НПК Тема: «Свойство белка- денатурация»

Тема: «Свойство белка- денатурация» 

Аннотация.

Работа носит исследовательский характер, в ней отражены свойства  денатурации  яичного белка альбумина при взаимодействии с азотной кислотой, этиловым спиртом, медным купоросом и действием высокой температуры.

Практическое значение связано напрямую с усвоением знаний о свойстве денатурации белка, что поможет учащимся, понять, как это свойство проявляется.

Результатов работы можно использоваться в учебной деятельности.

Цель: проведение денатурации яичного белка  альбумина под воздействием   внешних химических и физических факторов.

Предмет исследования: денатурация белка при воздействии различных факторов.

Задачи:

- изучить научную литературу по данной проблеме.

- провести эксперимент и проанализировать их результаты.

- применить полученные знания на практике.

Методы исследования:

- анализ литературы; эксперимент, анализ полученных результатов в ходе проведенных экспериментов.

Гипотеза: если увидеть в реальном времени денатурацию белка при воздействии различных факторов восприятие её протекания станет яснее.

При денатурации разрываются связи, стабилизирующие четвертичную, третичную и даже вторичную структуры. Полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе или в развернутом виде, или в виде беспорядочного клубка. При этом теряется гидратная оболочка и белок выпадает в осадок.

Вывод: в результате  денатурация белка, осаждает и необратимо изменяет его структура. Каждая  белковая молекула выполняет свою функцию, а   если структура молекулы  нарушена, следовательно, эта  функция утрачивается. Выступила на классном часе перед одноклассниками с презентацией и показала, как алкоголь может влиять на стенки желудка и нервные клетки т.к. и в них есть белок.

План исследования.

Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок, называются альбуминоиды. Альбуминоидами являются также сыворотка крови. Основными биологическими функциями альбумина являются поддержание онкотического давления плазмы, транспорт молекул. Альбумин несет еще одну функцию в крови - транспортную. Дело в том, что благодаря большому числу молекул альбумина и их мелкому размеру, они отлично переносят на себе как продукты жизнедеятельности организма, такие как билирубин, желчные элементы.  Молекулы альбумина переносят на себе и лекарства, например, некоторые виды антибиотиков, сульфаниламиды, кое-какие гормоны и даже яды. Это очень важные функции белка. И если нарушается структура белка, то могут возникнут негативные последствия, чтоб это понять можно показать как происходит денатурация белка под действием различных факторов.  

Для того чтобы проследить денатурацию белка, я провела несколько экспериментов, которые наглядно показали протекание денатурации белка.

Цель опыта: изучить необратимые изменения белка  под воздействием спирта.

Оборудование и реактивы:   яичный белок, шприц, кипяченая вода комнатной температуры, 80 — 90-процентный спирт, пробирки.

Методика получения раствора яичного белка.

Ход опыта.

В две пробирки помещаем  по 2 мл раствора яичного белка. В одну пробирку добавляем 2 мл воды, в другую - столько же этилового спирта. При сравнивании двух растворов наблюдаем  во второй пробирке денатурацию белка ( Приложение II)

Спирт осаждает белок, уплотняет и изменяет структуру белковых молекул, необратимо нарушая их жизненные свойства. При денатурации разрываются связи, стабилизирующие четвертичную, третичную и даже вторичную структуры. Полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе или в развернутом виде, или в виде беспорядочного клубка. При этом теряется гидратная оболочка и белок выпадает в осадок.

Вывод. Спирт денатурирует белок, осаждает и необратимо изменяет его структуру.

Воздействие азотной кислотности на свойство белка

Денатурацию белка могут вызвать кислота, рассмотрим на примере взаимодействия белка и азотной кислоты.

Цель опыта: Изучение влияния кислотности среды на свойство денатурации белка

Оборудование и реактивы:   яичный белок, шприц, раствор азотной кислоты.

Ход работы:

Часть 1

В пробирку прилили по 2 мл раствора яичного белка. Добавили  в  пробирку по 2 мл азотной кислоты (Приложение II).

