин) и многие другие. Благодаря белкам мышечные клетки приобретают способность сокращаться и в конечном итоге обеспечивать движения организма. Примером таких сократительных белков могут служить актин и миозин скелетных мышц, а также тубулин, являющиеся компонентом ресничек и жгутиков одноклеточных организмов; они же обеспечивают расхождение хромосом при делении клеток. Белки-рецепторы являются мишенью действия гормонов и других биологически активных соединений. С их помощью клеткой воспринимается информация о состоянии внешней среды. Они играют важную роль в передаче нервного возбуждения и в ориентированном движении клетки (хемотаксисе). Преобразование и утилизация энергии, поступающей в организм с пищей, а также энергии солнечного излучения тоже происходит при участии белков биоэнергетической системы (например, зрительного пигмента родопсина, цитохромов дыхательной цепи; см. Биоэнергетика).

      Существует также множество белков с другими, порой довольно необычными функциями (например, в плазме крови некоторых антарктических рыб содержатся белки, обладающие свойствами антифриза).

Биосинтез белка

       Вся информация о структуре того или иного белка «хранится» в соответствующих генах в виде последовательности нуклеотидов и реализуется в процессе матричного синтеза. Сначала информация с помощью фермента ДНК-зависимой РНК-полимеразы передается (считывается) с молекулы ДНК на матричную РНК (мРНК), а затем в рибосоме на мРНК, как на матрице в соответствии с генетическим кодом при участии транспортных РНК, доставляющих аминокислоты, происходит формирование полипептидной цепи (см. Трансляция). Выходящие из рибоcoмы синтезированные полипептидные цепи, самопроизвольно сворачиваясь, принимают свойственную данному белку конформацию и могут подвергаться посттрансляционной модификации. Модификациям могут подвергаться боковые цепи отдельных аминокислот (гидроксилированию, фосфорилированию и т. д.). Именно поэтому в коллагене, например, встречается гидроксипролин и гидроксилизин (см. Аминокислоты). Модификация может сопровождаться и разрывом полипептидных связей. Таким путем, например, происходит образование активной молекулы инсулина, состоящего из двух цепей, соединенных дисульфидными связями.

10

Значение белков в питании

         Белки являются важнейшими компонентами пищи животных и человека. Пищевая ценность белков определяется содержанием в них незаменимых аминокислот, которые в самом организме не образуются. В этом отношении растительные белки менее ценны, чем животные: они беднее лизином, метионином и триптофаном, труднее перевариваются в желудочно-кишечном тракте.

        Отсутствие незаменимых аминокислот в пище приводит к тяжелым нарушениям азотистого обмена. В процессе пищеварения белки расщепляются до свободных аминокислот, которые после всасывания в кишечнике поступают в кровь и разносятся ко всем клеткам. Часть из них распадается до простых соединений с выделением энергии, используемой на разные нужды клеткой, а часть идет на синтез новых белков, свойственных данному организму.

Жиры

       Жиры, вещества животного (см. Жиры животные), растительного (см. Растительные масла) и микробного происхождения, состоящие в основном (до 98%) из триглицеридов (ацилглицеринов) полных эфиров глицерина и жирных кислот. Содержат также ди- и моноглицериды (1-3%), фосфолипиды, гликолипиды и диольные липиды (0,5-3%), свободные жирные кислоты, стерины и их эфиры (0,05 1,7%), красящие вещества  (каротин, ксантофилл) ,витамины A, D, Е и К, полифенолы и их эфиры. Химические физические и биологические свойства жиров определяются входящими в их состав триглицеридами и, в первую очередь, длиной цепи, степенью ненасыщенности жирных кислот и их расположением в триглицериде. В состав жиров входят в основном неразветвленные жирные кислоты, содержащие четное число атомов С (от 4 до 26) как насыщенные, так моно- и полиненасыщенные; в основном это миристиновая, пальмитиновая, стеариновая, 9-гексадеценовая, олеиновая, линолевая и линоленовая кислоты. Почти все ненасыщенные кислоты растительных жиров и большинства животных жиров являются цис-изомерами. Жиры жвачных животных содержат транс-изомеры. Триглицериды, содержащие остатки различных кислот, существуют в виде нескольких изомеров положения, а также в виде различных стереоизомеров, например:

11

Триглицериды природных жиров содержат по крайней мере две различные жирные кислоты. Различают триглицериды, содержащие три насыщенные кислоты (S3), две насыщыщенную и одну ненасыщенную (соотв. SSU иSUS), одну насыщенную и две ненасыщенную (соответственно SUU и USU) и три ненасыщенные кислоты (U3) (см.таблицу). 

        В растительных жирах основная часть ненасыщенных кислот расположена в β-положениях триглицеридов. При большом количестве ненасыщенных кислот они занимают также α-положения. Насыщенные кислоты в растительных жирах расположены главным образом в α-положениях. В животных жирах ненасыщенные кислоты также преимущественно занимают β-положение. Исключением является свиной жир в нем β-положение преимущественно занято насыщенными кислотами даже при низком содержании последних.

Физические свойства жиров

       Температуры плавления индивидуальных триглицеридов, входящих в состав жиров, зависят от длины цепи, степени ненасыщенности жирных кислот и их расположения в триглицеридах. Подобно большинству длинноцепочных соединений, триглицериды могут кристаллизоваться в нескольких полиморфных формах. Полиморфизм проявляют не только индивидуальные триглицериды, но и природные жиры, состоящие из триглицеридов с близкими длинами кислотных цепей. Жиры, являющиеся смесью различных триглицеридов, не имеют четкой температуры плавления. Все жиры характеризуются значительным увеличением объема при плавлении. При постепенном охлаждении жидкийжир частично кристаллизуется и приобретает форму твердого тела, обладающего пластичностью.

