Презентация по химии на тему: "Белки"

Слайд 1

Слайд 2

Белки ( протеины ) - это полимерные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью СО—NH— Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые) поскольку в их организмах не могут синтезироваться все необходимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии .

Слайд 3

История Белки были выделены в отдельный класс биологических молекул в XVIII веке в результате работ французского химика Антуана де Фуркруа и других учёных. В то время уже были исследованы такие белки, как альбумин («яичный белок»), фибрин и т.д. В 1836 году Голландский химик Геррит Мульдер пришёл к выводу, что минимальная структурная единица белка обладает следующим составом : C 40 H 62 N 10 O 12 . Эту единицу он назвал « протеином». Согласно представлениям Мульдера , каждый белок состоит из нескольких протеинных единиц, серы и фосфора Антуан де Фуркруа Геррит Мульдер

Слайд 4

К концу XIX века было исследовано большинство аминокислот, которые входят в состав белков. В начале XX века немецкий химик Эмиль Фишер экспериментально доказал, что белки состоят из аминокислот, соединённых пептидными связями. Он же осуществил первый анализ аминокислотной последовательности белка . Однако центральная роль белков в организмах не была признана до 1926 года, когда американский химик Джеймс Самнер (впоследствии — лауреат Нобелевской премии по химии) показал, что фермент уреаза является белком т .к. состоит из аминокислотных остатков. Эмиль Фишер

Слайд 5

Белки состоят из аминокислот. Аминокислоты содержат аминогруппу (—NH 2 ) и карбоксильную группу (—СООН). Аминокислоты образуют полимеры, соединяясь друг с другом через характерные связи, называемые пептидными связями. Пептидная связь образуется при участии аминогруппы одной аминокислоты и карбоксильной группы другой аминокислоты Структура

Слайд 6

Выделяют четыре структуры белка. Первичная структура представляет собой последовательность аминокислотных остатков, соединенных друг с другом пептидными связями. Именно в таком виде белок образуется на рибосомах .

Слайд 7

Благодаря образованию водородных связей между радикалами отдельные участки белковой молекулы закручиваются в спираль или формируют складчатый слой. В результате образуется вторичная структура белка. Дополнительные связи определяют формирование третичной структуры белка.

Слайд 8

Многие имеют четвертичную структуру, которая образуется, когда несколько молекул белка, имеющих третичную структуру, взаимодействуют друг с другом через радикалы аминокислот. В результате формируется молекула в виде шара или нити.

Слайд 9

Классификация по типу строения По общему типу строения белки можно разбить на три группы: 1) Фибриллярные белки — образуют полимеры, их структура обычно высокорегулярна и поддерживается, в основном, взаимодействиями между разными цепями. К фибриллярным белкам относятся кератин и коллаген

Слайд 10

Глобулярные белки́ — белки , в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры белка) К глобулярным белкам относятся ферменты , иммуноглобулины , некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.

Слайд 11

3) Мембранные белки — имеют пересекающие клеточную мембрану домены, но части их выступают из мембраны в межклеточное окружение и цитоплазму клетки. Мембранные белки выполняют функцию рецепторов, то есть осуществляют передачу сигналов, а также обеспечивают трансмембранный транспорт различных веществ.

Слайд 12

Химические свойства белков. Белки , как и аминокислоты, амфотерны благодаря наличию свободных NH 2 - и СООН-групп. Для них характерны свойства кислот и оснований . Например: …NH-CH(R)-COOH + NaOH = …NH-CH(R)- COONa +H2O NH 2 -CH(R)-COO- + HCL =(NH 3 + -CH(R)-COO… )CL -

Слайд 13

Химические свойства белков Гидролиз белковой молекулы сводится к расщеплению полипептидных связей (до аминокислот):

Слайд 14

Денатурация белка У белков есть свойство, называемое денатурацией белков . Резкое изменение условий, например, нагревание или обработка белка кислотой или щёлочью приводит к потере четвертичной, третичной и вторичной структур белка, называемой денатурацией белков. Самый известный случай денатурации белка в быту — это приготовление куриного яйца , когда под воздействием высокой температуры растворимый в воде прозрачный белок альбумин становится плотным, нерастворимым и непрозрачным.

Слайд 15

Основные функции белков Защитная функция Защитная функция реализуется белками-антителами , которые вырабатываются иммунной системой организма при попадании в него чужеродных веществ, называемых антигенами (бактерий, вирусов и др.). Защитная функция также реализуется в способности белков крови, в частности фибриногена, образовывать сгусток (сворачиваться). Это защищает организм от потери крови при ранениях.

Слайд 16

Транспортная функция. Белок крови гемоглобин осуществляет перенос кислорода к органам и тканям. Альбумины участвуют в переносе липидов. Ряд других белков могут образовывать комплексы с железом, медью, жирами , витаминами и доставлять их к органам. Каталитическая функция К настоящему времени учеными идентифицировано более 3000 ферментов, почти все они по своей природе являются белками. Основная функция ферментов – управлять скоростью химических реакций в биологических системах. Питательная функция. Питательная функция реализуется белками, ответственными за питание плода. Белки грудного молока (казеин), также выполняет эту функцию.

Слайд 17

Источники информации http://www.xumuk.ru/encyklopedia/486.html http://www.rusdocs.com/struktura-belkov http://www.biochemistry.ru/biohimija_severina/B5873Part5-19.html http://ru.wikipedia.org/wiki/%C1%E5%EB%EA%E8 http://azbukapitaniya.ru/foodsubst/protein/71-functions.html