Вывод: Белок также денатурировал под воздействием азотной кислоты.

Во вторую пробирку поместили раствор белка, добавили по каплям раствор сульфата меди до образования осадка.

Образовался нерастворимый осадок.

Вывод: Соли тяжелых металлов вызывают необратимое осаждение белка альбумина, образуя с ним нерастворимые соединения. Поэтому белки применяют в качестве противоядия при отравлении, например, ртутными солями.

Я исследовала денатурацию белка альбумина под   влиянием  кислот, этанола, солей.  Эти факторы вызывают необратимые изменения в структуре белковой молекулы, все это наглядно прослеживается в ходе эксперимента, что делает более доступным её понимание. Таким образом, гипотеза, выдвинутая в начале исследования, доказана в данной работе.  

Научная статья.

Белки являются одними из основных органических веществ живой материи. Белки - обязательная составная часть всех живых клеток. В состав белков входят аминокислоты. Изучение денатурации белков буду рассматривать на примере куриного белка альбумина. Яичный альбумин это белок третичной структуры, был одним из первых белков, выделенных в чистом виде в 1889 году. Функция его до конца не выяснена; он считается резервом белков для развития зародыша, состоит из аминокислот, мономеры связаны пептидными связями, молекула образует первичную, вторичную и третичную структуры. В состав белковой молекулы альбумина входят все 20 аминокислот. Основная функция альбумина в организме человека - поддержание нормального давления крови. Поскольку альбумин плазмы крови и альбумин яичного белка имеют сходную химическую природу, а значит и похожие химические свойства, я решила исследовать, какие факторы могут изменить структуру и свойства  яичного белка для большего понимания о разрушении структуры белка- денатурации(1). Денатурация или утрата  структуры белковой молекулы, или другими словами - сворачивание белка.  Денатурация белка может быть термической т. е. под влиянием температуры   и химической т. е при действии химических веществ.

 Особенности строения и свойств белка альбумина.

Белки - это биополимеры сложного строения макромолекулы (протеины) которых, состоят из остатков аминокислот, соединенных между собой пептидной связью. В макромолекулу белка входит одна или несколько пептидных цепей. Химическую структуру пептидных цепей принято называть первичной структурой белка.

Для построения пространственной структуры белка пептидные цепи должны принять определенную, свойственную данному белку конфигурацию, которая закрепляется водородными связями, возникающими между пептидными группировками отдельных участков молекулярной цепи. По мере того, как пептидные цепи закручиваются в спирали, стремясь к образованию  к энергетически наиболее выгодной конфигурации, различают еще 3 структуры белка вторичную, третичную, четвертичную.

 Именно пространственная структура белка определяет химические и биологические свойства белков, что в конечном счете определяет его функции в организме(2).

Строением белков объясняются их весьма разнообразные свойства. Они имеют разную растворимость: некоторые растворяются в воде, другие — в разбавленных растворах нейтральных солей, а некоторые совсем не обладают свойством растворимости (например, белки покровных тканей). Некоторые белки могут быть выделены в виде кристаллов (белок куриного яйца, гемоглобина крови).

Вещества, содержащие альбумин, такие как яичный белок, называются альбуминоиды. Альбуминоидами являются также сыворотка крови. Основными биологическими функциями альбумина являются поддержание онкотического давления плазмы, транспорт молекул(3). Альбумин несет еще одну функцию в крови - транспортную. Дело в том, что благодаря большому числу молекул альбумина и их мелкому размеру, они отлично переносят на себе как продукты жизнедеятельности организма, такие как билирубин, желчные элементы.  Молекулы альбумина переносят на себе и лекарства, например, некоторые виды антибиотиков, сульфаниламиды, кое-какие гормоны и даже яды.

В яичном белке содержится множество типов протеинов, некоторые из которых обладают большей биологической ценностью. Примерно половина (54%) альбуминов яичного белка приходится на овальбумин, который является питательным субстратом и связывает пищеварительные ферменты. Овотрансферрин (12%), овомукоид (11%) и овоглобулин (8%) – еще три протеина, широко представленные в яичном белке. Каждая из этих белковых молекул выполняет свою функцию, а вместе эти протеины участвуют в переваривании пищи, связываются с клеточными рецепторами, стимулируют иммунную систему.