       Пластичность характерна для жиров, содержащих 10-30% кристаллической фазы. В пластичном жире кристаллы твердых триглицеридов образуют решетку, внутри которой находится значительное количество жидкой фазы. При дальнейшем охлаждении все

12

 триглицериды кристаллизуются и жир теряет пластичность. Последняя является ценным свойствомжиров, особенно пищевых. Важная характеристика жиров – твердость, определяемая нагрузкой в г/см, необходимой для разрезания жира в определенных условиях.

        Жиры обладают низким давлением паров и кипят только в высоком вакууме (~ 250°С при 0,001 мм рт. ст.). Плотность жира зависит от молекулярной массы жирных кислот и степени их ненасыщенности и может быть рассчитана по формуле: d1515 = 0,8475 + 0,0003 числа омыления + 0,00014 йодного числа. Температурный коэффициент объемного расширения жиров 0,0007/К. Показатель преломления жира зависит от молекулярной массы жирных кислот и степени их ненасыщенности:

nD40 = 1,4643 — 0,000066 числа омыления — 0,0096  + 0,0001171 йодного числа

Температурный коэффициент рефракции жиров 0,0036/К. Из-за сильного межмолекулярного взаимодействия жирно-кислотных цепей вязкость жиров высока (h 2-4 мкПа·с при 40°С).

        Поверхностное натяжение большинства жиров на границе жир - воздух 30-35 мН/м. Энтальпия сгорания жира (в Дж/г) определяется формулой:

-ΔHсгор = 47645-4,1868 йодного числа - 38,31 числа омыления

и для большинства жиров составляет 39,5 кДж/г; ΔHпл 120-150 Дж/г; С0р ок. 2 Дж/(г.К).

         Жиры – плохие проводники тепла и электричества. Коэффициент теплопроводности 0,170 Вт/(м.К), диэлектрическая постоянная (30-40)·10-30 Кл.м. Температура вспышки большинства жиров 270-330°С, температура самовоспламенения 340-360 °С; характеристикой жира является также так называемая температура дымообразования (дымления), при которой происходит визуально заметное образование дыма вследствие разложения жира. Она падает с ростомкислотного числа жира и лежит в пределах 160-230°С. Жиры неограниченно растворимы в диэтиловом эфире.бензоле, хлороформе, частично растворимы в этаноле (5-10%) и ацетоне, практически не растворимы в воде, но образуют с ней эмульсии. В 100 г воды эмульгируются 10 мг говяжьего жира, 50 мг свиного. Жиры растворяют небольшие количества воды (0,1-0,4%) и значительные количества газов (7-10% по объему N2, H2, О2 и до 100% СО2). Растворимость Н2, N2, O2 возрастает с ростом температуры, растворимость СО2 падает.

Химические свойства жиров

       Гидролиз жиров, конечные продукты которого глицерин и жирные кислоты, осуществляют в промышленности нагреванием их с водой до 200-225°С при 2-2,5.106 Па (безреактивный способ) или нагреванием при нормальном давлении в присутствии сульфокислот (катализатор Твитчела и контакт Петрова). Щелочной катализ применяют в процессах мыловарения (см. Мыла) и при наличии в жирнокислотных цепях гидроксильных групп. Скорости ферментативного гидролиза α- и

13

β-сложноэфирных групп ферментом панкреатической липазой различны, что используют для установления строения триглицеридов жиров. Алкоголиз жиров, в частности метанолиз, используется как первая ступень непрерывного метода мыловарения. Глицеролиз действием глицерина применяют для получения моно-и диглицеридов, используемых в качестве эмульгаторов. Ацидолиз, например, ацетолиз кокосового жира с последующей этерификацией избытка уксусной кислоты глицерином, приводит к смеси, состоящей из лауроилдиацетина, миристоилдиацетина и др. смешанных триглицеридов, применяемой в качестве мягчителя нитроцеллюлозы. Большое практическое значение имеет реакция двойного обмена ацильными радикалами в триглицеридах (переэтерификация), протекающая как внутри-, так и межмолекулярно и приводящая к перераспределению остатков жирных кислот. При проведении этой реакции в однофазной жидкой системе (ненаправленная переэтерификация) происходит статистическое перераспределение кислотных остатков в образующейся смеси триглицеридов.   Направленная (многофазная) переэтерификацияосуществляется при такой температуре, при которой высокоплавкие триглицериды находятся в твердом, а низкоплавкие – в жидком состоянии. При направленной переэтерификации жиры обогащаются наиболее высокоплавкими (S3) и наиболее низкоплавкими (U3) триглицеридами. Ненаправленная и особенно направленнаяпереэтерификация натуральных жиров используется для изменения их физических свойств – температуры плавления, пластичности, вязкости. Ацидолиз и алкоголиз жиров проводят преимущественно в присутствии кислотныхкатализаторов, переэтерификацию – в присутствии основных. Большое значение имеют восстановление (см.Гидрогенизация жиров) и цис-, транс-изомеризация непредельных ацильных остатков триглицеридов. Изомеризациюцис-изомеров ненасыщенных кислот в транс-изомеры (элаидирование) проводят при 100-200°С в присутствии катализаторов - Ni, Se, оксидов N, S. При изомеризации полиненасыщенных кислот (рыбий жир) образуются кислоты с сопряженными двойными связями, обладающие высокой способностью к высыханию.

