БЕЛКИ - основа жизни

Слайд 2

Белками, или белковыми веществами называют высокомолекулярные (молекулярная масса варьирует от 5-10 тыс. до 1 млн. и более) природные полимеры, молекулы которых построены из остатков аминокислот, соединенных амидной (пептидной) связью.

Слайд 3

Белки, или протеины, в переводе с греческого «протос» - первый, главный, находятся в протоплазме и ядре всех растительных и животных клеток, являются главными носителями жизни. Альбумин (в курином яйце) Гемоглобин (в крови человека) Казеин (в коровьем молоке) Миоглобин и миозин (в мышцах) «Жизнь есть способ существования белковых тел» (Ф.Энгельс)

Слайд 4

Пептидная связь между двумя  -аминокислотными остатками обычно называется пептидной связью , а полимеры, построенные из остатков  -аминокислот, соединенных пептидными связями, называют полипептидами . Пептидная связь

Слайд 5

Белки – это высокомолекулярные соединения, молекулы которых представлены двадцатью  – аминокислотами , соединёнными пептидными связями – СО – N Н. Мономерами белков являются аминокислоты. Химическое строение белков весьма просто: они состоят из длинных цепей остатков аминокислот, соединенных между собой пептидными связями ( – СО – N Н ). Белки отличаются друг от друга: 1) Последовательностью 20 аминокислот в длинных цепях, поэтому не удивительно, что каждый вид растений или животных обладает своими собственными белками, специфичными для данного вида. 2)Составом аминокислот 3) Количеством аминокислот Кислотные свойства аминокислот определятся карбоксильной группой (– СООН), щелочные – аминогруппой (– NH 2 ). Каждая из 20 аминокислот имеет одинаковую часть, включающую обе эти группы (– CHNH 2 – COOH ), и отличается от любой другой особой химической группировкой R – группой, или радикалом.

Слайд 6

В их основе лежат разные признаки: степень сложности (простые и сложные); форма молекул (глобулярные и фибриллярные); растворимость в отдельных растворителях; выполняемая функция.

Слайд 7

Типы белков Токсины Запасные Защитные Транспортные Типы белков Структурные Ферменты Регуляторные Сократительные

Слайд 8

Все биологические мембраны построены по единому принципу – двойной слой липидов, в который погружены различные белки, причем гидрофильные участки макромолекул сосредоточены на поверхности мембран, а гидрофобные “хвосты” – в толще мембраны. Такая структура непроницаема для таких важных компонентов, как сахара, аминокислоты, ионы щелочных металлов. Их проникновение внутрь клетки осуществляется с помощью специальных транспортных белков, вмонтированных в мембрану клеток.

Слайд 9

Многочисленные биохимические реакции в живых организмах протекают в мягких условиях при температурах, близких к 40  С, и значениях рН близких к нейтральным. В этих условиях скорости протекания большинства реакций ничтожно малы, поэтому для их приемлемого осуществления необходимы специальные биологические катализаторы – ферменты. Каталитическая (ферментативная) функция

Слайд 10

Многие процессы в организме регулируются небольшими белковыми молекулами, полипептидными гормонами и цитокинами. Примеры этих белков, соответственно, инсулин, который регулирует концентрацию глюкозы в крови и фактор некроза опухолей, который передаёт сигналы воспаления. Регуляторная функция

Слайд 11

Целый класс моторных белков, участвует как в макро-движениях организма, например, сокращении мышц (миозин), так и в активном и направленном внутриклеточном транспорте (кинезин, динеин). Сократительная функция

Слайд 12

Наряду с белками, выполняющими тонкие высокоспециализированные функции, существуют белки, имеющие в основном структурное значение. Они обеспечивают механическую прочность и другие механические свойства отдельных тканей живых организмов. В первую очередь это коллаген - основной белковый компонент внеклеточного матрикса соединительной ткани. У млекопитающих коллаген составляет до 25% общей массы белков. Коллаген синтезируется в фибробластах - основных клетках соединительной ткани. Первоначально он образуется в виде проколлагена - предшественника, который проходит в фибробластах определенную химическую обработку, состоящую в окислении остатков пролина до гидроксипролина и некоторых остатков лизина до  -гидроксилизина. Коллаген формируется в виде трех скрученных в спираль полипептидных цепей, которые уже вне фибробластов объединяются в коллагеновые фибриллы диаметром несколько сотен нанометров, а последние - уже в видимые под микроскопом коллагеновые нити. Структурная функция