 
   Под влиянием повышенной температуры (для чистых белков начиная с 50—80°) происходит глубокое изменение структуры белка, коллоидный раствор разрушается, белок превращается в сгусток (свертывается) или в осадок и теряет способность снова переходить в раствор. Такой необратимый процесс резкого изменения свойств белка, связанный с изменением не только его физического состояния, но и химического строения, носит название денатурации и происходит не только при нагревании, но и при действии многих химических реагентов(4).

 Воздействие спирта на белок

Воздействие этиловый спирт на белок вызывает свертывание белков (денатурацию).  

Цель опыта: изучить необратимые изменения белка  под воздействием спирта.

Оборудование и реактивы:   яичный белок, шприц, кипяченая вода комнатной температуры, 80 — 90-процентный спирт, пробирки.

Методика получения раствора яичного белка.

Ход опыта.

В две пробирки помещаем  по 2 мл раствора яичного белка. В одну пробирку добавляем 2 мл воды, в другую - столько же этилового спирта. При сравнивании двух растворов наблюдаем  во второй пробирке денатурацию белка ( Приложение II)

Спирт осаждает белок, уплотняет и изменяет структуру белковых молекул, необратимо нарушая их жизненные свойства. При денатурации разрываются связи, стабилизирующие четвертичную, третичную и даже вторичную структуры. Полипептидная цепь разворачивается и находится в растворе или в развернутом виде, или в виде беспорядочного клубка. При этом теряется гидратная оболочка и белок выпадает в осадок.

Вывод. Спирт денатурирует белок, осаждает и необратимо изменяет его структуру.

Воздействие азотной кислотности на свойство белка

Денатурацию белка могут вызвать кислота, рассмотрим на примере взаимодействия белка и азотной кислоты.

Цель опыта: Изучение влияния кислотности среды на свойство денатурации белка

Оборудование и реактивы:   яичный белок, шприц, раствор азотной кислоты.

Ход работы:

Часть 1

В пробирку прилили по 2 мл раствора яичного белка. Добавили  в  пробирку по 2 мл азотной кислоты(Приложение II)/

Вывод: Белок также денатурировал под воздействием азотной кислоты.

Во вторую пробирку поместили раствор белка, добавили по каплям раствор сульфата меди до образования осадка.

Образовался нерастворимый осадок.

Вывод: Соли тяжелых металлов вызывают необратимое осаждение белка альбумина, образуя с ним нерастворимые соединения. Поэтому белки применяют в качестве противоядия при отравлении, например, ртутными солями.

Заключение

Я исследовала денатурацию белка альбумина под   влиянием  кислот, этанола, солей.  Эти факторы вызывают необратимые изменения в структуре белковой молекулы, все это наглядно прослеживается в ходе эксперимента, что делает более доступным её понимание. Таким образом, гипотеза, выдвинутая в начале исследования, доказана в данной работе.  

Каждая  белковая молекула выполняет свою функцию, а   если структура молекулы  нарушена, следовательно, эта  функция утрачивается.

Химические факторы: кислоты, соли, этиловый спирт вызывают необратимую денатурацию альбумина.  Цель исследования достигнута.

Список литературы:

1. Валова (Копылова), В. Д. Экология [Электронный ресурс]: Учебник / В. Д. Валова (Копылова). - 2-е изд., перераб. и доп. - М.: Издательско-торговая корпорация «Дашков и К°», 2012. - 360 с. - ISBN 978-5-394-01752-0.

2. Муравьев А.Г., Пугал Н.А.,Лаврова В.Н. Экологический практикум

3. Реутов О. А. Органическая химия: в 4 ч. Ч. 1 [интернет ресурс]

4.О. А. Реутов, А. Л. Курц, К. П. Бутин. — 4-е изд. (эл.). — М. : БИНОМ. Лаборатория знаний, 2012.