         Прогоркание жиров, проявляющееся в появлении специфического запаха и неприятного вкуса, вызвано образованием низкомолекулярных карбонильных соединений и обусловлено рядом химических процессов. Различают два вида прогоркания - биохимическое и химическое. Биохимическое прогоркание характерно для жиров, содержащих значительное количесвтво воды и примеси белков и углеводов (например, для коровьего масла). Под воздействием содержащихся в белках ферментов (липаз) происходит гидролиз жира и образование свободных жирных кислот. Увеличение кислотности может не сопровождаться появлением прогорклости. Микроорганизмы, развивающиеся вжире, выделяют другие ферменты - липооксидазы, под действием которых жирные кислоты окисляются до β-кетокислот. Метилалкилкетоны, образующиеся при распаде последних, являются причиной изменения вкуса и запахажира. Во избежание этого производится тщательная очистка жиров от примесей белковых веществ, хранение в условиях, исключающих попадание микроорганизмов, и при низкой температуре, а также добавка консервантов (NaCl, бензойная кислота).

      Химическое прогоркание – результат окисления жиров под действием О2 воздуха (автоокисление). Первая стадия – образование пероксильных радикалов при атаке молекулярным О2 углеводородных остатков как насыщенных, так и ненасыщенных жирных кислот. Реакция промотируется светом, теплом и соединениями, образующими свободные радикалы (пероксиды, переходные металлы).

       Пероксильные радикалы инициируют неразветвленные и разветвленные цепные реакции, а также распадаются с образованием ряда вторичных продуктов –

14

гидроксикислот, эпоксидов, кетонов и альдегидов. Последние и вызывают изменение вкуса и запаха жира. Для жиров, в которых преобладают насыщенные жирные кислоты, характерно образование кетонов (кетонное прогоркание), для жиров с высоким содержанием ненасыщенных кислот – альдегидное прогоркание. Для замедления и предотвращения химического прогоркания используют ингибиторы радикальных реакций: смесь 2- и 3-трет-бутил-4-гидроксианизола (БОА), 3,5-ди-трет-бутил-4-гидрокситолуол (БОТ), эфиры галловой кислоты, а также соедиенния, образующие комплексы с тяжелыми металлами (например, лимонная, аскорбиновая кислоты).

Биологическая роль жиров

Жиры – одна из основных групп веществ, входящих, наряду с белками и углеводами, в состав всех растительных и животных клеток. В организме животных различают запасные и плазматические жиры. Запасные жиры откладываются в подкожной клетчатке и в сальниках и являются источником энергии. Плазматические жиры структурно связаны с белками и углеводами и входят в состав большинства мембран. Жиры обладают высокой энергетической ценностью: при полном окислении в живом организме 1 г жира выделяется 37,7 кДж, что в два раза больше, чем при окислении 1 г белка или углевода. Благодаря низкой теплопроводности жиры играют важную роль в теплорегуляции животных организмов, предохраняя животных, особенно морских, от переохлаждения. Вследствие своей эластичности жиры играют защитную роль в коже позвоночных и в наружном скелете насекомых. Жиры – необходимая составная часть пищи. Норма потребления взрослым человеком – 80-100 г/сут.

Анализ жиров

Жиры не являются индивидуальными веществами, поэтому для их определения мало применимы классические методы анализа. Для сравнительной оценки чистоты жиров и их идентификации определение температуры плавления проводят в специальных стандартных условиях. Различают температуру подъема, при которой образец, находящийся в открытом с обоих концов капилляре и помещенный в термостат, начинает подниматься к верху капилляра; температуру растекания, при которой образец, помещенный в U-образный капилляр, начинает течь; температуру просветления, при которой образец становится совершенно прозрачным. Кроме того, определяют температуры истечения и каплепадения на приборе Уббелоде. Определяется также так называемый титр жира - температура застывания смеси жирных кислот, выделенных из данного жира.

Титр жира - характерная величина, на которой не сказывается полиморфизм жирных кислот.

В количественном анализе жиров используют особые показатели. Кислотное число характеризует количество свободных жирных кислот в жире. Содержание последних выражают также в % олеиновой кислоты, что численно равно половине кислотного числа, а также в градусах Кетстоффера – числе мл 1N КОН, необходимых для нейтрализации свободных кислот в 100 г жира. Количество мг КОН, необходимое для

15

омыления 1 г жира, называютэфирным числом, а сумма кислотного и эфирного чисел – числом омыления. Гидроксильное число определяет содержание в жире гидроксикислот, йодное число – общую ненасыщенность жира. В отличие от I2, родан присоединяется не ко всем двойным связям полиненасыщенных кислот: из двух связей линолевой кислоты родан присоединяется только к одной, из трех связей линоленовой – к двум. Сопоставление йодного числа и роданового числа – массы родана в г, присоединяющегося к 100 г жира, позволяет количественно рассчитать соотношение различных непредельных кислот. Содержание (в %) нелетучих и нерастворимых в воде жирных кислот в сумме с неомыляемыми веществами определяется числом Генера. Из спектральных методов для анализа жиров применяют УФ-спектроскопию (например, линолевую кислоту определяют при 231-233 нм, элеостеариновую – при 260-280 нм, октадекантетраеновую при 290-320 нм); спектрофотометрию (определение каротиноидов, ксантофилла); ИК-спектроскопию (определение транс-изомеров кислот, моно- и диглицеридов, продуктов окисления – гидропероксидов, карбонильных соединений) и др. Для установления состава и строения жиров широко используют также жидкостную (бумажную, колоночную, тонкослойную) и газожидкостную хроматографии.