Слайд 13

К таким белкам относятся так называемые резервные белки, являющиеся источниками питания для развития плода; белки яйца (овальбумины) и основной белок молока (казеин) также выполняют, главным образом, питательную функцию. Ряд других белков несомненно используется в организме в качестве источника аминокислот, которые в свою очередь являются предшественниками биологически активных веществ, регулирующих процессы метаболизма. При полном расщеплении 1 г белка выделяется 17,6 кДж энергии. Запасная (резервная) функция белков

Слайд 14

Иммунная система обладает способностью отвечать на появление чужеродных частиц выработкой огромного числа лимфоцитов, способных специфически повреждать именно эти частицы, которыми могут быть чужеродные клетки, например патогенные бактерии, раковые клетки, надмолекулярные частицы, такие как вирусы, макромолекулы, включая чужеродные белки. Одна из групп лимфоцитов вырабатывает особые белки, выделяемые в кровеносную систему, которые узнают чужеродные частицы, образуя при этом высокоспецифичный комплекс на этой стадии уничтожения. Эти белки называются иммуноглобулины . Чужеродные вещества, вызывающие иммунный ответ называют антигенами , а соответствующие к ним иммуноглобулины – антителами. Если в роли антигена выступает большая молекула, например, молекула белка, то антитело опознает не всю молекулу, а ее определенный участок, называемый антигенной детерминантой. Тот факт, что иммуноглобулины взаимодействуют со сравнительно небольшой частью полимерного антигена, позволяет вырабатывать антитела, специфично узнающие некоторые небольшие молекулы, не встречающиеся в живой природе. Классический пример – динитрофенильный остаток. Защитная функция

Слайд 16

Представляет собой линейную цепь аминокислот, расположенных в определенной последовательности и соединенных между собой пептидными связями. Пептидная связь образуется за счет  -карбоксильной группы одной аминокислоты и  -аминной группы другой.

Слайд 17

Полипептидная цепь скрученная в спираль, удерживающуюся посредством образования водородных связей между остатками карбоксильной и аминной групп разных аминокислот

Слайд 18

Фрагменты пространственной структуры биополимера, имеющие периодическое строение полимерного остова, рассматривают как элементы вторичной структуры. Если на протяжении некоторого участка цепи однотипные углы, приблизительно одинаковы, то структура полипептидной цепи приобретает периодический характер. Существует два класса таких структур – спиральные и растянутые (плоские или складчатые). Спиральной считается структура, у которой все однотипные атомы лежат на одной винтовой линии. При этом спираль считается правой, если при наблюдении вдоль оси спирали она удаляется от наблюдателя по часовой стрелке, и левой – если удаляется против часовой стрелки. Полипептидная цепь имеет спиральную конформацию, если все атомы C  находятся на одной винтовой линии, все карбонильные атомы Ck - на другой, все атомы N – на третьей, причем шаг спирали для всех трех групп атомов должен быть одинаков. Одинаковым должно быть и число атомов, приходящихся на один виток спирали, независимо от того, идет ли речь об атомах Ck , C  или N . Расстояние же до общей винтовой линии для каждого из этих трех типов атомов свое.

Слайд 19

Вторичная структура белка

Слайд 20

Спираль, в свою очередь, свернута в форме глобулы и шара. Эта структура стабилизируется водородными, ионными, ковалентными, дисульфидными связями и гидрофобными взаимодействиями. Каждому белку свойственна в определенной среде своя особая пространственная структура. Третичная структура белка

Слайд 21

Третичная структура –

Слайд 22

Четвертичная структура

Слайд 23

Наименование продукта Количество Белковые вещества Ржаной хлеб 250 12,8 Белый хлеб 200 14,3 Крупа 30 2,8 Макароны 10 0,9 Мука пшеничная 20 1,9 Мясо 150 22,7 Рыба 100 9,4 Молоко 400 14,2 Творог, сыр 70 11,2 Сметана 30 0,6 Сливочное масло 30 0,1 Яйца 1/2шт. 2,6 Картофель 400 4,2 Овощи 300 3,5 Фрукты, ягоды (свежие) 200 0,8 Итого : 102,0 Продукты, содержащие суточную норму белка.

Слайд 24

Суточные нормы белка для взрослого человека, г. Умственного и легкого физи- ческого труда Механизированного физического труда Немеханизированного физического труда Тяжелого физического труда 100–110 110–120 120–140 140–160 Суточные нормы белка для детей, г. От 6 мес. до 1года 1–3 3–7 7–11 11–15 15–18 25 50 70 70 100 120 Содержание белка в пищевом рационе взрослого человека, необходимое для поддержания азотистого равновесия. Источники белка Потребность в белках (г/сутки) Источники белка Потребность в белках (г/сутки) яичный белок 19,9 картофель 30,0 говядина 26,0 хлеб из пшеничной муки 67,0 молоко 27,6