Мировое производство жиров 57031 тыс. т/год (1984). Из общего производства растительные жиры составляют 55-60%, жиры наземных животных – 35-40%, морских животных и рыб – 5%. Более 2/3 производимых жирjd - пищевые.

Запасы углеводов в виде гликогена в организме человека составляют примерно 500 г. Основная масса его ( 2/3 ) находится в мышцах, 1/3 – в печени. В промежутках между приемами пищи гликоген распадается на молекулы глюкозы, что смягчает колебания уровня сахара в крови. Запасы гликогена без поступления углеводов истощаются примерно за 12-18 часов. В этом случае включается механизм образования углеводов из промежуточных продуктов обмена белков. Это обусловлено тем, что углеводы жизненно необходимы для образования энергии в тканях, особенно мозга. Клетки мозга получают энергию преимущественно за счет окисления глюкозы.

Дефицит углеводов

Хронический дефицит углеводов приводит к истощению запасов гликогена в печени и отложению жира в ее клетках. Это может вызвать так называемое жировое перерождение печени и нарушение ее функций.

При дефиците углеводов в пище ткани и органы используют для синтеза энергии не только белки, но и жиры. При усиленном распаде жиров могут возникнуть нарушения обменных процессов, связанные с ускоренным образованием кетонов ( к этому классу веществ относится известный всем ацетон ) и накоплением их в организме. Избыточное образование кетонов при усиленном окислении жиров и частично белков может привести к «закислению» внутренней среды организма и отравлению тканей мозга вплоть до развития ацидотической комы с потерей сознания. 

16

Избыток углеводов

Избыток углеводов в пище вызывает повышение уровня инсулина в крови и способствует образованию жира, а резкое снижение калорийности пищи за счет уменьшения углеводов в рационе может приводить к нарушению белкового обмена.

Важнейшей причиной увеличения образования жира является резкое повышение содержания глюкозы в крови после обильного приема богатой углеводами пищи. Если после легкого завтрака человек в течение дня голодает, а вечером в один прием съедает полдник, обед и ужин, организм вынужден бороться с «отравлением» углеводами – резким повышением концентрации глюкозы в крови. Для того чтобы глюкоза из крови попала в клетки тканей, необходим инсулин, а повышение его уровня в крови стимулирует синтез жиров. Правда, механизм экстренного превращения углеводов в жир начинает работать только при одновременном и достаточно большом ( более 500 г ) поступлении в организм быстро усваивающихся углеводов. Достаточно съесть небольшой батон с вареньем, запивая его сладким чаем. Такой тип питания в большинстве случаев ведет не только к гастриту и другим заболеваниям, но и к накоплению лишней жировой ткани.

Регуляторами обмена углеводов, кроме инсулина, являются и другие гормоны. Гормоны коры надпочечников, так называемые глюкокортикоиды, усиливают синтез в печени глюкозы из аминокислот. Этот процесс стимулирует и гормон глюкогон, который, как и инсулин, вырабатывается поджелудочной железой. Глюкокортикоиды и глюкогон по действию противоположны инсулину.

Норма углеводов

В норме углеводы должны обеспечивать 50-60% калорийности пищи. Исключить их из диеты нельзя, а они все-таки «виноваты» в накоплении лишней массы. Очевидно, следует искать какие-то пути, которые позволят, не исключая углеводы из пищи, ограничить их превращение в жир.

Виды углеводов

Углеводы по своей химической структуре можно разделить на простые углеводы (моносахариды и дисахариды) и сложные углеводы (полисахариды).

Простые углеводы (сахара)

Глюкоза – наиболее важный из всех моносахаридов, так как она является структурной единицей большинства пищевых ди- и полисахаридов. В процессе обмена веществ они расщепляются на отдельные молекулы моносахаридов, которые в ходе многостадийных химических реакций превращаются в другие вещества и в конечном итоге окисляются до углекислого газа и воды – используются как «топливо» для клеток. Глюкоза – необходимый компонент обмена углеводов. При снижении ее уровня в крови или высокой концентрации и невозможности использования, как это происходит при диабете, наступает сонливость, может наступить потеря сознания ( гипогликемическая кома ).

17

Глюкоза «в чистом виде», как моносахарид, содержится в овощах и фруктах. Особенно богаты глюкозой виноград – 7,8%, черешня, вишня – 5,5%, малина – 3,9%, земляника – 2,7%, слива – 2,5%, арбуз – 2,4%. Из овощей больше всего глюкозы содержится в тыкве – 2,6%, в белокочанной капусте – 2,6%, в моркови – 2,5%.

Глюкоза обладает меньшей сладостью, чем самый известный дисахарид – сахароза. Если принять сладость сахарозы за 100 единиц, то сладость глюкозы составит 74 единицы.

Фруктоза является одним из самых распространенных углеводов фруктов. В отличие от глюкозы она может без участия инсулина проникать из крови в клетки тканей. По этой причине фруктоза рекомендуется в качестве наиболее безопасного источника углеводов для больных диабетом. Часть фруктозы попадает в клетки печени, которые превращают ее в более универсальное «топливо» - глюкозу, поэтому фруктоза тоже способна повышать сахара в крови, хотя и в значительно меньшей степени, чем другие простые сахара. Фруктоза легче, чем глюкоза, способна превращаться в жиры. Основным преимуществом фруктозы является то, что она в 2,5 раза слаще глюкозы и в 1,7 – сахарозы. Ее применение вместо сахара позволяет снизить общее потребление углеводов.

Основными источниками фруктозы в пище являются виноград – 7,7%, яблоки – 5,5%, груши – 5,2%, вишня, черешня – 4,5%, арбузы – 4,3%, черная смородина – 4,2%, малина – 3,9%, земляника – 2,4%, дыни – 2,0%. В овощах содержание фруктозы невелико – от 0,1% в свекле до 1,6% в белокочанной капусте. Фруктоза содержится в меде – около 3,7%. Достоверно доказано, что фруктоза, обладающая значительно более высокой сладостью, чем сахароза, не вызывает кариеса, которому способствует потребление сахара.

Галактоза в продуктах в свободном виде не встречается. Она образует дисахарид с глюкозой – лактозу ( молочный сахар ) – основной углевод молока и молочных продуктов.

Лактоза расщепляется в желудочно-кишечном тракте до глюкозы и галактозы под действием фермента лактазы. Дефицит этого фермента у некоторых людей приводит к непереносимости молока. Нерасщепленная лактоза служит хорошим питательным веществом для кишечной микрофлоры. При этом возможно обильное газообразование, живот «пучит». В кисломолочных продуктах большая часть лактозы сброжена до молочной кислоты, поэтому люди с лактазной недостаточностью могут переносить кисломолочные продукты без неприятных последствий. Кроме того, молочнокислые бактерии в кисломолочных продуктах подавляют деятельность кишечной микрофлоры и снижают неблагоприятные действия лактозы.

Галактоза, образующаяся при расщеплении лактозы, превращается в печени в глюкозу. При врожденном наследственном недостатке или отсутствии фермента, превращающего галактозу в глюкозу, развивается тяжелое заболевание - галактоземия, которая ведет к умственной отсталости.

Содержание лактозы в коровьем молоке составляет 4,7%, в твороге – от 1,8% до 2,8%, в сметане – от 2,6 до 3,1%, в кефире – от 3,8 до 5,1%, в йогуртах – около 3%.

Дисахарид, образованный молекулами глюкозы и фруктозы, - это сахароза. Содержание сахарозы в сахаре 99,5%. То, что сахар – это «белая смерть», любители сладкого знают так же хорошо, как курильщики то, что капля никотина убивает лошадь. К сожалению, обе эти прописные истины чаще служат поводом для шуток, чем

18

для серьезных размышлений и практических выводов.

Сахар быстро расщепляется в желудочно-кишечном тракте, глюкоза и фруктоза всасываются в кровь и служат источником энергии и наиболее важным предшественником гликогена и жиров. Его часто называют «носителем пустых калорий», так как сахар – это чистый углевод и не содержит других питательных веществ, таких, как, например, витамины, минеральные соли. Из растительных продуктов больше всего сахарозы содержится в свекле – 8,6%, персиках – 6,0%, дынях – 5,9%, сливах – 4,8%, мандаринах – 4,5%. В овощах, кроме свеклы, значительное содержание сахарозы отмечается в моркови – 3,5%. В остальных овощах содержание сахарозы колеблется от 0,4 до 0,7%. Кроме собственно сахара, основными источниками сахарозы в пище являются варенье, мед, кондитерские изделия, сладкие напитки, мороженое.

При соединении двух молекул глюкозы образуется мальтоза - солодовый сахар. Ее содержат мед, солод, пиво, патока и хлебобулочные и кондитерские изделия, изготовленные с добавлением патоки.

СЛОЖНЫЕ УГЛЕВОДЫ

Все полисахариды, представленные в пище человека, за редкими исключениями, являются полимерами глюкозы.

Крахмал – основной из перевариваемых полисахаридов. На его долю приходится до 80% потребляемых с пищей углеводов.

Источником крахмала служат растительные продукты, в основном злаковые: крупы, мука, хлеб, а также картофель. Больше всего крахмала содержат крупы: от 60% в гречневой крупе ( ядрице ) до 70% - в рисовой. Из злаков меньше всего крахмала содержится в овсяной крупе и продуктах ее переработки: толокне, овсяных хлопьях «Геркулес» - 49%. Макаронные изделия содержат от 62 до 68% крахмала, хлеб из ржаной муки в зависимости от сорта – от 33% до 49%, пшеничный хлеб и другие изделия из пшеничной муки – от 35 до 51% крахмала, мука – от 56 ( ржаная ) до 68% ( пшеничная высшего сорта ). Крахмала много и в бобовых продуктах – от 40% в чечевице до 44% в горохе. По этой причине сухие горох, фасоль, чечевицу, нут относят к зернобобовым. Особняком стоят соя, которая содержит только 3,5% крахмала, и соевая мука ( 10-15,5% ). По причине высокого содержания крахмала в картофеле ( 15-18% ) в диетологии его относят не к овощам, где основные углеводы представлены моносахариды и дисахаридами, а к крахмалистым продуктам наравне со злаковыми и зернобобовыми.

В топинамбуре и некоторых других растениях углеводы запасаются в виде полимера фруктозы - инулина. Пищевые продукты с добавкой инулина рекомендуют при диабете и особенно – для его профилактики ( напомним, что фруктоза дает меньшую нагрузку на поджелудочную железу, чем другие сахара ).

Гликоген - «животный крахмал» - состоит из сильно разветвленных цепочек молекул глюкозы. Он в небольших количествах содержится в животных продуктах ( в печени 2-10%, в мышечной ткани – 0,3-1% ).

19

Практическая часть

Цель практической работы: научиться рассчитывать энергетический баланс организма и на его основе составлять суточный пищевой рацион и суточное меню для детей различного возраста.

Для работы необходимы: таблицы для определения основного обмена, ростометр, весы, варианты индивидуальных заданий.

Расчет:

1)По таблицам расчета основного обмена я определил основной обмен мальчика-подростка за сутки.

2) определил основной обмен мальчика-подростка за 1 час;

3) определил общий обмен мальчика-подростка. Для этого основной обмен за 1 час умножить на число часов сна, занятия в школе, домашних занятий и т.д. После этого, пользуясь таблицей «Затраты энергии при видах работы», подсчитать энергетические затраты при каждом виде работ. Суммы всех энергетических затрат составляет общий

обмен;

4) определил количество белков, жиров и углеводов, необходимое для данного юноши в сутки;

5) вычислил количество килокалорий, заключенных в данном количестве белков, жиров и углеводов;

6) сравнил количество полученных килокалорий с общим обменом;

7) пользуясь таблицей «Количество усвояемых веществ и калорий в 100 г продуктов» составил суточный рацион так, чтобы в нем было нужное количество белков, жиров и углеводов;

8) составил меню четырехразового питания так, чтобы на первый завтрак приходилось 25% суточного рациона, на второй завтрак 15% , на обед 45% и на ужин 15%Расчет №1:

Расчет №1

Кирилл. 17 лет. 53 кг, рост 156 см.

Согласно таблице «определение основного обмена по росту и возрасту у мальчиков-подростков и мужчин» первое число основного обмена -740 ккал. По таблице «Определение основного обмена в ккал по весу у мальчиков-подростков и мужчин» второе число основного обмена – 795 ккал.

Сумма найденных чисел дает основной обмен юноши за сутки: 795 ккал + 740 ккал = 1535 ккал

Основной обмен юноши за час составляет:1535/24= 64 ккал

Кирилл спит 8 часов, учит уроки дома 4 часа, читает художественную литературу 2 часа, занимается плаванием 2 часа, и 2 часа приходится на ходьбу и прием пищи. По таблице «Затраты энергии при видах работы» на занятия в школе требуется энергии на 45% больше основного обмена, на домашнюю работу на 60% больше, на чтение книг – на 20%, на плавание – на 400%, на прогулку – на 150%.

Энергетические затраты на различные виды работы будут следующие:

20

В 17 лет при весе 53 кг надо потреблять 2г белков на 1 кг веса, т. е. 106 г. Исходя из соотношения 1 : 1 : 4, жиров необходимо столько же, сколько белков, т. е. 106, а углеводов в 4 раза больше,  чем белков, т. е. 424 г. В этом количестве белков, жиров и углеводов содержится следующее количество  килокалорий

106 х 4,1 + 106 х 9,3 + 424 х 4,1 =3159 ккал (13268 кДж)

        Сравнение количества полученных калорий с общим обменом дает следующий результат:

Общий обмен равен 2593 ккал;

Получено 3159ккал;

3159 -2593 + 566 ккал (2377 кДж)

        Значит, Кириллу нужно сократить потребление жиров приблизительно на 30 г., а углеводов на 33 г., что и составит 566 ккал.

Кириллу необходимо:

Белков 106 г. -435 ккал (1827 кДж)

Жиров 76 г -707 ккал (2969 кДж)

Углеводов 354 г. -1451 ккал (6095 кДж)

Всего: 2593 ккал (10891 кДж)

        Пользуясь таблицей «Количество усвояемых веществ и калорий в 100 г. продуктов"

 Можно составить суточный рацион Кирилла так, чтобы в нем было 106 г белков, 76 г жиров, 354 г углеводов.

        При составлении меню четырехразового питания Кирилла на первый завтрак должно приходиться 648 ккал (2722 кДж), на второй завтрак – 389 ккал (1634 кДж), на обед – 1167 ккал (4901 кДж) и на ужин – 389 ккал (1634 кДж)

Расчет № 2

Евгений : 17 лет. Вес 54 кг, рост 164 см.

Согласно таблице «Определение основного обмена по росту и возрасту у мальчиков-подростков и мужчин» первое число основного обмена – 809 ккал (соответствует росту 164 см в этом возрасте). По таблице «Определение основного обмена в ккал по весу у мальчиков – подростков  и мужчин» второе число основного обмена – 810 ккал (соответствует весу 54 кг).

Сумма найденных чисел дает основной обмен юноши за сутки: 809 ккал +810 ккал =1619 ккал.

Основной обмен за 1 час составляет: 1619 : 24 = 67 ккал.

Евгений спит 7 часов, в школе занимается 6 часов, учит уроки дома 4 часа, читает художественную литературу 2 часа, 2 часа приходится на прогулочную ходьбу, 2 часа – на работу за компьютером, 1 час - на спокойное сидение. По таблице « Затраты энергии при видах работы»  на занятия  в школе требуется энергия на 45 % больше основного обмена, на домашнюю работу на 60% больше, на чтение книг – на 20%, на ходьбу прогулочную _ 150%, на работу за компьютером - на 60%, на спокойное сидение – на 20%.

Энергетические затраты на различные виды работы будут следующие:

21

В 17 лет при весе 54 кг надо потреблять 2 г белков на 1 кг веса, т.е. 108 г. Исходя из соотношения 1: 1 : 4, жиров необходимо столько же, сколько  белков, т.е. 432 г. В этом количестве белков, жиров и углеводов содержится следующее количество килокалорий.

108 х 4,1 + 108 х 9,3 + 432 х 4,1=3218 ккал (13516 кДж)

        Сравнение количества полученных килокалорий с общим обменом дает следующий результат:

Общий обмен равен 2271 ккал

Получено 3218 ккал

3218 – 2271 =947 ккал (3978 кДж)

        Значит, Евгению нужно сократить потребление жиров приблизительно на 58 г, а углеводов на 100 г, что и составит 947 ккал.

        Евгению необходимо:

Белков 108 -443 ккал (1858 кДж)

Жиров 50 г -467 ккал (1955 кДж)

Углеводов 332 г – 1361 ккал (5710 кДж)

Всего 2271 ккал (9523 кДж)

Пользуясь  таблицей « Количество усвояемых веществ и калорий в 100г продуктов» можно составить суточный рацион Евгения так, чтобы в нем было 108 г белков, 50 г жиров, 332 г углеводов.

        При составлении меню четырехразового  питания Евгения на первый завтрак должно приходиться 573 ккал (2403 кДж)  на второй завтрак – 353 ккал (1480 кДж), на обед -90 ккал (4159 кДж) и на ужин – 354 ккал (1484 кДж)

Расчет №3:

        Аркадий 17 лет. Вес 55 кг, рост 160 см.

        Согласно таблице «Определения основного обмена по росту и возрасту у мальчиков- подростков и мужчин»  первое число основного обмена – 780 ккал (соответствует росту 160 см в этом возрасте). По таблице «Определение основного обмена в ккал по весу у мальчиков – подростков и мужчин» второе число основного обмена – 823 ккал (соответствует весу 55 кг)

        Сумма найденных чисел дает основной обмен за сутки: 780 ккал +823 ккал =1603 ккал.

        Основной обмен юноши за 1 час составляет 1603 : 24 = 67 ккал

        Аркадий спит 8 часов, в школе занимается 6 часов, учит уроки 3 часа, читает художественную литературу 2 часа, работает на компьютере 2 часа и 3 часа приходится на ходьбу и прием пищи. По таблице «Затраты энергии при видах работы» на занятия в школе требуется энергии на 45% больше основного обмена, на домашнюю работы на 60% больше, на чтение книг  на 20 %, на работу за компьютером на 60%, на прогулку на 150%.

        Энергетические затраты на различные виды работы будут следующие:

22

В 17 лет при весе 55 кг надо потреблять 2 г белков на 1 кг веса, т.е. 110 г. Исходя из соотношения 1 : 1 : 4, жиров необходимо столько же сколько белков, т. е 110 г, а углеводов в 4 раза больше, чем белков, т.е. 440 г.  В этом количестве белков/ жиров и углеводов содержится следующее количество килокалорий: 110 х 4,1 + 110 х 9,3 + 440 х 4,1= 3276 ккал (13768 кДж)

        Сравнение количества полученных килокалорий с общим обменом дает следующий результат:

 Общий обмен равен 2318 ккал

Получено 3276 ккал

3276 – 2318 = 956 ккал (4024 кДж)

        Значит, Аркадию нужно сократить потребление жиров приблизительно на 40 г., а углеводов на 143,5 г, что и составит 956 ккал

        Аркадию необходимо:

Белков 110 г – 451 ккал (1892 кДж)

Жиров 70 г – 651 ккал (2737 кДж)

Углеводов 296,5 г -1216 ккал (5107 кДж)

Всего : 2318 ккал (9736 кДж)

        Пользуясь таблицей «Количество усвояемых веществ и калорий в 100 г продуктов» можно составить суточный рацион Аркадия так, чтобы в нем  было 110 г  белков, 70 г жиров, 296,5 г углеводов.

        При составлении меню  четырехразового питания Аркадия на первый завтрак должно приходиться 579 ккал (2432 кДж), на второй завтрак – 348 ккал (1462 кДж), на обед – 1043 ккал (4380 кДж) и на ужин – 348 ккал ( 1462 кДж).

Заключение

         Нормальный обмен веществ в организме, при котором совершаются многочисленные сложные превращения белков, жиров, углеводов и других веществ, и которые  приходят в организм человека с пищей, подразумевает нормальный здоровый образ жизни человека. Причем, очевидно, при нормальном обмене веществ речь идет не только о количестве потребляемой пищи, какой бы высоко или низкокалорийной она не была, но и о культуре питания.

         Ожирение или избыточное отложение жира, как результат деформированного обмена веществ, является результатом не избытка энергии из потребляемых продуктов питания, а определяется характером потребляемых продуктов, то есть их составом - содержанием в них белков, жиров и углеводов.

В данной работе объяснялось, что функцию топлива в нашем организме выполняет глюкоза, получаемая либо из углеводов в процессе пищеварения, либо путем ее создания из резервных жиров. Постоянный источник, заставляющий функционировать все органы, нуждающиеся в глюкозе (мозг, сердце, почки и др.), - это кровь. Поэтому, если уровень глюкозы в крови превышает норму (приблизительно один грамм на литр крови),  это будет свидетельствовать об ее избытке и соответственно сигнализировать о начале

23

процесса патологического накопления жиров.

         В этом случае необходимо пересмотреть не только свою диету, но и измененить отношение к еде. Обменные процессы в организме нарушаются не только вследствие количества и качества потребляемых продуктов питания, но и вследствие нарушения системы питания, к которым относятся отсутствие режима в приеме пищи, пренебрежение горячей едой, полноценным обедом и др.

Несмотря на то, что в данной работе мы рассматривали участие белков, жиров, углеводов в обмене веществ с точки зрения биологии человека, тем не менее, такой подход  (чисто физиологический) не может явиться моделью для нормального образа жизни. Более того, как свидетельствуют многие ученые, отношение к еде как к физиологической потребности, как это произошло, например в США, привело к неправильному питанию, следствием которого является избыточный вес и другие нарушения обмена веществ - диабет, сердечно-сосудистые заболевания и т.д.

         В заключение необходимо отметить, что любые знания, в том числе и знания о сложных обменных процессах, происходящих в организме человека, должны способствовать повышению общей культуры человека, в том числе и культуры здорового образа жизни, в свою очередь, частью которой является правильное питание. Я уверен, что повышение уровня общей культуры человека позволит ему избежать многих неприятностей, связанных с болезнями и другими нарушениями в функционировании его организма.

Приложение №1

Определение основного обмена в ккал по весу у мальчиков-подростков и мужчин

24

Затраты энергии при видах работы

Количество усвояемых веществ и калорий в 100 г продуктов

25

Определение основного обмена в ккал

26

ЛИТЕРАТУРА:

1. К. С. Ладодо, Э. Г. Щербакова, В. В. Гаврюшов и др. Биологически активные добавки и возможности их использования в питании. / Педиатрия. 1988, №9

2. А.А. Маркосян: Физиология Москва: ИКЦ «Академкнига», 2006.;

3. Н.П. Дубинин: Гинетика и человек;

4. Н.А. Лемеза: Биология в экзаменационных вопросах и ответах.

5. К. С. Ладодо, Э. Г. Щербакова, В. В. Гаврюшов и др. Биологически активные добавки и возможности их использования в питании. / Педиатрия. 1988, №9.

6. А. С. Булдаков. Пищевые добавки. Справочник. – Санкт-Петербург, 1996.  

7.Витамины. Под ред. М.И.Смирнова.- М.Медицина, 1974

8. Э.Минделл. Справочник по витаминам и минеральным веществам.- М.Медицина и питание Ж Техлит,1997.

9.В.С.Гамаюрова, Л.Э.Ржечицкая. Пищевая химия, Лабораторный практикум.- Санкт-Петербург: ГИОРД, 2006

27

Белки, жиры и углеводы в энергетическом балансе подростков Волков А.В.

Богучарская казенная общеобразовательная школа №2 г. Богучар

Российская Федерация

Давно уже не секрет, что сбалансированное питание – основа здоровья и хорошего самочувствия. Нельзя не отметить, что проблемам рационального питания в развитых странах уделяется много внимания. Научные институты занимаются исследованиями при поддержке государства, пищевая промышленность учитывает результаты исследований и во многих странах, включая Россию, приняты нормы оптимального потребления питательных веществ населением. 

Все затраты вещества и энергии люди восполняют только пищей -- значит, человеку надо есть столько, чтобы между получаемым извне веществом и затраченной энергией установился баланс.

Помимо энергетической ценности пищи, которая должна составлять никак не меньше 1200 калорий в сутки (но и не больше 3500 калорий), надо, чтобы рацион питания был разнообразным и содержал определенное количество белков, жиров, углеводов, а также витаминов и минеральных веществ.

Белки. Белки, или протеины (от греч. «протос» — представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями.

 Источниками белков могут служить не только животные продукты (мясо, рыба, яйца, творог), но и растительные, например, плоды бобовых (фасоль, горох, соя, арахис, которые содержат до 22--23% белков по массе), орехи и грибы. Однако больше всего белка в сыре (до 25%), мясных продуктах (в свинине 8--15, баранине 16--17, говядине 16--20%), в птице (21%), рыбе (13--21%), яйцах (13%), твороге(14%). Молоко содержит 3% белков, а хлеб 7--8%. Среди круп чемпион по белкам гречневая (13% белков в сухой крупе), поэтому именно ее рекомендуют для диетического питания.

Чтобы избежать "излишеств" и в то же время обеспечить нормальную жизнедеятельность организма, надо прежде всего дать человеку с пищей полноценный по ассортименту набор белков. Если белков в питании недостает, взрослый человек ощущает упадок сил, у него снижается работоспособность, его организм хуже сопротивляется инфекции и простуде. Что касается детей, то они при неполноценном белковом питании сильно отстают в развитии: дети растут, а белки -- основной "строительный материал" природы. Каждая клетка живого организма содержит белки. Мышцы, кожа, волосы, ногти человека состоят главным образом из белков. Более того, белки -- основа жизни, они участвуют в обмене веществ и обеспечивают размножение живых организмов.

Жиры  —  природные органические соединения, полные сложные эфиры глицерина и одноосновных жирных кислот; входят в класс липидов.

Жиры служат для человеческого организма источником энергии. Их организм откладывает "про запас" и они служат энергетическим источником долговременного пользования. Кроме того, жиры обладают низкой теплопроводностью и предохраняют организм от переохлаждения. Неудивительно, что в традиционном рационе северных народов так много животных жиров. Для людей, занятых тяжелым физическим трудом, затраченную энергию тоже проще всего (хотя и не всегда полезней ) компенсировать жирной пищей. Жиры входят в состав клеточных стенок, внутриклеточных образований, в состав нервной ткани. Еще одна функция жиров -- поставлять в ткани организма жирорастворимые витамины и другие биологически активные вещества.

Углево́ды (сахариды) —Название происходит от слов «уголь» и «вода». Причиной этого является то, что первые из известных науке углеводов описывались брутто-формулой Cx(H2O)y, формально являясь соединениями углерода и воды.

Углеводы в организме человека играют роль энергетических веществ. Самые важные из них -- сахароза, глюкоза, фруктоза, а также крахмал. Они быстро усваиваются ("сгорают") в организме. Исключение составляет клетчатка (целлюлоза), которой особенно много в растительной пище. Она практически не усваивается организмом, но имеет большое значение: выступает в роли балласта и помогает пищеварению, механически очищая слизистые оболочки желудка и кишечника. Углеводов много в картофеле и овощах, крупах, макаронных изделиях, фруктах и хлебе.